4. Определяем суммарное количество гуаниловых и цитозиловых нуклеотидов в данной ДНК: 51 750:345=150.
5. Определяем содержание гуаниловых и цитозиловых нуклеотидов по отдельности: 150:2 = 75;
6. Определяем длину данной молекулы ДНК: (25 + 75) х 0,34 = 34 нм.
Ответ: А=Т=25; Г=Ц=75; 34 нм.
Задача 25. По мнению некоторых ученых общая длина всех молекул ДНК в ядре одной половой клетки человека составляет около 102 см. Сколько всего пар нуклеотидов содержится в ДНК одной клетки (1 нм = 10–6 мм)?
Решение:
1. Переводим сантиметры в миллиметры и нанометры: 102 см = 1020 мм = 1 020 000 000 нм.
2. Зная длину одного нуклеотида (0,34 нм), определяем количество пар нуклеотидов, содержащихся в молекулах ДНК гаметы человека: (10² х 10⁷) : 0,34 = 3 х 10⁹ пар.
Ответ: 3´109 пар.
Задача 26. Напишите формулы дипептидов, образованных :
а) тирозином и цистеноином; б) серином и фенилаланином; в) глицином и цистеином.


Задача 27. Из метана получите глицин, не используя другие углесодержащие вещества.



Задача 28. На проведение реакции гидролиза лизилфенилаланина израсходовали 50,0 мг 21%- ной соляной кислоты (плотностью 1,10 г/мл). Вычислите массу подвергнутого гидролизу дипептида.

 


Задача 29. Оцените молекулярную массу белка инсулина, если известно, что в его состав входят шесть остатков цистеина, а массовая доля серы равна 3.3%. Ответ: 5800
Задача 30. Какая масса воды израсходуется при полном гидролизе 10,0 г инсулина (см. предыдущую задачу), если известно, что в состав этого белка входит 51 аминокислотный остаток? Ответ: 1,6г воды [72-76].
Диктант «Сравнение ДНК и РНК»
Учитель читает тезисы под номерами, учащиеся записывают в тетрадь номера тех тезисов, которые подходят по содержанию их варианту.
Вариант 1 – ДНК; вариант 2 – РНК.
1. Одноцепочечная молекула.
2. Двухцепочечная молекула.
3. Содержит аденин, урацил, гуанин, цитозин.
4. Содержит аденин, тимин, гуанин, цитозин.
5. В состав нуклеотидов входит рибоза.
6. В состав нуклеотидов входит дезоксирибоза.
7. Содержится в ядре, хлоропластах, митохондриях, центриолях, рибосомах, цитоплазме.
8. Содержится в ядре, хлоропластах, митохондриях.
9. Участвует в хранении, воспроизведении и передаче наследственной информации.
10. Участвует в передаче наследственной информации.
Ответы: Вариант 1 – 2; 4; 6; 8; 9; Вариант 2 – 1; 3; 5; 7; 10.

3.3 Тесты

 

3.3.1 Тесты по школьной программе

1. Карбоксил и аминогруппа в белках связаны:
1)ионной связью
2)пептидной связью +
3)водородной связью
4)аминной связью
2. В приведенном перечне названий (глицин, лизин, глутаминовая кислота, фениламин, валин, аденин, серин, тимин, лейцин) число аминокислот равно:
1)6 +
2)7
3)8
4)9
3. Аминокислоты проявляют свойства:
5)основные
6)кислотные
7)амфотерные +
4. Аминопропановая кислота не реагирует с
1)гидроксидом натрия
2)соляной кислотой +
3)хлоридом натрия
5. Для водного раствора этилового эфира аминоуксусной кислоты характерна следующая реакция среды:
1)основная
2)кислая
3)нейтральная +
6. Для водного раствора хлорида аминоуксусной кислоты характерна следующая реакция среды:
1)основная
2)кислая +
3)нейтральная
7. Аминокислоты образуют полипептиды в процессе реакции:
1)полимеризации +
2)поликонденсации
3)дегидрогенизации
8. Вместо букв вставьте соответствующие понятия. В организме человека и животного белки под влиянием (А) подвергаются (Б), в результате образуются (В), которые используются организмом для синтеза собственных специфических (Г), ведущую роль при этом играют (Д). Ответ: А– ферменты, Б– гидролиз, В– α-аминокислоты, Г– белки, Д– НК.
9. Вместо букв укажите соответствующие цвета. Для белков характерны цветные реакции: с гидроксидом меди (А) окраска, при действии концентрированной серной кислоты (Б) окраска, при нагревании белков в присутствии ацетата свинца и щелочи (В) осадок. Ответ: А – красно-фиолетовая, Б – желтая, В – черный.
10. При нагревании белков в растворах кислот и щелочей происходит:
1)денатурация
2)гидролиз +
3)растворение
4)выпадение белков
Результатом является образование:
1.первичной структуры белка
2.декстринов
3.α-аминокислот +
4.оксида углерода (IV), мочевины и воды
11. Вместо букв вставьте соответствующие термины и числа. Белковые молекулы образуются примерно (А) различными (Б), которые соединяются между собой в линейные (В) посредством (Г) связей, определяя тем самым (Д) структуру белка. Ответ: А – 20, Б – α-аминокислот, В – цепи, Г – пептидных, Д – первичную.
12. Третичная структура белка:
1)конфигурация полипептидной спирали в пространстве +
2)главная характеристика белка
3)положение белковой молекулы в живой клетке организма
4)положение белковой молекулы в тройной системе координат.
13. Четвертичная структура белка:
1)совокупность всех белков в живой клетке
2)четвертый уровень белка
3)четыре белка соединены между собой донорно-акцепторными связями
4)агрегат или комплекс из нескольких макромолекул белка +
14. Нуклеиновые кислоты выполняют в клетке функции
1) каталитическую;
3) энергетическую;
2) транспортную;
4) информационную +
15. В синтезе белка ДНК играет роль
1) каталитическую;
2) обеспечивает клетку энергией;
3) содержит информацию о первичной структуре белка; +
4) осуществляет доставку кислот к рибосоме.
16. Отрезок молекулы ДНК, содержащий информацию о первичной структуре одного белка, называется
1) геном; +
3) генетическим кодом;
2) генотипом;
4) генофондом.
17. Молекула ДНК представляет собой
1) двойную спираль; +
2) одиночную спираль;
3) молекулу, создающую богатые энергией связи;
4) длинную полипептидную цепь.
18. Какую роль в синтезе белка играет Т-РНК
1) каталитическую;
2) энергетическую;
3) осуществляет транспорт аминокислот; +
4) информационную.
19. РНК представляет собой
1) молекулу, состоящую из нуклеотидов имеющую форму двойной спирали; +
2) молекулу, состоящую из нуклеотидов и имеющую одну спираль;
3) молекулу, состоящую из различных аминокислот и имеющую форму клубка.
20. Роль РНК в синтезе белка состоит в
1) обеспечении хранения наследственной информации; +
2) обеспечении клетки энергией;
3) обеспечении передачи генетической информации из ядра в цитоплазму;
4) осуществлении транспортировки аминокислот к рибосоме.
21. В состав ДНК входит
1) рибоза;
3) дезоксирибоза; +
2) глюкоза;
4) фруктоза.
22. Комплементарными основаниями в макромолекулах нуклеиновых кислот являются
1) тимин и гуанин; аденин и цитозин;
2) тимин и цитозин; аденин и гуанин;
3) цитозин и аденин; гуанин и тимин;
4) тимин и аденин; цитозин и гуанин. +
23. Пространственной структурой ДНК является
1) двойная спираль, +
3) -спираль,
2) одинарная спираль,
4) -складчатая структура.
24. Какое определение неправильно характеризует белки?
1)Белки — это высокомолекулярные пептиды.
2)Белки — это ферменты. +
3)Белки — это полипептиды, образованные остатками -аминокислот.
25. Какой элемент обычно не входит в состав белков?
1) Азот 3) Фосфор +
2) Сера 4) Кислород
26. Первичная структура — это...
1)последовательность аминокислот в белке +
2)аминокислотный состав белка
3)молекулярная формула белка
4)строение α-спирали белка
27. Какое взаимодействие не влияет на формирование тре¬тичной структуры белка?
1)Водородные связи между функциональными группами
2)Гидрофобное взаимодействие между углеводородными радикалами
3)Дисульфидная связь между цистеиновыми остатками
4)Пептидная связь +
28. Денатурация белков приводит к разрушению...
1)пептидных связей
2)первичной структуры
3)водородных связей +
4)вторичной и третичной структур +
29. В каких условиях происходит гидролиз белков?
1)при кипячении с концентрированной соляной кислотой +
2)под действием избытка щелочи
3)под действием ферментов +
4)при добавлении кипяченой воды
30. Укажите общую качественную реакцию на белки и пептиды:
1)ксаптопротеиновая реакция
2)биуретовая реакция +
3)реакция Льюиса
4)реакция Эдмана
31. Какое из перечисленных веществ не относится к бел¬кам?
1) гемоглобин 3) пенициллин +
2) инсулин 4) рибонуклеаза
32. Укажите важнейшую, на ваш взгляд, биологическую функцию белков.
1)Катализ биохимических процессов +
2)Транспорт веществ
3)Регуляция иммунной системы живых организмов
4)Обеспечение строительного материала для тканей
33. Добавление каких из указанных веществ вызывает необратимое осаждение белков?
1)этанол
2)сульфат меди (II)
3)сульфат калия
4)гидроксид калия
5)серная кислота конц. +
34. При полном гидролизе белков образуются
1)карбоновые кислоты
2)амины
3)нуклеиновые кислоты
4)аминокислоты. +
35. Сколько остатков разных аминокислот содержится в следующем полипептиде [66-69]:
1)1
2)2
3)3 +
4)4
3.3.2 Тесты по вузовской программе
Представленные тесты входили отдельным блоком в задания по рейтинговому контрольному мероприятию № 2.
1. Главными структурными единицами белков и пептидов являются
1) остатки аминокислот, связанные карбоксамидной пептидной связью между α-карбоксильной и -аминогруппой
2) остатки аминокислот, связанные карбоксамидной пептидной связью между α-карбоксильной и α-аминогруппой +
3) остатки аминокислот, связанные карбоксамидной пептидной связью между -карбоксильной и α-аминогруппой
2. У каждого вида белка наблюдается _____________________________
________________ (строго определенная последовательность аминокислотных звеньев).
3. Благодаря наличию свободных ионогенных кислых или основных групп белки являются
1)полиэлектролитами +
2)диэлектриками
3)полиамфолитами +
4. Гликолиз – это биохимический распад молекулы глюкозы на
1)2 молекулы пировиноградной кислоты +
2)3 молекулы пировиноградной кислоты
3)2 молекулы α-аминомасляной кислоты
4)3 молекулы α-аминомасляной кислоты
5. Использование энергии пирофосфатных связей в простейшем слу¬чае можно представить как
(результат образования промежуточного смешанного ангидрида аминокислоты (АК) и АМФ)
6. Процесс изменения белков под влиянием тепла, ферментов кислот и различных органических соединений называется
1)распадом
2)окислением
3)денатурацией +
4)гликолизом
7. Протеиды – это ____________________________________________
(комплексы белков с другими низкомолекулярными или высокомолекулярными веществами)
8. Сложные белки могут включать ионы металла (А), пигмент (Б), являться нуклеиновыми кислотами (В), а также ковалентно связывать остаток фосфорной кислоты (Г), углевода (Д) или НК (Е). Ответ: А – металлопротеины или металлопротеиды; Б – хромопротеины или хромопротеиды; В – нуклепротеины; Г – фосфопротеины; Д – гликопротеины; Е – геномы некоторых вирусов.
9. Структурообразующие белки отвечают за
(поддержание формы и стабильности клеток и тканей)
10. Установите соответствие:

1. транспортный белок	А. коллаген
2. структурообразующий белок	Б. иммуноглобулин G
3. белок, выполняющий защитные функции	В. гемоглобин
4. белок, выполняющий регуляторные функции	Г. миозин
5. белок, выполняющий каталитические функции	Д. соматотропин
6. белок, выполняющий запасные функции	Е. глутаминсинтетаза
7. белок, выполняющий двигательные функции	Ж. мышечные белки

Ответ: 1 - В, 2 - А, 3 - Б, 4 - Д, 5 - Е, 6 – Ж, 7 – Г.
11. Мономерами нуклеиновых кислот являются
1) аминокислота;
2) нуклеотиды; +
3) жиры.
12. В приведенном перечне названий (аденин, дезоксирибоза, гуанин, рибоза, тимин, цитозин) являются углеводами (А, Б), пиримидиновыми основаниями (В, Г), пуриновыми основаниями (Д, Е). Остатки этих веществ образуют (Ж), в состав которых входят также остатки (З). Ответ: А, Б – дезоксирибоза, рибоза; В, Г - тимин, цитозин; Д, Е – аденин, гуанин; З – фосфорной кислоты.
13. В состав нуклеотида входят
1)азотистое основание +,
2)аминокислота,
3)фосфорная кислота, +
4)углевод +
14. В приведенном перечне названий (аденин, дезоксирибоза, гуанин, рибоза, тимин, цитозин) являются углеводами (А, Б), пиримидиновыми основаниями (В, Г), пуриновыми основаниями (Д, Е). Остатки этих веществ образуют (Ж), в состав которых входят также остатки (З).
Ответ: А, Б - дезоксирибоза, рибоза; В, Г – тимин, цитозин; Д, Е – аденин, гуанин; Ж – нуклеиновые кислоты; З – фосфорной кислоты.
15. Коллаген имеет следующую биологическую функцию
1)энергетическую
2)каталитическую
3)транспортную
4)пластическую +
16. Первичная структура белка – это______________________________
(последовательность чередования аминокислотных остатков в полипептидной цепи белка).
17. Вторичная структура белка – это______________________________
(форма полипептидной цепи в пространстве)
18. Третичная структура белка – это______________________________
(реальная трехмерная конфигурация, которая принимает в пространстве закрученная спираль полипептидной цепи)
19. Если в молекуле белка преобладают карбоксильные группы, то он проявляет свойства _________ (кислот), если же преобладают аминогруппы, - свойства __________ (оснований).
20. Биуретовая реакция – это реакция на наличие
1)аминогруппы
2)карбоксильной группы
3)пептидных связей +
4)аминогруппы в -положении
5)бензольного ядра
21. Нингидриновая реакция – это реакция на наличие
1)аминогруппы
2)карбоксильной группы
3)пептидных связей
4)аминогруппы в -положении +
5)бензольного ядра
22. Ксантопротеиновая реакция – это реакция на наличие
1)аминогруппы
2)карбоксильной группы
3)пептидных связей
4)аминогруппы в -положении
5)бензольного ядра +
23. Избирательное действие ферментов обусловлено ________________
(комплиментарностью структур реа¬гирующего субстрата и фермента)
24. Молекулярная цепь нуклеиновых кислот состоит из _____________
(чередующихся остатков фосфорной кислоты и нуклеозидов)
25. Нуклеозиды построены из звеньев циклической формы D-рибозы (РНК) или D-дезоксирибозы (ДНК) и остатков различных гетероциклических основа¬ний, способных к попарному взаимодействию с образованием водородных мостиков. У РНК такие основания –
1)гуанин
2)аденин +
3)тимин
4)цитозин +
5)цитозин
6)аденин
7)гуанин +
8)урацил +
26. Нуклеозиды построены из звеньев циклической формы D-рибозы (РНК) или D-дезоксирибозы (ДНК) и остатков различных гетероциклических основа¬ний, способных к попарному взаимодействию с образованием водородных мостиков. У ДНК такие основания –
1)гуанин +
2)аденин
3)тимин +
4)цитозин
5)цитозин +
6)аденин +
7)гуанин
8)урацил [69, 70].
ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ
В эксперименте принимали участие ученики 11 классов средней общеобразовательной школы и студенты 4 курса специальности «Химия» (выборочная совокупность составляла 65 школьников и 51 студент).
Для наглядности результатов проведенного эксперимента мы организовали предварительную проверочную работу по теме «Белки. Нуклеиновые кислоты», состоящую из задач и тестов. По результатам предварительной проверочной работы мы условно разделили школьников на 3 группы по уровню знаний (низкий, средний, высокий) (гистограмма 1).
\s
После того, как на занятиях был проработан материал, представленный в работе в виде опорных схем конспектов с использованием ТСО, было проведено итоговое контрольное мероприятие (проверочная работа, состоящая из разработанных тестов различного уровня сложности). Проанализировав полученные результаты, мы установили, что процент школьников, получивших оценку «удовлетворительно» снизился с 33 до 19; оценку «отлично» получили 33% школьников, что на 13% выше, чем при предварительной проверке знаний, а количество школьников, получивших оценку «хорошо» существенно не изменилось. Такой результат на наш взгляд можно объяснить пропорциональным распределением школьников, которые при предварительной проверке показали «неудовлетворительные» и «удовлетворительные» результаты. Результаты итоговой аттестации школьников представлены на гистограмме 2.

\s
В экспериментальных студенческих группах при раскрытии темы «Белки. Нуклеиновые кислоты» были проведены разработанные лекции. Занятия проводились с акцентом на воспитательные аспекты экологического и нравственного характера, которые закреплялись в процессе формулирования, анализа и последующего решения целей и задач занятий.
Диагностику знаний студентов проводили на рейтинговом контрольном мероприятии с использованием специально разработанных тестов по теме проведенных экспериментальных занятий.
Разработанная лекция была прочитана на 4 курсе специальности «Химия» по дисциплине «Высокомолекулярные соединения», а традиционная лекция по этой теме на 4 курсе по дисциплине «Избранные главы химии ВМС».
Первое, что обращает на себя внимание при анализе изменения качества знаний – это более высокая успеваемость студентов экспериментальной группы по сравнению с контрольной. В таблице 1 представлены результаты усвоения материалов по теме «Белки. Нуклеиновые кислоты».

Таблица 1.

Группа	Число опрошенных студентов	Процент баллированных оценок				Средний балл
		Отлично	Хорошо	Удов-но	Неуд-но
Экспериментальная	24	26,7	40	33,3	0,0	4,2
Контрольная	27	9,1	36,3	27,3	27,3	3,27

Как видно из таблицы, в экспериментальной группе неуспевающих студентов не было, в то время как в контрольной группе процент неудовлетворительных оценок сравнительно высок – 27,3 %. Показателен и разброс оценок по баллам: подавляющее количество студентов экспериментальной группы имеют оценки в диапазоне «отлично-хорошо», в то время как в контрольной – большая часть оценок падает на диапазон «удовлетворительно-неудовлетворительно».
Проведённые нами теоретические изыскания и экспериментальные исследования выявили реальную эффективность использования в школе и вузе занятий по разработанным методикам для изучения химии высокомолекулярных соединений.
Избранная тематика оказалась не только полезной в смысле интеграции и систематизации материала, умений, навыков из различных областей знания, но и способствовала повышению качества знаний, научного мировоззрения, а главное вызвала интерес учащихся к научно - познавательной деятельности.
Химия высокомолекулярных соединений как учебный предмет вносит существенный вклад в научное миропонимание, развитие и воспитание учащихся, поэтому чрезвычайно важно в процессе изучения этого предмета раскрыть роль химической науки и технологии в современной жизни общества, их вклад в решение глобальных проблем человечества, усилив фундаментальность содержания, методологическую, мировоззренческую и практическую направленность, связь обучения химии с новейшими достижениями научно-технического прогресса.
Таким образом, можно сделать вывод, что предложенный в работе методический материал по теме «Белки. Нуклеиновые кислоты» позволяет комплексно реализовать обучающую, развивающую и воспитывающую функции образования».

ВЫВОДЫ

1.                 Решена задача наполнения темы «Белки. Нуклеиновые кислоты» экологическим и прикладным содержанием путем использования наглядных пособий, заданий, задач, тестов и междисциплинарного подхода;
2.                 Доказано, что проблемный эксперимент, дополненный приемами исследования, положительно влияет на уровень осмысления учащимися сложных теоретических вопросов курса химии высокомолекулярных соединений и способствует воспитанию научного мировоззрения;
3.                 Разработан банк методических заданий по теме «Белки Нуклеиновые кислоты» для использования в курсах химии средней и высшей школы;
4.                 Оценен уровень сформированности знаний при изучении тем по разработанным методическим подходам;
5.                 Выявлено, что изучение химии высокомолекулярных соединений с опорой на прикладные и экологические аспекты и междисциплинарный подход позволяет заметно повысить уровень знаний, научной культуры, уверенности в своих способностях студентов и школьников.

ЛИТЕРАТУРА

1.                 Журнал ВХО им. Д.И. Менделеева, 1981, № 2. Построение учебных программ по курсу общей химии.
2.                 Чернобельская Г.М. Методика обучения химии в средней школе. М.: ВЛАДОС, 2000. с. 12-63.
3.                 Оржековский П.А. Формирование у учащихся опыта творческой деятельности при обучении химии. — М.: 1997. С. 121.
4.                 Теоретические основы содержания общего среднего образования / Под ред. В. В. Краевского, И.Я. Лернера. — М.: 1983. С. 211.
5.                 Бабанский Ю.К. Об актуальных проблемах совершенствования обучения в общеобразовательной школе // Советская педагогика, 1979, № 3. С. 3—10.
7.                 Давыдов В.В. Виды обобщения в обучении.— М.: Педагогика, 1972.
8.                 Зайцев О.С. Системно-структурный подход к построению курса химии. — М.:Изд-во МГУ, 1983.
9.                 Колтун М. М. Земля. — М.: МИРОС, 1994.
10.            Гуревич А.Е., Исаев Д.А., Понтак Л.С. Физика и химия. 5—6 класс. — М.: Просвещение, 1994.
11.            Химия и общество / Американское химическое общество; Пер. с англ. — М.: Мир, 1995.
12.            Чернобельская Г.М., Дементьев А. И. Мир глазами химика // Химия (приложение к газете «1 сентября»), 1999.
13.            Волова Н.Ф., Чернобельская Г.М. Пропедевтический курс для семиклассников // Химия в школе, 1998, № 3. С. 29—33.
14.            Чернобельская Г.М., Трухина М.Д., Шелехова Л.М. Пропедевтический курс химии с прикладным содержанием для VII класса // Химия в школе, 1995, № 4. С. 19.
15.            Трухина М.Д. Пропедевтический курс для семиклассников // Химия (приложение к газете «1 сентября»), 1993, № 23—24, с. 6.
16.            Зайцев О.С. Неорганическая химия. Теорет. основы: Углубл. курс. Учеб. для общеобразоват. учреждений с углубл. изуч. предмета. — М.: Просвещение, 1997. С. 320.
17.            Коротов В. М. Воспитывающее обучение. М., 1980.
18.            Федорова В.Н. Общие вопросы проблемы межпредметных связей естественно-математических дисциплин // Межпредметные связи естественно-математических дисциплин. — М., 1980. С. 3-40.
19.            Назаренко В.М. Химия, экология, нравственность: проблемы образования // Химия в школе, 1995, № 3. С. 2.
20.            Назаренко В.М. Изучение круговорота веществ в школьном курсе химии // Химия в школе, 1994, № 2. С. 18.
21.            Назаренко В.М. Роль социальных, естественнонаучных и технических понятий в формировании экологических знаний // Химия в школе, 1993, № 2. С. 37
22.            Назаренко В.М. Программа экологизированного курса химии для средней общеобразовательной школы // Химия в школе, 1993, № 5. С. 35.
23.            Назаренко В.М. Экологизированный курс химии от темы к теме // Химия в школе, 1994: № 3, № 4, № 6; 1995: № 2, № 5; 1996: № 1, № 2, № 4, 6.
24.            Назаренко В.М., Малыхина 3.В. Программа курса «Химия и экология» // Химия в школе, 1993, № 4. С. 42.
25.            Макареня А.А., Обухов В. Л. Методология химии. — М.: Просвещение, 1985.
26.            Якиманская И.С. Развивающее обучение. — М., 1979, с. 5.
27.            Кириллова Г.Д. Теория и практика урока в условиях развивающего обучения. — М., 1980Занков Л. В. Дидактика и жизнь. — М., 1968
28.            Давыдов В.В. Теория развивающего обучения. — М.: ИНТОР, 1996.
29.            Богоявленский Д.Н., Менчинская Н.А. Психология усвоения знаний в школе. — М.: Изд. АПН РСФСР, 1959.
30.            М.В. Зуева. Развитие учащихся при обучении химии. — М.: Просвещение, 1978, с. 165.
31.            Ромашина Т.Н., Чернобельская Г. М. Из опыта организации самостоятельной работы учащихся с использованием проблемного подхода // Химия в школе, 1981, № 1, с. 40—41.
32.            Гаркунов В.П. Проблемность в обучении химии // Химия в школе, 1971, № 4, с. 23.
33.            Бабанский Ю.К. Оптимизация процесса обучения. — М.: Педагогика, 1977.
34.            Вивюрский В.Я. Заключительные уроки по химии в средней школе. — М.: Просвещение, 1980.
35.            Габриэлян О.С. Обобщение сведений о водороде в IX классе // Химия в школе, 1980, № 1. С. 36—38.
36.            Габриэлян О.С. Обобщение свойств галогенов и щелочных металлов в X классе // Химия в школе, 1980, № 2. С. 57—59.
37.            Давыдов В.В. Виды обобщения в обучении.— М.: Педагогика, 1972.
38.            Примерная программа среднего (полного) общего образования по химии (профильный уровень) / www.mon.gov.ru/edu-politic/standart.
39.            А. А. Каверина, М.В. Зуева, Р.Г. Иванова и др. Федеральный компонент государственного образовательного стандарта начального общего, основного общего, среднего (полного) образования / Газета 1 сентября, «Химия», 1996, № 45.
40.            Учебная программа по органической химии
41.            Потапов В.М., Чертков И.Н. Строение и свойства органических веществ. - М.: Просвещение,1986.
42.            Рудзитис Г.Е., Фельдман Ф.Г. Химия: Органическая химия. Основы общей химии (Обобщение и углубление знаний): Учеб. для 11 класса. – М.: Просвещение, 2004. - 160с.
43.            Цветков Л.А. Преподавание органической химии в 10 классе. Изд. М. Просвещение, 1973.
44.            Материалы сайта www.chemistry.ssu.samara.ru
45.            Л.А. Цветков. Органическая химия. Учебник для 10 кл. М.: Просвещение, 1998, с. 177 – 213.
46.            Рудзитис Г.Е. Органическая химия: Учеб. для 10 класса. – М.: Просвещение, 2001. – 160 с.;
47.            Хомченко Г.П. Пособие по химии для поступающих в вузы.- 3-е изд. испр. и доп. М.: ООО Издательство Новая Волна», Издатель Умеренков, 2004. – 464 с.
48.            Шур А.М. Высокомолекулярные соединения. Изд. 2-е. М., «Высш. школа», 1971.
49.            Несмеянов А.Н., Несмеянов Н.А. Начала органической химии. В двух книгах. Изд. 2-е, пер. М., «Химия», 1974.
50.            Комаров О.С., Терентьев А.А. Химия белка. М.: Просвещение, 1984.-144с.
51.            О. А. Нейланд. Органическая химия М., ВШ, 1990.
52.            Ф. Кери, Р. Сандберг. Углубленный курс органической химии, кн. 1, 2 М., Химия, 1981.
53.            Березин Б.Д., Березин Д.В. Курс современной органической химии. Уч. пос. для вузов, М., ВШ, 1999.
54.            Дж. Робертс, М. Касерио. Основы органической химии в 2-х т. М. 1978.
55.            Альбицкая В.М. и др. Задачи и упражнения по органической химии, М. «Высшая школа», 1983.
56.            Васильева Н.В. и др. Задачи и упражнения по органической химии, М. Просвещение, 1982.
57.            Мусаев Ю.И. и др. Органическая химия в таблицах и схемах. Нальчик, "Эль-фа" 1996.
58.            Т.Т. Березов, Б.Ф. Коровкин. Биологическая химия. М., 1982, с. 299.
59.            С.И. Афонский. Биохимия животных. М., 1980, 458 с.
60.            Малер Г., Кордес Ю. Основы биологической химии. - пер. с англ. М., 1971.
61.            Филлипович Ю.Б. Основы биохимии. - М., 1977, 574 с.
62.            М.А.Никитина, А.А.Петровичев, Т.В.Петровичева, С.В.Фомичев. Обобщающий интегрированный урок-семинар «Белки – строение и свойства»/ www.him.1september.ru
63.            О.В. Петунин. Уроки биологии в классах естественнонаучного профиля / http://bio.1september.ru/2005/17/7.htm
64.            Дж. Уотсон. Молекулярная биология гена. Изд-во «Мир», 1967, гл. 11.
65.            Кузьменко Н.Е., Еремин В.В. Химия. 2400 задач для школьников и поступающих в вузы. — М.: Дрофа, 1999. — с. 406 – 411.
66.            Гольдфарб Я.Л., Ходаков Ю.В., Додонов Ю.Б. Сборник задач и упражнений по химии. - М.: Просвещение, 1988.
67.            Хомченко Г.П., Хомченко И.Г. Задачи по химии для поступающих в вузы. - М.; Высшая школа, 1993.
68.            Н.Е. Кузьменко, В.В. Еремин.1000 вопросов и ответов. Москва 2000, с.251.
69.            Ходаков Ю.В., Додонов Ю.Б. Сборник задач и упражнений по химии. - М.: Просвещение, 1988.
70.            Штремплер Г.И. Тесты, вопросы и ответы по химии. М.: Просвещение, 2001. – 111 с.

ПРИЛОЖЕНИЕ



Научность содержания может быть достигнута лишь тогда, когда учащихся знакомят не только с готовыми выводами, но и с методами исследования. Глубина научной интерпретации процессов, фактов, явлений ограничивается другим дидактическим принципом - доступностью. Устранение противоречия между необходимостью отражения современного уровня науки и соблюдением требований принципа доступности - главный путь совершенствования содержания. Доступность учебного материала определяется числом связей этого материала с уже известными сведениями. Принцип доступности базируется на третьем важном принципе – систематичности, который связан с системностью – отражение в сознании обучаемых системы научных знаний со всеми их фактами, связями, теориями и т. д. Вещества, процессы, элементы и другие объекты изучения рассматриваются с разных сторон, чтобы у учащихся создавалось более полное, объективное представление. Систематичность курса выражается в строгой логической последовательности построения учебного материала, в подчинении его единой идее [3].
При систематическом построении материала возможны два логических подхода — индуктивный и дедуктивный. Индуктивный применяется в основном на первых ступенях обучения, когда еще отсутствует фактическая база, необходимая для теоретических обобщений, а дедуктивный - когда теоретическая база достаточна и может осуществляться прогнозирование. Примером дедукции может служить подход к темам, изучаемым после периодического закона и теории строения вещества.
Реализации принципа систематичности способствует выявлению и осуществлению межпредметных связей. Большое значение придается в настоящее время принципу историзма [4].
Связь обучения с жизнью, с практикой — это еще один важный дидактический принцип. Именно он обеспечивает мотивацию обучения. Этот принцип требует раскрытия прикладного значения химических знаний [1].
Ю. К. Бабанский предлагал следующие критерии оптимизации объема и сложности учебного материала, применимые как в школьной, так и вузовской программе [5]:
- Критерий целостности содержания. Учебный предмет должен отражать все основные направления развития науки, культуры, общественной жизни, всех аспектов воспитания [6].
- Критерий научной общепризнанности. В подлежащее обязательному усвоению содержание включаются только вопросы и научные трактовки, которые уже не встречают разночтений у подавляющего большинства ученых.
- Критерий научной значимости, отражающий широту применения научных знаний. Они могут носить всеобщий, общий и частный характер. Знания, носящие всеобщий характер, должны включаться в первую очередь. На этом основании в действующую программу по химии включен закон о сохранении и превращении энергии.
- Критерий соответствия возрастным особенностям учащихся, тесно связанный с принципом доступности.
- Критерий соответствия времени, отведенному на изучение химии.
- Критерий соответствия имеющимся в массовой школе и вузам условиям.
- Критерий соответствия международным стандартам.
Ведущие идеи:
1.Идея интегративности: раскрытие межпредметных связей с другими науками, взаимопроникновение научных понятий, трактовка которых в этом случае становится более широкой и тем самым расширяет кругозор учащихся, способствует формированию естественнонаучной картины мира.
2.Идея методологизации – до обучающихся должен быть доведен не просто результат научных изысканий, но и процесс его поиска, чтобы они осваивали и методы науки, понимали связь между научным результатом и методами, которыми он получен.
3.Экологизация естественнонаучного курса.
4.Идея экономизации: экономическая сторона практического использования достижений химии, ее прикладное значение и экономическая оценка.
4. Идея гуманизации – раскрыть роль химии в создании общечеловеческих ценностей, использования ее достижений на благо [1].

1.2 Гуманизация и гуманитаризация химии как средство формирования здоровой нравственной основы будущего специалиста

Обучение, которое, обеспечивая полноценное усвоение знаний, формирует учебную деятельность и тем самым непосредственно влияет на умственное развитие, и есть развивающее обучение [24].
Для того чтобы обучение успешно выполняло развивающую функцию, необходима специальная методическая обработка химического содержания, особая организация учебного процесса и глубокое проникновение в психологию каждого ученика. «Вся сложность развивающего обучения заключается в том, что, так как развитие учащихся индивидуально, к одному и тому же результату они идут разным путем, и этот путь требует разного времени. И более того, развитие не терпит насилия». [25]
Развивающее обучение постоянно находится в центре внимания психологов. Л. В. Занковым сформулирована теория развивающего обучения, в соответствии с которой в настоящее время разрабатываются учебники. Сущность этой теории:
1)построение обучения на высоком, но посильном уровне трудности. Следует соблюдать меру трудности. Иначе вместо сознательного усвоения будет наблюдаться механическое запоминание;
2)изучение материала быстрым, но доступным для учащихся темпом;
3)резкое повышение удельного веса теоретических знаний;
4)осознание учащимися процесса учения.
Л. С. Выготский отмечает, что обучение наиболее успешно тогда, когда учитывается зона ближайшего развития ребенка, т. е. когда ученик настолько подготовлен к пониманию учебного материала, что при минимальной помощи учителя в состоянии его усвоить.
Свою теорию развивающего обучения, в основу которого положена реализация идеи формирования научно-теоретического мышления, выдвинул и разработал В. В. Давыдов [34, 35]. Д. Н. Богоявленский и Н. А. Менчинская [36] отмечали, что для умственного развития важно накопление не только фонда знаний, но и прочно закрепленных умственных приемов, интеллектуальных умений. Этому тоже нужно обучать.
Психологическими условиями развивающего обучения являются:
1)формирование и развитие знаний химического материала; выработка умственных действий, т. е. при формировании химического понятия надо объяснять, какими приемами, мыслительными операциями надо пользоваться, чтобы знания были правильно усвоены, а эти приемы затем использованы как по аналогии, так и в новых ситуациях. Развитие знаний — это основа развития самостоятельности, творческих способностей;
2)формирование и развитие интеллектуальных умений. Очень важно научить учащихся логически мыслить, использовать приемы сравнения, анализа, синтеза, выделять главное, существенное, делать выводы, обобщать, аргументировано спорить, излагать мысли последовательно, обоснованно, непротиворечиво;
3)формирование и развитие умения пользоваться рациональными приемами учебной работы (умение учиться).
В процессе обучения при соблюдении всех психологических условий можно добиться постепенного умственного развития учащихся, которое, по выводам ряда психологов, может проявляться:
ü    в системности мышления, под которым понимается его упорядоченность на последовательно усложняющихся уровнях (А. Ф. Эсаулов);
ü    в умении проводить широкий перенос знаний на решение новых познавательных задач (Е. Н. Кабанова-Меллер);
ü    в умении выделять главное, делать обобщения (В. А. Крутецкий, Н. А. Менчинская, Ю. К. Бабанский);
ü    в более экономичном мышлении, свернутости мыслительных операций, самостоятельности, лаконичности.
Развитие учащихся происходит только в деятельности.

1.4 Средства развивающего обучения

Средствами развития учащихся при изучении химии являются сама система содержания курса химии, в основе которой лежит постепенное развитие химических понятий, а также активный характер учебного процесса. Система определена программой школьного курса химии и предусматривает постепенное повышение уровня развития учащихся по мере изучения предмета, которое согласуется с возрастными особенностями учащихся. В содержание последовательно вводятся теории. При переходе от теории к теории происходит развитие понятий. Таким образом, все разделы предмета химии связаны между собой последовательно развивающимися понятиями, объединяющими их в систему. Следствием системности содержания является системность знаний учащихся. А когда знания становятся убеждениями, достоянием учащихся, то и мышление их приобретает свойство системности.
Включение в курс химии как атомно-молекулярного учения, учения о периодичности, теории строения неорганических и органических веществ, ионных представлений и т. д. в разном объеме говорит о том, что структура содержания химии может быть базой для реализации развивающего обучения. Для этого необходимо периодически обобщать накопленный материал.
Обобщение – это высший уровень мыслительной деятельности. Обобщение осуществляется тогда, когда происходит поиск связей (генетических, причинно-следственных, взаимного влияния и пр.) между изучаемыми объектами, когда постоянно меняется ситуация поиска. Самое ценное обобщение осуществляется в процессе самостоятельной работы учащихся. Однако конечным этапом познания является конкретизация обобщенных знаний.
Для развития мышления учащихся Н. Ф. Воловой [11] предпринята успешная попытка включения в химическое содержание элементов психологических знаний. Ученикам на химическом материале объясняется сущность мыслительных приемов, предлагается тренировка внимания, памяти и т. п.
Кроме перечисленных средств, способствующих развивающему обучению химии, активный характер учебного процесса обеспечивается:
ü  проблемным обучением;
ü  широким использованием средств наглядности, а также технических средств обучения (ТСО);
ü  систематическим контролем знаний;
ü  разнообразными видами самостоятельной работы;
ü  системой химических задач;
ü  дифференцированным подходом к учащимся. [1, 29 – 31]
Таким образом, развитие учащихся в процессе обучения химии - это часть проблемы, стоящей перед школой - проблемы формирования всесторонне развитой личности [11, 25 – 29, 32, 33 – 36].

 

1.5 Лабораторные работы как средство закрепления знаний, умений, навыков, развития мышления и формирования интеллекта учащихся
Слушаю – забываю,
Смотрю – запоминаю,
Делаю – понимаю.
Конфуций.
Тенденции развития современного общества предъявляют новые требования к учебному процессу, в том числе и предметам естественного цикла. С одной стороны, изменяется содержание образования – увеличивается нагрузка на ученика, с другой – возникает необходимость качественно новых методик преподавания, которые позволили бы не только увязать разнообразные знания в единую систему, но и сформировать у детей компетенции, необходимые для жизни в современном мире.
В системе методов обучения химии особое место занимают лабораторные работы. Их значимость в сообщении учащимся новых знаний заключается в том, что через ощущения учеников они формирует первоначальные представления об изучаемых явлениях, создает чувственные образы, лежащие в основе многих химических и физических понятий. Нет иного пути, кроме как через наглядно чувственные образы, к пониманию, например, химической реакции, химических свойств веществ, и т. д.
Познание реальной действительности происходит, в конечном счете, на основе ощущений. Современная психология рассматривает образное мышление как один из уровней мысленной переработки и преобразования информации. Экспериментальные психологические исследования убедительно свидетельствуют о влиянии образов на продуктивность мышления в различных видах деятельности, в том числе в научном и техническом творчестве. Поэтому развитие образной стороны мышления — существенная часть формирования интеллекта учащихся. В этом важная роль принадлежит химическому эксперименту.
Трудности сообщения знаний о химических явлениях, закономерных связях между ними и их практических применениях могут быть легко преодолены путем применения химических опытов. Являясь носителем учебной информации, лабораторные работы, убедительны своей объективностью, выразительны своей образностью, экономны по затратам учебного времени, впечатляющи, а потому легко запоминаются и активно формируют знания школьников [12].
Доводом в пользу усиления роли химического эксперимента в школе служат и результаты анкетирования учащихся с целью выявления их интересов. При ответе на вопрос о том, какая форма проведения занятий вызывает наибольший интерес, в разных группах от 60 до 90% учащихся ставят на первое место лабораторные работы.
Именно недооценка роли химического эксперимента является одной из главных причин формализма знаний у студентов и школьников. В реальной педагогической деятельности ему уделяется мало внимания. В школах и вузах часто не хватает оборудования, реактивов, и в этой ситуации преподавателю тяжело справиться с проведением опытов. К этому добавим, что преподаватель не всегда умеет продемонстрировать опыт, подать его доказательно.
Однако при стечении самых благоприятных обстоятельств, при обилии химического эксперимента знания школьника и студента заметно не улучшаются. Одно только наблюдение и механическое воспроизведение химического эксперимента к знаниям не ведет. Не понимая сущности, учащийся не увидит того, на что направлен опыт. Психологами доказано, что человек видит то, что понимает. Непонятный объект производит действие только на сетчатку глаза, но не на мозг. Понимание сущности помогает глубже увидеть опыт, так же как опыт помогает понять глубже сущность.
Проблемные опыты позволяют учителю в увлекательной и интересной форме знакомить учащихся с сущностью изучаемого процесса. При постановке проблемных опытов ученики осуществляют перенос знаний на незнакомые объекты, активно участвуют в эвристических формах организации работы, приобретая глубокие и прочные знания. Кроме того, активное применение знаний в незнакомых ситуациях способствует выработке у учащихся творческого мышления [20-24]. Существующие программы и учебники практически не содержат проблемных опытов, т.е. в школе фактически отсутствует какая-либо альтернативная система химических экспериментов, кроме сложившейся системы стандартных опытов и лабораторных работ. Вероятно, по этим причинам интерес учащихся к познанию химии невысок.
Существуют разные способы создания проблемной ситуации при проведении лабораторной работы. За постановкой проблемы, естественно должен следовать творческий поиск ее решения, и учащиеся, участвуя в поиске научной истины, учатся творческому подходу, овладевают приемами логического мышления, приобщаются к научному методу [25].
Курс химии высокомолекулярных соединений, построенный на идеях развития и зависимости свойств веществ от строения, предоставляет особенно широкие возможности для проблемно-развивающего эксперимента.
Постановка проблемных ситуаций при проведении лабораторных работ часто вызывают необходимость дополнительных сведений, что стимулирует учащихся к приобретению знаний через чтение книг, журналов и консультации у учителя. Выполняя задания, ученики приобщаются к соблюдению правил эксплуатации различного рода приборов и инструментов, всевозможных механизмов и транспортных средств [25].
В частности, М.И. Махмутов писал: „Под проблемными ситуациями имеются в виду такие учебные ситуации затруднения, которые возникают в моменты, когда учащийся принимает задачу, пытается ее решить, но чувствует недостаточность прежних знаний. Эти ситуации вызывают активную мыслительную деятельность учащегося, направленную на преодоление затруднения, т.е. на приобретение новых знаний, умений, навыков“ [20].
Важно и то, что в процессе систематического и самостоятельного выполнения опытов учащиеся подчас даже непроизвольно усваивают методологию экспериментального исследования. Необходимость действовать в такой последовательности: постановка цели задания, выработка способа ее достижения, планирование эксперимента, его проведение, представление результатов эксперимента в виде таблиц, графиков, математических зависимостей или словесного описания, защита полученных из эксперимента знаний (выводов) при обсуждении работы.
В процессе проведения лабораторных работ учащиеся приобретают следующие конкретные умения:
1.наблюдать и изучать явления и химические свойства веществ;
2.выполнять измерения физических величин;
3.описывать результаты наблюдений;
4.вычислять погрешности прямых и косвенных измерений;
5.определять динамику, взаимосвязь и взаимообусловленность химических процессов;
6.выдвигать гипотезы;
7.отбирать необходимые приборы и лабораторную посуду;
8.представлять результаты измерений в виде таблиц;
9.интерпретировать результаты эксперимента;
10.делать выводы;
11.обсуждать результаты эксперимента, участвовать в дискуссии;
12.пользоваться химической посудой и измерительными приборами.
Лабораторные работы могут проводиться по готовым инструкциям или по устным указаниям учителя. Наиболее удобна следующая форма организации работы. Учащиеся получают инструкцию по проведению работы. Она может быть написана на доске, или продиктована, или подготовлена заранее и роздана учащимся. Это позволяет спокойно провести работу при разной степени подготовки к ней учеников и разной скорости ее выполнения. Инструкция сочетает в себе элементы проблемного подхода и конкретные указания к проведению работы. В проблемном плане в ней могут быть обсуждены пути достижения цели работы, подбор приборов и оборудования, использование необходимых формул и закономерностей. Конкретные указания позволяют избежать ошибок, приводящих к срыву работы, содержат рекомендации по ее наиболее целесообразному и удобному проведению.
Химия - наука экспериментальная. Наблюдения, опыты являются источником знаний о природе химических явлений. Наблюдения, измерения и анализ полученных результатов, которые производят учащиеся на практических занятиях, являются по существу воспроизведением основных методов химии как науки. Ученики, которые имеют склонность к выполнению эксперимента и не находят подкрепления и развития этих склонностей на занятиях, постепенно утрачивают интерес к продолжению занятий химией.
Преимуществами химического эксперимента в форме выполнения лабораторной работы являются высокая степень активности и самостоятельности школьников, выработка умений работы с химическими реактивами и навыков обработки результатов наблюдений и измерений, возможность проведения эксперимента или наблюдения по индивидуальному плану и в темпе, определяемом самим учащимся. Не последним по значению является и такой фактор, как устранение посредника между учеником и изучаемым явлением природы.
Выполнение лабораторных работ химического практикума открывает большие возможности для учета индивидуальных интересов и склонностей учащихся, развития их творческих способностей. В практикуме можно поставить работы, различные по уровню сложности и характеру заданий. Одних можно снабдить подробными инструкциями, других - краткими указаниями, третьим - лишь сформулировать задачу, для решения которой ученику необходимо самостоятельно подобрать реактивы и разработать схему выполнения эксперимента.
Простоту и доступность лабораторной работы вовсе не следует рассматривать как отрицательное качество. Именно простые работы по наблюдению химических процессов и явлений позволяют воздействовать не только на разум, но и на чувства учащихся, помогают им понять, чем может химия заинтересовать человека на всю жизнь.
Разработанные в данной работе лабораторные работы по химии высокомолекулярных соединений достаточно просты, но требуют от учащихся осмысленного подхода к выполнению. Для этих работ не нужно сложного оборудования. Но при их выполнении школьники и студенты приобретут теоретические, практические и исследовательские навыки. Эти занятия научат учащихся:
·                   выполнять задания осмысленно, т.е. действовать с пониманием процедуры, четко, логически последовательно, грамотно и в оптимальном варианте;
·                   разграничивать известную и неизвестную информацию;
·                   выдвигать идею и разрабатывать план её осуществления;
·                   видеть причину события, явления;
·                   связывать теорию и практику;
·                   проводить анализ данных и синтез информации, делать выводы.
Прав физик Луи де Броль, сказавший: „Удивление - мать открытия“. Что в обучении химии чаще всего ставит ученика в проблемную ситуацию, которой предшествует удивление? Это химические реакции, которые сопровождается яркими наглядными эффектами, необычными явлениями. Они являются сильнейшими возбудителями познавательного интереса, обостряющими эмоционально - мыслительные процессы при обучении химии. Лабораторная работа, включающая в себя разнообразные химические реакции, создает определенный эмоциональный настрой учеников (поисковый интерес при проведении опытов) и заставляет наблюдать, искать, догадываться, находить выход из возникшей проблемной ситуации. Таким образом, разработка доступных лабораторных работ проблемно-развивающего характера способствует активизации всей познавательной деятельности учащихся, а также развитию мышления и формированию интеллекта.

Глава II. ТЕМА «БЕЛКИ. НУКЛЕИНОВЫЕ КИСЛОТЫ» В КУРСЕ ХИМИИ СРЕДНЕЙ ШКОЛЫ И ВУЗА

2.1 Программные требования к преподаванию темы «Белки. Нуклеиновые кислоты» в средней школ

№ урока	Тема занятия	Вводимые опорные понятия и представления. Формирование специальных навыков	Актуализация опорных знаний, умений, навыков по химии и междисциплинарным наукам
1.	Белки – строение и свойства (2 часа)	Знать основные аминокислоты, образующие белки; понятие о первичной, вторичной и третичной структуре белков; свойства белков – гидролиз, денатурация, цветные реакции; превращения белков пищи в организме; иметь представление об успехах в изучении строения и синтезе белков.	Закрепление и углубление знаний об азотсодержащих органических соединениях, изомерии органических соединений, роли белков как биополимеров и нуклеиновых кислот в жизнедеятельности организмов.
2.	Нуклеиновые кислоты (1 час)	Знать состав нуклеиновых кислот (ДНК, РНК); строение нуклеотидов; принцип комплементарности в построении двойной спирали ДНК.

Демонстрации. Доказательство наличия функциональных групп в растворах аминокислот.
Лабораторные опыты. Решение экспериментальных задач на получение и распознавание органических веществ.
Практические занятия. Распознавание органических веществ по характерных реакциям; установление принадлежности вещества к определенному классу [45, 46].

2.2 Программные требования к преподаванию темы «Белки. Нуклеиновые кислоты» в вузе

№ пп	Тема лекции	Содержание	Объем в час.
1	Белки. Нуклеиновые кислоты (НК).	Белки и НК как биополимеры. Состав, структура, свойства и функции белков. Ферменты – биокатализаторы. ДНК и РНК, их состав, свойства и функции. Принцип комплементарности. Биосинтез белка.	2

Согласно программе по химии высокомолекулярных соединений после изучения темы «Белки. Нуклеиновые кислоты» студент должен знать:
ü    иметь представление о белках и биологически активных веществах, структуре и свойствах важнейших типов биомолекул;
ü    основные физические свойства, способы идентификации и физико-химические методы исследования аминокислот, белков и нуклеиновых кислот;
ü    химические свойства аминокислот, белков и нуклеиновых кислот;
ü    нахождение в природе, использование в промышленности и народном хозяйстве аминокислот, белков и нуклеиновых кислот.
должен уметь:
ü    теоретически обосновать методы получения данных соединений;
ü    синтезировать, исследовать и идентифицировать аминокислоты, белки и нуклеиновые кислоты;
ü    выносить научно-обоснованное суждение об изученных закономерностях [47].

2.3 Теоретическая поддержка темы

2.3.1 Аминокислоты

Аминокислоты – органические соединения, в молекулах которых содержатся одновременно аминогруппа -NH₂ и карбоксильная группа -COOH.
Их можно рассматривать как производные карбоновых кислот, получающихся замещением одного или нескольких атомов водорода в углеводородном радикале аминогруппами. Например:

Все аминокислоты, которые содержатся в белках любого происхождения, делят на 2 группы: ациклические (нециклические) и циклические.
Алициклические подразделяются на 3 подгруппы:
1) Моноаминомонокарбоновые – аминокислоты, содержащие одну амино- и карбоксильную группу.

α-аминоуксусная кислота (глицин) α-аминопропионовая кислота (аланин)

α-амино-β-гидроксопропионовая α-амино-β-меркаптопропионовая
кислота (серин) кислота (цистеин)

α-амино-β-оксимасляная кислота α-амино-β-тиометилмасляная
(треонин) кислота (цистеин)
 
α-амино-β-изовалерьяновая кислота α-амино-β-изокапроновая кислота изолейцин
(валин) (лейцин)
2) Диаминомонокарбоновые – аминокислоты, содержащие две амино- и одну карбоксильную группу.

аспаргин диаминокапроновая кислота (лизин)

аргинин  глутамин
3) Моноаминодикарбоновые – аминокислоты, содержащие одну амино- и две карбоксильные группы.


аспарагиновая кислота (аминоянтарная) глутаминовая кислота (аминоглутаровая)
Циклические:

α-амино-β-фенилпропионовая  α-амино-β-параоксифенилаланин кислота (фенилаланин)  (тирозин)
 
α-амино-β-имидазолпропионовая  α-амино-β-индолилпропионовая пролинкислота (гистидин) кислота (триптофан)
Номенклатура
Названия аминокислот производятся от названий соответствующих кислот с добавлением приставки амино-.
Тривиальная номенклатура. Аминокислоты, входящие в состав белков, имеют исторически сложившиеся практические названия. Например: аминоуксусная кислота – гликокол или глицин H₂N-CH-COOH и т.д [48, 49–51].
Изомерия
Изомерия аминокислот зависит от расположения аминогруппы и строения углеводородного радикала. По расположению аминогруппы (по отношению к карбоксилу) различают: a- аминокислоты (аминогруппа находится у 1 атома углерода), b- аминокислоты (аминогруппа находится у 2 атома углерода), g- аминокислоты (аминогруппа находится у 3 атома углерода) и т.д.
Например: CH₃-CH₂-COOH пропионовая кислота;
 
a- аминопропионовая кислота; b- аминопропионовая кислота.
Изомерия, обусловленная разветвлением углеводородного радикала – например, формулы изомерных соединений состава C₃H₆(NH₂)COOH:

α-аминомасляная кислота  β-аминомасляная кислота

β-аминоизомасляная кислота
Все природные аминокислоты не ароматического ряда, за исключением глицина, являются оптически активными и относятся к L-ряду, т.е. все вращают плоскость поляризации света влево:

D-аланин   L-аланин
Организм животных и человека усваивает только L-аминокислоты [48, 49–51, 53-57].
Получение аминокислот
1. Общий уровень синтеза аминокислот любого строения – замена на аминогруппу галогена в галогензамещенных кислотах, например:

α-бромпропионовая к-та α-аминопропионовая к-та

g-хлормасляная кислота  g-аминомасляная кислота
2. Удобный метод получения a-аминокислот предложен Н.Д. Зелинским. Исходными веществами служат альдегиды или кетоны:

3. Для получения b-аминокислот можно воспользоваться присоединением аммиака к двойной связи a- , b- непредельных кислот:


кротоновая кислота β-аминомасляная кислота
4.Восстановлением оксимов и гидрозонов кетокислот:

ацетоуксусный эфир
5. Ароматические аминокислоты могут быть получены восстановлением нитропроизводных карбоновых кислот аренов:

Физические свойства
Аминокислоты – бесцветные кристаллические вещества с высокой температурой плавления (150 – 330°С). Плавятся с разложением, нелетучи. Хорошо растворяются в воде и плохо в органических растворителях.
Химические свойства
Аминокислоты являются амфотерными соединениями, сочетающими в себе свойства кислот и оснований [49–51, 53-57].
1.          Аминокислоты взаимодействуют со щелочами и кислотами с образованием солей:


2. Способность вступать в реакцию конденсации друг с другом с отщеплением воды и образованием линейных, циклических и линейно- циклических полимеров.
а) a- аминокислоты могут образовать циклические амиды, построенные из двух молекул a- аминокислот, такие соединения называются дикетопиперазинами:
б) b- аминокислоты легче других теряют молекулы аммиака и превращаются в непредельные кислоты:

β-аминомасляная кислота кротоновая кислота
в) g- аминокислоты образуют внутримолекулярные циклические амиды- лактамы:

g-аминомасляная кислота лактам-g-аминомасляной кислоты
Применение
Аминокислоты необходимы для построения белков живого организма. Человек и животные получают их в составе белковой пищи. Многие аминокислоты применяются в медицине как лечебные средства, а некоторые используются в сельском хозяйстве для подкормки животных. Неразветвленные аминокислоты, как содержащие две функциональные группы, используются для производства синтетических волокон, в том числе капрона и энанта [49–51, 53-57].

 

2.3.2 Белки

Белки (полипептиды) – биополимеры, построенные из остатков a-аминокислот, соединенных пептидными (амидными) связями.
Формально образование белковой макромолекулы можно представить как реакцию поликонденсации a-аминокислот :

При взаимодействии двух молекул a-аминокислот происходит реакция между аминогруппой одной молекулы и карбоксильной группы - другой. Это приводит к образованию дипептида.


Из трех молекул a-аминокислот (глицин+аланин+глицин) образуется трипептид: H₂N-CH₂CO-NH-CH(CH₃)-CO-NH-CH₂COOH

Аналогично происходит образование тетра-, пента- и полипептидов. Молекулярные массы различных белков составляют от 10 000 до нескольких миллионов. Макромолекулы белков имеют стеререгулярное строение, исключительно важное для проявления ими определенных биологических свойств.
Несмотря на многочисленность белков, в их состав входят остатки лишь 22 a-аминокислот.
Функции белков в природе универсальны:
·                     каталитические (ферменты);
·                     регуляторные (гормоны);
·                     структурные (кератин шерсти, фиброин шелка, коллаген);
·                     двигательные (актин, миозин);
·                     транспортные (гемоглобин);
·                     запасные (казеин, яичный альбумин);
·                     защитные (иммуноглобулины) и т.д.
Разнообразные функции белков определяются a-аминокислотным составом и строением их высокоорганизованных макромолекул. Выделяют 4 уровня структурной организации белков [57 60].

2.3.3 Нуклеиновые кислоты

Нуклеиновые кислоты – это биополимеры, макромолекулы которых состоят из многократно повторяющихся звеньев – нуклеотидов. Поэтому их называют также полинуклеотидами. В состав нуклеотида входят три части:
·                     азотистое основание - пиримидиновое или пуриновое
·                     моносахарид - рибоза или 2-дезоксирибоза;
·                     остаток фосфорной кислоты.
Нуклеотид – фосфорный эфир нуклеозида. В состав нуклеозида входят моносахарид (рибоза или дезоксирибоза) и азотистое основание [57].

 
Ди- и полинуклеотиды
При конденсации под действием катализаторов (или ферментов) из двух нуклеотидов образуется динуклеотид:

Поликонденсация различных нуклеотидов приводит к образованию полинуклеотидов (нуклеиновых кислот). Полинуклеотиды относят к кислотам, т.к. в каждом структурном звене их макромолекул содержится остаток ортофосфорной кислоты, определяющий кислотные свойства за счет диссоциации связи О-Н. В зависимости от того, какой моносахарид содержится в структурном звене полинуклеотида – рибоза или дезоксирибоза, различают рибонуклеиновые кислоты (РНК) и дезоксирибонуклеиновые кислоты (ДНК). Так, главная (сахарофосфатная) цепь в ДНК содержит остатки 2-дезоксирибозы:

Молекулярная масса ДНК достигает десятков миллионов. Молекулярная масса РНК ниже - десятки тысяч и менее [56-58].
ДНК (дезоксирибонуклеиновые кислоты)
Макромолекула ДНК представляет собой две параллельные неразветвленные полинуклеотидные цепи, закрученные вокруг общей оси в двойную спираль.
Такая пространственная структура удерживается множеством водородных связей, образуемых азотистыми основаниями, направленными внутрь спирали.
Водородные связи возникают между пуриновым основанием одной цепи и пиримидиновым основанием другой цепи. Эти основания составляют комплементарные пары (от лат. complementum – дополнение).
Образование водородных связей между комплементарными парами оснований обусловлено их пространственным соответствием. Пиримидиновое основание комплементарно пуриновому основанию:


Водородные связи между другими парами оснований не позволяют им разместиться в структуре двойной спирали. Таким образом,
·                     ТИМИН (Т) комплементарен АДЕНИНУ (А),
·                     ЦИТОЗИН (Ц) комплементарен ГУАНИНУ (Г).
·                      

Способность ДНК не только хранить, но и использовать генетическую информацию определяется следующими ее свойствами:
? молекулы ДНК способны к репликации (удвоению), т.е. могут обеспечить возможность синтеза других молекул ДНК, идентичных исходным
? молекулы ДНК могут направлять совершенно точным и определенным образом синтез белков, специфичных для организмов данного вида [57].

2.4 Анализ учебного материала в школьной программе

В курсе биологии учащиеся получили первоначальные сведения о белках и нуклеиновых кислотах. Эти знания, наряду со знаниями, полученными в курсе органической химии, станут опорными при изучении химии белков и нуклеиновых кислот.
Раздел «Нуклеиновые кислоты» изучается с целью подготовки учащихся к усвоению роли нуклеиновых кислот в биосинтезе белков и передачи организмами признаков наследственности. Эти вопросы, изучаемые в курсе общей биологии, имеют большое значение для формирования материалистических представлений о сущности явлений жизни.
На уроках органической химии учащиеся знакомятся с составом и строением нуклеотидов, узнают, как из нуклеотидов образуется первичная структура нуклеиновых кислот, в чем заключаются особенно дезоксирибонуклеиновой кислоты (ДНК), как происходит удвоение двойной спирали ДНК при делении клеток. Такие знания позволяют им понять, как в последовательности нуклеотидов кодируется последовательность аминокислотных звеньев в синтезируемом белке, как считывается информация об этом с макромолекул ДНК, какова роль других нуклеиновых кислот в синтезе белковых молекул, осуществляемом на рибосомах в клетке [52-54].
При обсуждении двойной спирали ДНК обогащаются знания учащихся о водородной связи. Здесь они встретятся с примерами установления связи чрез водородные атомы не только с атомами кислорода, но и с атомами азота, несущими достаточный отрицательный заряд. Это позволяет объяснить ряд новых для учащихся явлений химии.
Анализ материала по теме «Белки. Нуклеиновые кислоты», представленный в различных учебниках [47, 48], показал, что в учебнике [50] материал дан доступно, логически последовательно и в то же время развернуто. Однако на сегодняшний день в школах республики наиболее распространен комплект учебников авторов Рудзитис Г. Е., Фельдман Ф. Г. [49, 53].
В программе школьного курса химии на изучение темы «Белки. Нуклеиновые кислоты» согласно программным требованиям отводится 3 часа, причем изучение определенных разделов (например, нуклеиновые кислоты) проводится по желанию учителя или при углубленном изучении предмета. Выше приведены программные требования к данным темам.
Выделим основные понятия, изучаемые в данной теме: аминокислоты, их свойства; амфотерность аминокислот, их роль в организме, синтез пептидов, пептидная связь; белки, их строение, синтез и роль в организме, многообразие белков, структура молекулы белка; важнейшие биологические функции нуклеиновых кислот в живых организмах; типы нуклеиновых кислот – РНК и ДНК; принцип комплементарности; генная инженерия.
Для более полной реализации триединой функции естественнонаучного образования, на наш взгляд, необходимо наряду с теоретической нагрузкой усилить и практическую сторону данной темы, что возможно реализовать при помощи использования межпредметных связей, в частности, биологических знаний. Например, белки необходимо представить как главные носители жизни и рассмотреть важнейшие биологические функции белков в организме человека. В этой связи обсуждаются глобальные проблемы человечества – проблема голода и пути ее решения, дается понятие о биотехнологии. Здесь вообще большое поле для деятельности. Материал по сырью для получения искусственного белка, кормовых добавок для сельскохозяйственных животных, лекарственных препаратов для населения, переработки отходов, создание экологически чистых технологий, совершенствование способов очистки отходов, производство экологически чистой продукции. Эти направления могут быть представлены учениками реферативно.
После изучения темы учащиеся должны знать:
• о биологической роли белков, нуклеиновых кислот, о понятии сбалансированного питания и путях решения проблемы голода;
• содержание понятия «биотехнология» (проблема создания искусственной пищи, кормового белка);
• влияние различных форм хозяйственной деятельности и загрязнения природной среды на биологические ресурсы;
• сущность понятий «экологический кризис», «антропогенный пресс», «экологическая безопасность»;
• сущность экологических понятий «живой организм», «экосистема», «экологические факторы», «биосфера», «биогеохимические циклы», «трофические цепи и сети», «жизнь», «природа», «окружающая среда»;
• о роли химии в решении экологических проблем.
Учащиеся должны уметь:
• составлять схемы сбалансированного питания (с учетом индивидуальных особенностей организма);
• применять знания по химии для объяснения причин возникновения экологических проблем (разного уровня) и поиска путей их решения;
• использовать дополнительный информационный материал для проведения исследований по изучению местных экологических проблем.

2.5 Анализ учебного материала в вузовской программе

Курс «Химия высокомолекулярных соединений» читается после курсов физики, математики, неорганической, аналитической и органической химии и предполагает знания основных положений этих дисциплин.
На химическом факультете при обучении химии высокомолекулярных соединений в качестве учебного материала используются несколько изданий [54-63]. Как видно из литературных источников, теоретический материал освещен достаточно полно. Однако на изучение аминокислот, белков и нуклеиновых кислот отводится не так много времени – 2 часа. Этот материал преподается в рамках раздела «Наиболее важные синтетические и природные полимеры» и ограничен следующими темами: «Белки и нуклеиновые кислоты как биологически важные полимеры. Состав и структура белков. Белки – полипептиды. Свойства белков. Разнообразие белков и их роли в живых организмах. Ферменты – биокатализаторы. Механизм действия ферментов. Нуклеиновые кислоты. Дезоксирибонуклеиновая и рибонуклеиновая кислоты, их состав, свойства и функции. Принцип комплементарности. Биосинтез белка». На наш взгляд, для достаточно полного рассмотрения темы «Белки. Нуклеиновые кислоты» и составления представления о белках и нуклеиновые кислотах как биомолекулах необходимо привлекать дополнительные сведения. Данная установка подразумевает привлечение биохимического материала, на недостаток которого в литературе нельзя пожаловаться [64-68]. Таким образом, задача преподавания данной темы в вузе в нашем случае сводилась к разработке лекции, содержащей расширенный биохимический материал, и ее реализации.

Глава III. БАНК МЕТОДИЧЕСКИХ ЗАДАНИЙ ПО ТЕМЕ «БЕЛКИ. НУКЛЕИНОВЫЕ КИСЛОТЫ»

3.1 Разработка учебных занятий в средней и высшей школе

3.1.1 Интегрированный урок химии и биологии в 11-м классе по теме: "Химия, биология и толерантность"

Цели:
Образовательные:
·                   систематизация и углубление знаний учащихся о зависимости строения, свойств и функций белков – антител;
·                   углубление понятия толерантность.
Развивающие:
·                   развитие способности комплексного применения знаний;
·                   работа над формированием логического мышления при составлении логико-смысловой модели (ЛСМ) по технологии Штейнберга В.Э.
Воспитывающие:
·                   содействие толерантности у учащихся как в общественной потребности;
·                   способствовать созданию на уроке ситуации успеха в обучении, как основы саморазвития и самореализации;
·                   развитие творческих способностей, духовное совершенство личности в процессе общения с беженцами, вынужденными переселенцами и мигрантами;
·                   патриотическое воспитание.
Тип урока: интегрированный урок по технологии Штейнберга В.Э.
Оборудование: телевизор с в/магнитофоном, в/ф Биосинтез белка”, штатив с пробирками, растворы NaOH, H₂SO₄, CuSO₂, HNO₃ конц., (CH₃COO)₂Pb, CH₃OH, C₂H₅OH, NaCl конц., спиртовка,раствор яичного белка (альбумина), герметичный сосуд с кровью свиньи, резиновые перчатки, защитные очки, марлевая повязка, халат.
Девиз урока:
“Нам друг от друга нужно так немного –
щепотку нежности да горсточку тепла…
(Г.Георгиев)
ПЛАН УРОКА
I. Организационный момент.
1. Урок начинаем с вопросов к ученику – вынужденному из Таджикистана Вахидову Вали:
Как ты чувствуешь себя у нас в Башкортостане?
Как адаптировался за 3 месяца, что учишься у нас?
Что нравится тебе у нас? Какое отношение к себе чувствуешь со стороны одноклассников, учителей, соседей?
2. Постановка задач урока.
II. Систематизация и углубление знаний учащихся.
·                   Моделирование и конструирование логико-смысловой модели (ЛМС) по теме урока.
·                   Заполнение координат соответственно понятийно-смысловым вопросам.

История микробиологии.

Сообщение учеников по предварительной поисково-исследовательской работе.
·                   Луи Пастер 1862 г.
·                   Мечников Н.И. – 1883 г. сформулирована биологическая (фагоцитарная) теория иммунитета.
·                   Ивановский Д.И. – 1892 г. открыты вирусы.
·                   Гамалея Н.Ф. – 1899 г. открыты бактериофаги.
·                   Медавар П. – 1945 г. доказана иммунологическая природа отторжения при трансплантации (пересадке) тканей и органов.

К₂

Свойства белков.

Учащиеся разделены на исследовательские лаборатории. Каждая лаборатория проводит химические эксперименты по заданному алгоритму, затем анализирует результаты работы, и учащиеся самостоятельно делают выводы.
Экспериментальная лаборатория № 1
Методом фракционирования солевым раствором NaCl выделить белки из крови свиньи.
Экспериментальная лаборатория № 2
Провести гидролиз яичного белка (альбумина) и записать схему гидролиза белка.
Экспериментальная лаборатория № 3
Провести Биуретовую (цветную) реакцию на белки.
Экспериментальная лаборатория № 4
Провести Ксантопротеиновую реакцию на белки. (Предварительно руководители экспериментальных лабораторий проводят инструкцию по технике безопасности).

К₃

Строение белков – антител.

Монолог – сообщение учителя, диалог с учащимися =>беседа, в процессе которой рождается истина, и заполнятся К₃. Антитело – сложной белок – иммуноглобулин плазмы крови человека и теплокровных синтезируемый клетками животных лимфоидной ткани под воздействием различных антигенов.

К₄

Функции белков.

Перечисляем известные функции белков и особенно выделяем защитную функцию белков – антител.
·                     Сообщение учащихся о пандемии XХ и XXI века – СПИДе.
·                     Сообщение учителя биологии о механизме внедрения в организм ВИЧ-инфекции, о мерах борьбы и профилактики.
·                     Сообщение учителя химии о достижениях медицины, биохимии в области лечения больных СПИДом.

К₅

Биосинтез белков.

·                     Демонстрация видеосюжет “Биосинтез белков”.
·                     Краткое повторение основных этапов биосинтеза белка.

К₆

Структура лимфоидных тканей.

Сообщение учащихся по группам.
1 гр. – Строение и функции вилочковой железы.
2-гр. – Строение и функции лимфатических тканей.
3-гр. – Строение и функции селезёнки.
Затем формулируется общий вывод: В лимфоидных тканях идёт синтез иммуноглобулина плазмы крови человека и теплокровных животных.

К₇

Понятие толерантности.

Самостоятельная работа учащихся со словарём Н.Ф. Реймерса “Основные биологические понятия и термины”.
Толерантность (лат. толеранция – терпение):
·        способность организмов выносить отклонения экологических факторов от оптимальных для себя;
·        полное или частичное отсутствие иммунологических реакций – потеря или снижение организмом человека способности вырабатывать антитела.
Иммунитет (лат. иммунитас – освобождение, избавление) – невосприимчивость к инфекционным агентам и чужеродным веществам, пересажанных от одного организма к другому из-за генетического своеобразия каждого индивида. Гистонесовместимость можно искусственно подавить при пересадке органов.
Учитель биологии: В биологии о толерантности организма говорят тогда, когда он не отторгает, но принимает и использует во благо, поступающие извне медикаментозные средства, усиливает их, улучшая собственную жизнедеятельность. А также толерантность – возможность пересадке органов, возвращающей нас к полноценному существованию.
·                     Постановка проблемного вопроса:
- Ребята, как вы думаете, какое смысловое понятие мы отложим на К₈? (После ответов учащихся заполняем К₈).

К₈

Толерантность как общественная потребность.

Беседа по вопросам:
Учитель химии: Какие факторы влияют на иммунную систему?
Ученики:

Учитель биологии: В результате воздействия этих факторов, что может возникнуть?
Ученики:

Учитель химии: Ребята, как вы оцениваете своё отношение
к вашим одноклассникам, беженцам, мигрантам, вынужденным переселенцам, к людям – носителям любых культурных, религиозных и этнических традиций?
Ученики размышляют => обсуждают => делают умозаключения.
Учитель биологии: Мигранты, а особенно беженцы находятся в стрессовом состоянии, ведь они потеряли всё, что накопили за свою жизнь, а может и близких людей.
Ученики делают вывод: Мы должны оказывать им помощь!

Мы в состоянии оказать моральную поддержку и помощь людям, попавшим в беду добрым гуманным отношением, терпимостью и сочувствием.
Учитель химии: Помогая мигрантам, беженцам, и вынужденным переселенцам, общаясь с ними, мы обогащаемся духовно, изучая их язык, религию, культуру и традиции. Эти люди – не только объекты помощи, но и неисчерпаемый источник обогащения общества, в которое они вливаются. Такое обогащение происходило во все времена и у всех народов, в том числе и в России.
Учитель биологии: Мы живём в дружной многонациональной республике, где мирно трудятся и взаимно обогащают друг друга башкиры, русские, татары, чуваши, мордва, марийцы, немцы, украинцы, белорусы и удмурты. История Башкортостана – это история народов её населяющих. Это история Родины, величиной с “берёзовый листок”, которая хранима всеми, кому она дорога, невзирая на национальность. Наша республика знаменита башкирским мёдом, кумысом, мелодичным кураем и своим гостеприимством. В Уфе – столице, Башкортостана возвышается 35 метровой высоты монумент “Дружбы”. Во время её открытия, приуроченному к 400 летнему юбилею добровольного присоединения Башкирии к России, аксакалы республики дали такой наказ своим детям:
“Мы завещаем нашим потомкам: пока текут воды Агидели, пока стоят горы Урал, пока матери кормят грудью своих детей – быть верными знамени дружбы и братства с русским народом, осенённому общей славой”.
Учитель химии: Ребята, приведите в пример людей – выходцев из нашей Республики Башкортостан, которые внесли большой вклад в развитие мировой культуры, искусства и науки.
Белки-антитела
(Cхема)
Учитель биологии: Нашему уроку толерантности созвучны стихи
Г.Молодцова “Человек – человеку”
“Когда беда унизит человека,
В бараний рок, согнув его судьбу,
И человек решит, что он – калека,
На веки не способный на борьбу,
Буди его. Буди истошным криком,
Предельно негодуя и любя:
Ты – человек, Ты был рождён великим.
Не смей, не быть похожим на себя!”
Учитель химии: Мы надеемся, что этот урок способствовал формированию толерантного отношения к мигрантам России, воспитанию доброжелательного и терпеливого отношения к людям, попавшим в беду.
III. Итог урока.
·                     Д/з, подведение итогов урока.
·                     Рефлексия (по принципу не законченного предложения).
- Сегодня я на уроке закрепил и углубил знания по …
-Сегодня я на уроке узнал …
- После сегодняшнего урока я буду относиться …

3.1.2 Лекция по теме «Белки. Нуклеиновые кислоты»

План лекции
1.                Белки.
1.1.         Понятие о белках.
1.2.         Состав белков. Пептидная связь.
1.3.         Свойства белков. Разнообразие белков и их роли в живых организмах.
1.4.         Ферменты-биокатализаторы. Механизм действия ферментов.
2.                Нуклеиновые кислоты.
2.1.         Дезоксирибонуклеиновая и рибонуклеиновая кислоты, их состав, свойства и функции.
2.2.         Принцип комплементарности.
3.                Биосинтез белка.
1. Среди биологически важных полимеров видное место занимают белки и нуклеиновые кислоты, входящие в состав живой клетки и играющие особую роль при возникновении и развитии живых организмов.
В состав белков входят 20 протеиногенных аминокислот, которые кодиpyютcя генетичеcким кодом и постоянно oбнapyживaютcя в белкax.
Главными структурными единицами белков и пептидов являются остатки аминокислот, связанные карбоксамидной пептидной связью между α-карбоксильной и α-аминогруппой.
- NH – C=O
Каждый белок характеризуется специфичной аминокислотной последовательностью.
При выяснении структуры белков необходимо установить не только число и природу остатков, но также и порядок их чередования в макромолекуле. Для решения этой задачи производят последовательное отщепление аминокислот с того или другого конца полимерной молекулы с последующей идентификацией их. В методе Эдмана, например, белок обрабатывают раствором фенилизотиоцианата в пиридине и полученный продукт присоединения — раствором НС1 в нитрометане. При этом концевой остаток отщепляется в виде соответствующего фенилтиогидантоина без изменения остальной части макромолекулы:


Фенилтиогидантоин
Щелочной гидролиз фенилтиогидантоина приводит к образованию свободной аминокислоты, которая идентифицируется методами бумажной хроматографии:

Теоретически, повторяя этот процесс многократно, можно отщеплять поочередно все остатки первоначальной белковой молекулы, установив тем самым их взаимное расположение в макромолекуле. Практически, однако, ввиду сложности задачи она была полностью решена только для некоторых белков несложного строения, как, например, инсулин. При этом выяснилось, что в размещении остатков аминокислот по цепи макромолекулы у биологически активных белков отсутствует та регулярность, которая нередко встречается у других полимеров. В то же время у каждого вида белка наблюдается строго определенная последовательность аминокислотных звеньев.
В белковой молекуле некоторые группы, не участвующие в образовании пептидной связи, остаются свободными или используются для создания мостиков между линейными цепями. Благодаря наличию свободных ионогенных кислых или основных групп белки являются полиамфолитами.
Непосредственное образование пептидной связи из групп СООН и аминогруппы, как показывает термодинамический расчет, должно протекать с увеличением свободной энергии системы. Следовательно, синтез белка из аминокислот может произойти только в том случае, если он сопровождается другими процессами, протекающими с уменьшением свободной энергии. В клетках живых организмов такими процессами являются окисление и гликолиз (биохимический распад молекулы глюкозы на 2 молекулы пировиноградной кислоты); энергия, освобождающаяся при этом, в значительной степени концентрируется в виде пирофосфатных связей молекул аденозилтрифосфорной кислоты (АТФ):

АТФ в реакциях схематически изображается так:


Аналогичные обозначения применяются для соответствующих монофосфорной (АМФ) и дифосфорной кислот (АДФ):

Использование энергии пирофосфатных связей в простейшем случае можно представить как результат образования промежуточного смешанного ангидрида аминокислоты (АК) и АМФ, который более реакционноспособен, чем сама аминокислота:
Ads – ОРО(ОН) – ОРО(ОН) – ОРО(ОН)₂ + НООС – CHR – NH₂ Û
АТФ АК
ÛAds – OPO(OH)OOC – CHR – NH₂ + H₂P₂О₇
смешанный ангидрид АМФ-АК
Характерной особенностью биологически активных белков является легкость, с которой они изменяются под влиянием тепла, ферментов кислот и различных органических соединений. При этом происходит денатурация белка с полной утратой его биологической активности. Денатурация меняет специфическую пространственную конформацию макромолекулы, но не сопровождается гидролизом ковалентных связей. В живых организмах эта конформация возникает в результате взаимодействия боковых ответвлений полипептидных цепей, являясь термодинамически неравновесной; во время денатурации белок переходит в равновесную денатурированную форму. При достаточно сильном воздействии ферментов, тепла и различных химических агентов может произойти расщепление макромолекулы на отдельные аминокислоты вследствие гидролиза по пептидным связям.
Молекулярный вес различных белков — от десятка тысяч до нескольких миллионов. В состав живых организмов входит несколько видов белков. При использовании белков в качестве пищи организм перерабатывает их в другие, характерные для него белки. Благодаря наличию реакционноспособных групп в макромолекуле белок часто находится в клетках не в свободном состоянии, а в виде протеидов, т. е. комплексов с другими низкомолекулярными или высокомолекулярными веществами. К таким протеидам относятся нуклеопротеиды, хромопротеиды и др.
По химическому составу белки делятся на простые, состоящие только из аминокислотных остатков, и сложные. Сложные белки могут включать ионы металла (металлопротеины, или металлопротеиды), пигмент (хромопротеины, или хромопротеиды), нуклеиновыми кислотами (нуклепротеины), а также ковалентно связывать остаток фосфорной кислоты (фосфопротеины), углевода (гликопротеины) или НК (геномы некоторых вирусов). Состав аминокислот, образующих белки, выражается общей формулой:
,
в которых радикал может содержать различные функциональные группы (R= - SH, OH,- COOH, -NH₂) и кольца. a-Аминокислоты в белках ковалентно соединены между собой пептидными связями:

Белковая молекула может состоять из одной или нескольких полипептидных цепей, содержащих от 2-3 десятков до нескольких сотен аминокислотных остатков каждая.
Образование пептидных связей происходит в результате взаимодействия карбоксила одной аминокислоты с аминогруппой другой. При этом из 2 a-аминокислот образуются пептиды с выделением одной молекулы воды:

Из трех аминокислот образуются трипептиды, из большого числа аминокислот – полипептиды.
Функции, выполняемые белками, распределяются примерно следующим образом.
Структурообразующие функции. Структурные белки отвечают за поддержание формы и стабильности клеток и тканей. В качестве примера структурного белка – коллаген. К структурным белкам можно отнести также гистоны, функцией которых является организация укладки ДНК в хроматине. Структурные единицы хроматина, нуклеосомы, состоят из октамерного комплекса гистонов, на который навита молекула ДНК (DNA).
Транспортные функции. Наиболее известным транспортным белком является гемоглобин эритроцитов (слева внизу), ответственный за перенос кислорода и диоксида углерода между легкими и тканями. В плазме крови содержатся множество других белков, выполняющих транспортные функции. Так, преальбумин переносит гормоны щитовидной железы — тироксин и трииодтиронин. Ионные каналы и другие интегральные мембранные белки осуществляют транспорт ионов и метаболитов через биомембраны.
Защитные функции. Иммунная система защищает организм от возбудителей болезней и чужеродных веществ. Например, иммуноглобулин G, который на эритроцитах образует комплекс с мембранными гликолипидами.
Регуляторные функции. В биохимических сигнальных цепях белки осуществляют функции сигнальных веществ (гормонов) и гормональных рецепторов. В качестве примера здесь представлен комплекс гормона роста соматотропина с соответствующим рецептором. При этом экстрацеллюлярные домены двух молекул рецептора связывают одну молекулу гормона. Связывание с рецептором активирует цитоплазматические домены комплекса и тем самым обеспечивает дальнейшую передачу сигнала. В регуляции обмена веществ и процессов дифференцировки принимают решающее участие ДНК-ассоцированиые белки (факторы транскрипции). Особенно детально изучено строение и функции белков-активаторов катаболизма и других бактериальных факторов транскрипции.
Катализ. Среди 2000 известных белков наиболее многочисленную группу составляют ферменты. Самые низкомолекулярные из них имеют мол. массу 10-15 кДа. Белки среднего размера, как, например, приведенная на схеме алкогольдегидрогеназа, имеют мол.массу 100-200 кДа. Молекулярная масса высокомолекулярных ферментов, к которым относится глутаминсинтетаза, построенная из 12 мономеров, могут достигать 500 кДа.
Двигательные функции. Взаимодействие актина с миозином ответственно за мышечное сокращение и другие формы биологической подвижности. Гексамер миозина длиной 150 нм — один из наиболее крупных белков. Нитевидный актин (F-актин) образуется путем полимеризации относительно небольших молекул глобулярного актина (G-актин). Процессом сокращения управляют ассоциированный с F-актином тропомиозин и другие регуляторные белки.
Запасные функции. В растениях содержатся запасные белки, являющиеся ценными пищевыми веществами. В организмах животных мышечные белки служат резервными питательными веществами, которые мобилизуются при крайней необходимости.
В настоящее время различают первичную, вторичную и третичную структуры белковой молекулы.
Первичная структура белка – его химическая структура, т.е. последовательность чередования аминокислотных остатков в полипептидной цепи данного белка.
Вторичная структура белка – форма полипептидной цепи в пространстве. Установлено, что полипептидные цепи природных белков находятся в скрученном состоянии – в виде спирали. Спиральная структура удерживается водородными связями, возникающими между группами СО и NH аминокислотных остатков соседних витков спирали. Подобная вторичная структура получила название a-спирали. Водородные связи в ней направлены параллельно длинной оси спирали (a-спирали чередуются с аморфными частями). Такое представление является общепризнанным. Вытянутые полипептидные цепи имеет лишь небольшое число белков, например, белок натурального шелка – фиброин, вязкая сиропообразная жидкость, затвердевающая на воздухе в прочную нерастворимую нить.
Третичная структура белка – реальная трехмерная конфигурация, которая принимает в пространстве закрученная спираль полипептидной цепи. В простейших случаях третичную структуру можно представить как спираль, которая в свою очередь свернута спиралью. У такой структуры в пространстве имеются выступы и впадины с обращенными наружу функциональными группами. Третичной структурой объясняется специфичность белковой молекулы, ее биологическая активность. Определяющими факторами образования и удержания третичной структуры белков являются связи между боковыми радикалами аминокислотных остатков (дисульфидные мостики атомов серы, солевые мостики из аминогруппы и карбоксила, водородные мостики)
Физические и химические свойства белков
Строением белков объясняются их весьма разнообразные свойства. Они имеют разную растворимость: некоторые растворяются в воде, другие – в разбавленных растворах нейтральных солей, а некоторые совсем не обладают свойством растворимости (например, белки покровных тканей). При растворении белков в воде образуется своеобразная молекулярно-дисперсная система (раствор высокомолекулярного вещества). Некоторые белки могут быть выделены в виде кристаллов (белок гемоглобина крови).
Химические свойства
1) Подобно аминокислотам, белки проявляют амфотерные свойства. При действии щелочей белок реагирует в форме аниона – соединяется с катионом щелочи, образуя соль альбуминат:

2) При действии же кислот он становится катионом, образуя синтонин:

Если в молекуле белка преобладают карбоксильные группы, то он проявляет свойства кислот, если же преобладают аминогруппы, - свойства оснований. Присутствие белка можно обнаружить рядом цветных реакций. Эти реакции свойственны составным частям белка – аминокислотам или образуемым ими группировкам.
3) Биуретовая реакция (реакция на наличие пептидных связей). Биурет образуется при нагревании мочевины с отщеплением от нее аммиака:

4) Нингидриновая реакция.
Эта реакция характерна для аминогруппы в a-положении. Белки с нингидрином дают синее или фиолетовое окрашивание:

5) Ксантопротеиновая реакция.
Эта реакция характерна для бензольного ядра циклических аминокислот. При действии крепкой азотной кислоты на эти аминокислоты происходит нитрование кольца с образованием нитросоединений желтого цвета [48, 49].

2. К белковым веществам относятся ферменты, или энзимы, выполняющие в живом организме функцию катализаторов высокой селективности и при очень мягких условиях. Это избирательное действие обусловлено комплиментарностью структур реагирующего субстрата и фермента — тем, что заряд или выступающая группа на поверхности одного из них отвечает противоположному заряду или полости у другого (принцип «ключа к замку» — см. рис. 12). Вследствие этого молекулы фермента и субстрата настолько сближаются, что резко возрастает эффективность межмолекулярных сил, противостоящих тенденции молекулярно-кинетического движения разъединить взаимодействующие частицы, происходит специфическая адсорбция (образование фермент-субстратного комплекса). Те же силы могут играть существенную роль в самом возникновении структурного соответствия между субстратом и ферментом.

Рис. 12. Схематическое изображение фермент-субстратного комплекса, участвующего в реакции фосфорнокислого остатка АТФ с группой ОН глюкозы: 1 — молекула АТФ; 2—молекула глюкозы; 3 — фермент
Так как дальнейшая реакция протекает в пределах комплекса, в котором молекулы реагирующих веществ благоприятно ориентированы, резко возрастает число эффективных столкновений и, следовательно, скорость реакции. В простейшем случае гидролиза производных кислот под действием биокатализаторов, содержащих только одну активную группу (В :), роль фермента можно схематически изобразить следующим образом:

При наличии в ферменте (например, α-химотрипсин) двух групп противоположной электрохимической природы (—О^- и —NH⁺) они могут участвовать в согласованной электрофильно-нуклеофильной атаке на субстрат, что значительно облегчит разрыв соответствующей связи и снизит энергию активации реакции («кооперативный эффект»). Вероятный механизм гидролиза сложного эфира ароматической кислоты под влиянием α-химотрипсина:

Действие ферментов очень чувствительно к конформации макромолекулы и надмолекулярной структуре его. Например, если в результате денатурации и выпрямления цепи α-химотрипсина активные группы значительно удалятся друг от друга, то «кооперативный эффект» исчезает и скорость гидролиза падает в миллион раз.
Большая активность ферментов обусловлена высоким значением предэкспонента А (эффект ориентации) в уравнении Аррениуса и низкой энергии активации («кооперативный эффект»).
3. Нуклеиновые кислоты, которые делятся на дезоксирибонуклеиновую (ДНК) и рибонуклеиновую (РНК) кислоты, были открыты в клеточном ядре (nucleus — ядро); РНК встречается также и в других частях клетки. Обе кислоты являются линейными полимерами, молекулярная цепь которых состоит из чередующихся остатков фосфорной кислоты и нуклеозидов. Нуклеозиды построены из звеньев циклической формы D-рибозы (РНК) или D-дезоксирибозы (ДНК) и остатков различных гетероциклических оснований, способных к попарному взаимодействию с образованием водородных мостиков. У РНК такие основания – аденин (А), цитозин (Ц), гуанин (Г) и урацил, у ДНК – аденин, цитозин, гуанин и тимин (Т):


Как видно из формул, пара Г — Ц может образовать три водородных мостика, а пара А — Т — только два.
Так как рибоза (дезоксирибоза) соединяется с органическими основаниями за счет аминного водорода и глюкозидного гидроксила, нуклеозиды должны быть отнесены к N-глюкозидам, где роль агликона выполняют упомянутые основания

РНК реагирует с гидроксильными группами углеводов; при гидролизе РНК наряду с рибозой и соответствующими основаниями образуется фосфорная кислота. Аналогичные результаты – при гидролизе ДНК.
Если условно обозначить основания через , то строение ДНК можно изобразить следующим образом:

или схематически
ДНК имеет молекулярный вес порядка 10⁷ и в условиях клетки нерастворима. Существует несколько разновидностей РНК, среди которых наиболее активными в биосинтезе белка являются:
1) растворимая, или транспортная, РНК (т-РНК) с М_r около 25 000;
2) информационная РНК (и-РНК) с молекулярным весом порядка 6×10⁵-10⁶.
ДНК является материальным носителем наследственности и входит в состав генов, из которых состоят хромосомы клетки. Макромолекулы ДНК связаны между собой попарно при помощи водородных мостиков в виде двойной спирали постоянного диаметра (рис. 13). При этом остатки гетероциклических оснований, находящиеся в боковой цепи, упакованы в середине спирали, как стопка монет. Аналогичную структуру имеет РНК.
Для обеспечения наибольшей устойчивости этой структуры необходимо, чтобы число водородных связей было максимально возможным. Это достигается тем, что соблюдается определенное соответствие в расположении остатков оснований одной спирали по отношению к остаткам другой: тиминовые группы располагаются напротив адениновых, цитозиновые напротив гуаниновых и т. д. («узнают» друг друга).


Рис. 13. Двойная спираль ДНК (по Крику и Уотсону)
Кроме того, только при выполнении этого условия будет обеспечено экспериментально доказанное постоянство суммарных размеров, боковых групп и неизменность диаметра двойной спирали на всем ее протяжении. В этой взаимной обусловленности порядка чередования звеньев в обеих цепях заключается принцип комплементарности, благодаря чему каждая цепь определяет структуру другой, являясь как бы ее репликой.
Спирализация приводит к возникновению так называемой «вторичной» структуры ДНК; при изгибании спирали появляется «третичная» структура и т. д. Возникновение изогнутой спирали, обусловлено наличием в спирали неупорядоченных гибких участков, где действие водородных связей почему-либо ослаблено. Однако двойная спираль — там, где она сохранилась — является достаточно жестким образованием и, следовательно, обладает небольшим числом степеней свободы. Поэтому она стремится разделиться на одиночные цепи (длина сегмента примерно в 50 раз больше, чем у гибких полимерных цепей), способные принять более вероятное состояние свернутого клубка; такой переход «спираль — клубок» сопровождается возрастанием энтропии системы, являющимся движущей силой этого процесса, и действительно имеет место при плавлении кристаллов ДНК (около 80°С). Аналогичный процесс разрушения водородных мостиков и биспиральной структуры, но без свертывания цепей в клубок, наблюдается во время подкисления или подщелачивания растворов ДНК. При этом на каждой макромолекуле возникают одноименные заряды (в результате присоединения протонов к аминогруппам или усиления диссоциации остатков фосфорной кислоты), вызывающие взаимное отталкивание цепей.
Если двойная спираль находится в растворе, содержащем большое количество различных нуклеотидов, т. е. нуклеозидов, химически связанных с фосфорной кислотой, то в результате замены водородных связей между цепями такими же связями их с нуклеотидами произойдет сорбция последних и одновременное разделение спирали на две самостоятельные макромолекулы (рис. 14). При этом нуклеотиды отбираются так, чтобы соблюдался принцип комплементарности; во время дальнейшей поликонденсации, протекающей под влиянием ферментов, на каждой цепи ДНК вырастает другая, являющаяся ее репликой. Этот процесс редупликации (копирования) макромолекул приводит к возникновению новых «дочерних» двойных спиралей.

Рис. 14. Схема редупликации ДНК
Двойная спираль ДНК не только является матрицей воспроизведения самой себя, она также передает информацию, «записанную» в ее структуре, нуклеотидам, участвующим в синтезе РНК, тем самым предопределяет порядок их расположения в образующейся макромолекуле. Информационная РНК, на каждой цепи которой запечатлена структура молекулы определенного белка, играет ту же роль при образовании полипептидной цепи. В этом случае процесс осложняется тем, что в и-РНК имеется всего 4 нуклеотидных звена, а в белке – 20 аминокислотных. Поэтому для фиксации положения каждого аминокислотного остатка требуется не меньше трех нуклеотидных. Иначе говоря, химическое строение макромолекулы белка кодируется структурой и-РНК подобно тому, как кодируется текст с помощью азбуки Морзе.
С другой стороны, отсутствие структурного соответствия между суммарными размерами трех нуклеотидных звеньев (21 А) и величиной одного аминокислотного (3,6 А) исключает образование из них промежуточного комплекса, без которого невозможен синтез полипептидной цепи на матрице и-РНК. По мнению Крика, промежуточный комплекс все же получается, но более сложным путем, с участием т-РНК (адаптор). При этом один конец макромолекулы т-РНК избирательно образует лабильную связь с остатком определенной аминокислоты («узнает» ее) за счет реакции АМФ — АК с группой ОН рибозы:

а второй присоединяет триплет нуклеотидов (кодон), который комплиментарен трем нуклеотидам, находящимся на этом конце т-РНК. В соответствии с адапторной гипотезой Крика, в синтезе белка участвует 20 специфических т-РНК (по одной на каждую аминокислоту). Решающую роль в выборе аминокислоты играет селективный фермент, обладающий сродством к боковой группе (R) этой кислоты и к ее адаптеру.
Образовавшиеся АК — т-РНК затем диффундируют к рибосомам, которые ориентируют их относительно одноцепочной и-РНК таким образом, чтобы обеспечить точное «считывание» генетического кода, т. е. строго определенную последовательность остатков аминокислот. В дальнейшем расщепляется богатая энергией связь АК — т-РНК с возникновением энергетически бедной пептидной связи:
H₂N—CHR'—СОО—т-РНК' + Н₂N—CHR"—COO—т-РНК" →
→ H₂N—CHR'—CO—NH—CHR"—COO—РНК" + т-РНК'

Рис. 15. Схематическое изображение этапов биосинтеза белка: 1 — и-РНК; 2 — рибосома; 3—т-РНК; 4 — комплекс т-РНК — аминокислота
4. На рис. 15 в схематическом виде изображен один из этапов роста полипептидной цепи [69, 70]. В результате присоединения новых АК — т-РНК и движения рибосом (точнее, полирибосом) по цепи и-РНК образуется белковая макромолекула, которая затем отделяется от матрицы и-РНК.
Биосинтез белка сопровождается уменьшением свободной энергии, несмотря на то, что DF образования пептидной связи из самих аминокислот больше нуля; объясняется это тем, что пирофосфатная связь АТФ поставляет недостающую энергию смешанному ангидриду и комплексу АК — т-РНК, являющимся как бы активированными предшественниками синтеза белка.
Можно осуществить синтез полипептидов, сходных по химическому строению с белками, в лабораторных условиях; для этого сначала отщепляют воду от двух молекул аминокислот, предварительно «защищая» аминогруппу одной из них и карбоксильную группу другой:

где Х – защитная группа, например n-NO₂–C₆H₄–S– , а Y⁺ — протонизированный триэтиламин, HN⁺(C₂H₅)₃.
Аналогично из дипептида синтезируют трипептид, из него — тетрапептид и т. д., получая в конечном итоге полипептиды со строго определенным чередованием аминокислотных остатков. Во всех этих реакциях дегидратирующим агентом обычно служат диимиды:
C₆H₁₁—N=C=N—С₆Н₁₁ + Н₂О → С₆Н₁₁NHCONHC₆H₁₁
Принципиально новым подходом к этому вопросу является твердофазный пептидный синтез, где растущая цепь все время химически связана со стороны группы СООН с таким трехмерным полимером, как хлорметилированный сополимер стирола и дивинилбензола, подвергнутый еще нитрованию (полимер обозначен через П):

(здесь А₁ А₂, . . ., А_n — остатки различных аминокислот).
Вследствие нерастворимости прикрепленного к сетчатому полимеру полипептида упрощается его очистка, повышается выход (при обычном методе синтеза инсулина, состоящего из 221 стадии, суммарный выход ничтожно мал; новый метод дает выход до 68%) и практически исключается рацемизация. Новый метод может быть автоматизирован, и с некоторыми изменениями он пригоден для синтеза полисахаридов и полинуклеотидов.
При воспроизведении ДНК возможно появление «ошибочных» звеньев, например вследствие перехода остатка тимина в енольную форму:

Т.к. новая форма в отличие от исходной способна образовывать три водородные связи вместо двух, «дочерняя» двойная спираль будет содержать «неправильные» пары. Этот эффект может быть вызван радиоактивным облучением или замещением аминогруппы органического основания на группу ОН: R—NH₂ + HO—NO → R—OH + N₂ + H₂O.
Даже незначительные «повреждения» в макромолекуле ДНК имеют большое значение, так как они носят наследственный характер и могут передаваться от ДНК к РНК и от РНК к аминокислотам. В результате изменится не только весь ход биосинтеза в клетке, но также свойства, ферментативная активность и сама природа образующихся белков [54-56,69, 70].

3.1.3 Урок по теме «Нуклеиновые кислоты»

Задачи урока:
Познавательные. Сформировать знания о нуклеиновых кислотах (НК) как макромолекулах, о свойствах и функциях НК, их роли в процессах жизнедеятельности; обобщить знания, получаемые учащимися на уроках химии и биологии по теме «Нуклеиновые кислоты».
Развивающие. Развивать умения анализировать теоретический материал, развивать познавательный интерес учащихся на основе межпредметных связей и научить применять знания в различных областях.
Воспитательные. Формировать научное мировоззрение, представление о роли естественных наук в современном обществе, целостную картину мира.
Оборудование: таблицы, схемы и рисунки, иллюстрирующие строение и механизм действия ферментов, схема классификации ферментов, схема строения нуклеотида, модель строения ДНК.
Основные понятия: Нуклеиновые кислоты – непериодические полимеры. Строение нуклеотида. Образование полинуклеотидов. Образование двухцепочечной молекулы ДНК. Принцип комплементарности.
I. Проверка знаний
Устная проверка знаний по вопросам
1.                Белки, их строение.
2.                Свойства белков.
3.                Структуры белков.
4.                Ферменты и их значение в процессах жизнедеятельности.
2. Строение ферментов и причина их высокой специфичности.
3. Отличия ферментов от небиологических катализаторов.
4. Механизм действия ферментов.
5. Классификация ферментов.
II. Изучение нового материала
1. Нуклеиновые кислоты, их содержание в клетке, размеры молекул и молекулярная масса
Нуклеиновые кислоты – природные высокомолекулярные органические соединения, полинуклеотиды, обеспечивающие хранение и передачу наследственной (генетической) информации в живых организмах.
Эти органические соединения были открыты в 1869 г. швейцарским врачом И.Ф. Мишером в клетках, богатых ядерным материалом (лейкоцитах, сперматозоидах лосося). Нуклеиновые кислоты (НК) являются составной частью клеточных ядер, поэтому они и получили такое название (от лат. nucleus – ядро). Помимо ядра нуклеиновые кислоты встречаются также в цитоплазме, центриолях, митохондриях, хлоропластах.
В природе существуют НК двух типов: дезоксирибонуклеиновые (ДНК) и рибонуклеиновые (РНК). Они различаются по составу, строению и функциям. ДНК имеет двухцепочечную молекулу, а РНК – одноцепочечную. Содержание нуклеиновых кислот в живом веществе – от 1 до 2%.
Нуклеиновые кислоты – биополимеры, достигающие огромных размеров. Длина их молекул равна сотням тысяч нанометров (1 нм = 10^–9 м), это в тысячи раз больше длины белковых молекул. Особенно велика молекула ДНК. Молекулярная масса нуклеиновых кислот достигает десятков миллионов и миллиардов (10⁵–10⁹). Например, масса ДНК кишечной палочки равна 2,5x10⁹, а в ядре половой клетки человека (гаплоидный набор хромосом) длина молекул ДНК составляет 102 см.
2. НК – непериодические полимеры. Типы нуклеотидов и их строение
Нуклеиновые кислоты – непериодические биополимеры, полимерные цепи которых образованы мономерами, называемыми нуклеотидами. В молекулах ДНК и РНК содержится по четыре типа нуклеотидов. Нуклеотиды ДНК называют дезоксирибонуклеотидами, а РНК – рибонуклеотидами. Нуклеотидный состав ДНК и РНК отражают данные таблицы.
Таблица 1. Состав нуклеотидов ДНК и РНК
Рассмотрим строение нуклеотида. Нуклеотиды – сложные органические соединения, включающие в себя три компонента. Схема строения нуклеотида ДНК приведена на рисунке.


1. Азотистые основания имеют циклическую структуру, в состав которой наряду с атомами углерода входят атомы других элементов, в частности азота. За присутствие в этих соединениях атомов азота они и получили название «азотистые», а поскольку обладают щелочными свойствами – «основания». Азотистые основания нуклеиновых кислот относятся к классам пиримидинов и пуринов. Пиримидиновые основания являются производными пиримидина, имеющего в составе своей молекулы одно кольцо. В составе дезоксирибонуклеотидов обнаруживаются пиримидиновые основания тимин и цитозин, а в составе рибонуклеотидов – цитозин и урацил. Урацил отличается от тимина отсутствием метильной группы (–СН₃).

Пиримидиновые основания

Пуриновые основания

Пуриновые основания являются производными пурина, имеющего два кольца. К пуриновым основаниям относятся аденин и гуанин. Они входят в состав нуклеотидов как ДНК, так и РНК.
По содержащемуся азотистому основанию нуклеотиды и получили свое название. Например, нуклеотид, содержащий азотистое основание тимин называется тимидиловым, урацил – уридиловым и т.д. Азотистые основания и нуклеотиды в целом принято обозначать заглавными русскими или латинскими начальными буквами.
2. Углевод – пентоза (C₅). Этот компонент также принимает участие в образовании нуклеотидов. В составе нуклеотидов ДНК содержится пентоза – дезоксирибоза, а в составе нуклеотидов РНК – рибоза. Углеводный состав нуклеотидов отражен, как мы видим, в названиях нуклеиновых кислот: дезоксирибонуклеиновая и рибонуклеиновая. Соединения пентозы с азотистым основанием получили название «нуклеозиды».
3. Остаток фосфорной кислоты. Фосфат придает нуклеиновым кислотам кислые свойства.
Итак, нуклеотид состоит из азотистого основания, пентозы и фосфата. В составе нуклеотидов с одной стороны к углеводу присоединено азотистое основание, а с другой – остаток фосфорной кислоты.
3. Соединение нуклеотидов в цепь
Нуклеотиды соединяются между собой в ходе реакции конденсации. При этом между 3'-атомом углерода остатка сахара одного нуклеотида и остатком фосфорной кислоты другого возникает сложная эфирная связь. В результате образуются неразветвленные полинуклеотидные цепи. Один конец полинуклеотидной цепи (его называют 5'-концом) заканчивается молекулой фосфорной кислоты, присоединенной к 5'-атому углерода, другой (его называют 3'-концом) – ионом водорода, присоединенным 3'-атому углерода. Цепь последовательно расположенных нуклеотидов составляет первичную структуру ДНК.


Образование первичной структуры ДНК
Таким образом, скелет полинуклеотидной цепочки углеводно-фосфатный, т.к. нуклеотиды соединяются друг с другом путем образования ковалентных связей (фосфодиэфирных мостиков), в которых фосфатная группа образует мостик между С₃-атомом одной молекулы сахара и С₅-атомом следующей. Прочные ковалентные связи между нуклеотидами уменьшают риск «поломок» нуклеиновых кислот.
Если в составе полинуклеотида, образованного четырьмя типами нуклеотидов, 1000 звеньев, то количество возможных вариантов его состава 4¹⁰⁰⁰. Поэтому всего четыре типа нуклеотидов могут обеспечить огромное разнообразие НК и той информации, которая содержится в них.
4. Образование двухцепочечной молекулы ДНК
В 1950 г. английский физик Морис Уилкинс получил рентгенограмму ДНК. Она показала, что молекула ДНК имеет определенную структуру, расшифровка которой помогла бы понять механизм ее функционирования. Рентгенограммы, полученные на высокоочищенной ДНК, позволили Розалинд Франклин увидеть четкий крестообразный рисунок – опознавательный знак двойной спирали. Стало известно, что нуклеотиды расположены друг от друга на расстоянии 0,34 нм, а на один виток спирали их приходится 10.


Двойная спираль ДНК
Диаметр молекулы ДНК составляет около 2 нм. Из рентгенографических данных, однако, было не ясно, каким образом две цепи удерживаются вместе.
Картина полностью прояснилась в 1953 г., когда американский биохимик Джеймс Уотсон и английский физик Фрэнсис Крик, рассмотрев совокупность известных данных о строении ДНК, пришли к выводу, что сахарофосфатный остов находится на периферии молекулы ДНК, а пуриновые и пиримидиновые основания – в середине.

Сахарофосфатный остов ДНК
Д.Уотсон и Ф.Крик установили, что две полинуклеотидные цепи ДНК закручены вокруг друг друга и вокруг общей оси. Цепи ДНК – антипараллельны (разнонаправлены), т.е. против 3'-конца одной цепи находится 5'-конец другой (представьте себе двух змей скрутившихся в спираль, – голова одной к хвосту другой). Спираль обычно закручена вправо, но есть случаи образования и левой спирали.
5. Правила Чаргаффа. Сущность принципа комплементарности
Еще до открытия Уотсона и Крика, в 1950 г. австралийский биохимик Эдвин Чаргафф установил, что в ДНК любого организма количество адениловых нуклеотидов равно количеству тимидиловых, а количество гуаниловых нуклеотидов равно количеству цитозиловых нуклеотидов (А=Т, Г=Ц), или суммарное количество пуриновых азотистых оснований равно суммарному количеству пиримидиновых азотистых оснований (А+Г=Ц+Т). Эти закономерности получили название «правила Чаргаффа».
Дело в том, что при образовании двойной спирали всегда напротив азотистого основания аденин в одной цепи устанавливается азотистое основание тимин в другой цепи, а напротив гуанина – цитозин, то есть цепи ДНК как бы дополняют друг друга. А эти парные нуклеотиды комплементарны друг другу (от лат. complementum – дополнение). Мы уже несколько раз сталкивались с проявлением комплементарности (комплиментарны друг другу активный центр фермента и молекула субстрата; комплементарны друг другу антиген и антитело).
Почему же этот принцип соблюдается? Чтобы ответить на этот вопрос, нужно вспомнить о химической природе азотистых гетероциклических оснований. Аденин и гуанин относятся к пуринам, а цитозин и тимин – к пиримидинам, то есть между азотистыми основаниями одной природы связи не устанавливаются. К тому же комплементарные основания соответствуют друг другу геометрически, т.е. по размерам и форме.
Таким образом, комплементарность нуклеотидов – это химическое и геометрическое соответствие структур их молекул друг другу.
В азотистых основаниях имеются сильноэлектроотрицательные атомы кислорода и азота, которые несут частичный отрицательный заряд, а также атомы водорода, на которых возникает частичный положительный заряд. За счет этих частичных зарядов возникают водородные связи между азотистыми основаниями антипараллельных последовательностей молекулы ДНК.

Образование водородных связей между комплементарными азотистыми основаниями
Между аденином и тимином возникают две водородные связи (А=Т), а между гуанином и цитозином – три (Г=Ц). Подобное соединение нуклеотидов обеспечивает, во-первых, образование максимального числа водородных связей, а во-вторых, одинаковое по всей длине спирали расстояние между цепями. Из всего выше сказанного вытекает, что, зная последовательность нуклеотидов в одной спирали, можно выяснить порядок следования нуклеотидов на другой спирали.
Двойная комплементарная цепь составляет вторичную структуру ДНК. Спиральная форма ДНК является ее третичной структурой.
III. Закрепление знаний. Обобщающая беседа по ходу изучения нового материала; решение задач.
IV. Домашнее задание. Изучить конспект, сделанный в классе (содержание, молекулярная масса нуклеиновых кислот, строение нуклеотида, правило Чаргаффа, принцип комплементарности, образование двухцепочечной молекулы ДНК), решить задачи после текста параграфа [70-72].

3.1.4 Обобщающий интегрированный урок-семинар

«Белки – строение и свойства»

В современной науке наблюдается тенденция объединения различных отраслей знания. Приметой времени можно считать появление биофизики, биохимии, физической химии, космической медицины и т.п.
К сожалению, часто приходится наблюдать, что учащиеся не могут применить знания, полученные на уроках химии и физики, при анализе закономерностей, изучаемых на уроках биологии. Эти предметы им кажутся несовместимыми.
Предлагаем обобщающий урок-семинар, раскрывающий взаимосвязь биологии, химии и физики. На уроке рассмотрены строение, свойства и значение белков с точки зрения химии, биологии и физики.
Такие занятия имеют большое значение в формировании научного мировоззрения учащихся. Данный урок был проведен на сдвоенном уроке.
Задачи урока:
Познавательные. Сформировать знания о белках как макромолекулах – биополимерах, о мономерах белков, о свойствах и функциях белков, их ведущей роли в процессах жизнедеятельности; рассказать о физических методах познания природы, в частности биологических микросистем; обобщить знания, получаемые учащимися на уроках химии и биологии по теме «Белки», с использованием физических теорий.
Воспитательные. Формировать научное мировоззрение, представление о роли естественных наук в современном обществе, целостную картину мира.
Развивающие. Развивать умения анализировать результаты лабораторных опытов, устанавливать причинно-следственные связи между явлениями живой и неживой природы, развивать познавательный интерес учащихся на основе межпредметных связей, научить применять знания, получаемые на одном предмете, при анализе явлений или процессов, изучаемых другими предметами.
Оборудование и реактивы. Эпипроектор, графопроектор, экран, опорный конспект, таблица «Элементный состав белков», схемы «Способы классификации белков», «Классификация белков по составу» и другие, модели молекул, таблички с вопросами учащимся; реактивы для проведения практической части.
Оформление доски. На доске цветными мелками изображен опорный конспект урока.
Эпиграф. «Мыслящий ум не чувствует себя счастливым, пока ему не удастся связать воедино разрозненные факты, им наблюдаемые» (Д.Хевеши).
ПЛАН
1.                Значимость белков.
2.                Строение белков.
3.                Классификация белков.
4.                Свойства белков.
5.                Белок и окружающая среда.
6.                Итог урока.
ХОД УРОКА
Учитель химии. Сегодня мы рассмотрим белки с разных сторон, чтобы связать воедино разрозненные сведения об этих веществах. Чем же удивительны белки?
Учитель биологии. С чем связана тайна жизни? Важную, а может быть, и главную роль во всех жизненных процессах играют белки. Белки составляют 10–18% от общей массы клетки. В каждой клетке находится более 3000 молекул белков. В организме человека насчитывается свыше 10 млн. белков. В клетках белки играют важнейшую роль. Есть белки – переносчики веществ, ионов, протонов, электронов; есть биокатализаторы, есть регуляторы разнообразных процессов в клетках и организмах. Важную роль играют опорные и сократительные белки. Белки защищают организм от инфекции. Контакты клетки с внешней средой выполняют разнообразные белки, умеющие различать форму молекул, регистрировать температурные изменения, ничтожные примеси веществ, отличать один цвет от другого. Уже из этого можно сделать вывод: наиболее важными органическими соединениями клетки являются белки.
Для понимания функций белков в клетке, обеспечивающих ее жизнедеятельность, необходимо знать строение белковых молекул.
Опорный конспект
Учитель химии. Вещества белковой природы известны с давних времен. Начало их изучению положено в середине XVIII в. итальянцем Я.Б.Беккари, который предложил углеродную теорию. Через 100 лет ученые пришли к выводу, что белки – главный компонент живых организмов. Затем из белковых гидролизатов были получены продукты расщепления, и возникла гипотеза о том, что белки состоят из остатков аминокислот (А.Я.Данилевский). Над проблемой строения белков долгое время работал Э.Г.Фишер. На основе его работ была создана полипептидная теория строения белков. Было доказано, что в состав белков входят атомы углерода, водорода, кислорода, азота, серы, фосфора и другие (табл.).
Таблица
Элементный состав белков
Особенно характерен для белков 15–18%-й уровень содержания азота. На заре белковой химии этот показатель играл большую роль при решении вопроса о принадлежности высокомолекулярного вещества к классу белков.
Чтобы доказать наличие азота и серы в курином белке, выполните опыт. Сделайте вывод и запишите его в тетрадь.
Опыт 1. Обнаружение азота и серы в белках
К раствору белка добавить крепкий раствор щелочи и нагреть. Выделяется аммиак, который обнаруживается по посинению влажной лакмусовой бумажки. После нагревания раствор разбавить в 3–4 раза водой и прилить раствор ацетата свинца, образуется осадок сульфида свинца.
Учитель химии. Согласно полипептидной теории белки имеют первичную, вторичную, третичную, а некоторые и четвертичную структуру. Послушайте сообщение о первичной структуре белка.
Ученик. Под первичной структурой белка понимают последовательность расположения аминокислотных остатков в одной или нескольких полипептидных цепях, составляющих молекулу белка. Если принять аминокислоту за бусинку, то даже из небольшого числа бусинок можно составить несколько разных сочетаний. (Демонстрирует несколько бус, собранных из одинаковых бусинок трех цветов.) Так и в молекуле белки образуют большое число изомеров (рис. 1).

Рис.1. Первичная структура белка
Ни одно из природных соединений не обладает такими безграничными потенциальными возможностями изомерии, как белки. Именно так реализуется в природе бесконечное разнообразие структуры белковых тел, дающее начало миллионам растительных и животных видов. Каждый вид обладает сотнями и тысячами собственных, непохожих на аналогичные из других видов белков. Если бы в первичной структуре белков не было заложено этого качества, то не было бы и того разнообразия жизненных форм, к которым относимся и мы сами.
Учитель химии. Следующее выступление посвящено вторичной структуре белка.
Ученик. Строго линейная полипептидная цепь встречается у ограниченного числа белков. Такую структуру имеет фиброин шелка – белок, синтезируемый гусеницами шелкопряда. В силу особых условий формирования шелкового волокна в мускульном прессе гусеницы нитевидные молекулы фиброина, почти лишенные обрамляющих главную полипептидную цепь радикалов, ориентируются вдоль шелкоотделительного протока и плотно упаковываются по ходу шелкового волокна.
Однако даже в волокнистых фибриллярных белках очень редко удается обнаружить полностью растянутые полипептидные цепи. Рентгеновские снимки указывают на наличие в белках каким-то образом сложенных или скрученных полипептидных цепей.
Некоторые участки полипептидной цепи в молекулах белков свернуты в виде -спирали (рис. 2).

Рис 2. Модель -спирали (вторичная структура белка)

-Спираль характеризуется плотной упаковкой скрученной полипептидной цепи, так что все пространство внутри «цилиндра», в пределах которого идет закручивание, заполнено. Элементарно закручивание можно представить следующим образом: накручиваем кусочек проволоки на карандаш, получая тем самым спираль.
Как мы видим, упаковка действительно очень плотная, но насколько близко располагаются относительно друг друга витки спирали? Очевидно, что витки можно сблизить или растянуть. (Демонстрирует сжатие и растяжение спирали.) Исследования ученых показали, что на каждый виток правозакрученной -спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка, радикалы которых направлены всегда наружу. Шаг спирали (расстояние между витками) составляет 0,57 нм (рис. 3).

Рис. 3. Схема витков -спирали
Огромную роль в формировании и поддержании -спиральной конфигурации полипептидной цепи играют водородные связи, возникающие между карбонильной группой С(О) и группой NH полипептидной цепи, расположенными на соседних витках спирали. (Ученик демонстрирует через эпипроектор типы связей между радикалами аминокислотных остатков в белковой молекуле.) И хотя энергия водородных связей невелика, большое их количество приводит к значительному энергетическому эффекту, в результате чего -спиральная конфигурация устойчивая и жесткая.
Степень спирализации полипептидных цепей отличается у разных белков: в гемоглобине, например, 3/4 полипептидных цепей находится в спиральном состоянии, а 1/4 – в растянутом. У рибонуклеазы только 1/5 часть полипептидной цепи спиральна, а остальные 4/5 линейны. Молекулы белков, построенные из полностью спирализованных и полностью линейных полипептидных цепей, встречаются редко.
Учитель химии. О третичной структуре белка следующее сообщение.
Ученик. Выявление чередования аминокислотных остатков в полипептидной цепи и наличия в белковой молекуле спиральных и неспиральных участков не дает представления ни об объеме и форме молекулы в целом, ни о взаимном расположении участков полипептидной цепи по отношению друг к другу. Эти детали строения белков выясняются при изучении третичной структуры (рис. 4). (Ученик демонстрирует через эпипроектор рисунок третичной структуры белка.)

Рис. 4. Третичная структура белка
Под третичной структурой белковой молекулы понимают общее расположение ее одной или нескольких полипептидных цепей, соединенных ковалентными связями. Естественно, что полипептидная цепь имеет определенную конфигурацию, представленную, как правило, сочетанием спиральных и линейных участков.
Считают, что третичная структура белковой молекулы определяется первичной структурой, т.к. решающая роль в поддержании характерного расположения полипептидной цепи принадлежит взаимодействию радикалов аминокислот. Особую роль в поддержании третичной структуры белка играют дисульфидные мостики, именно они прочно фиксируют расположение участков полипептидной цепи. Таким образом, положение в молекуле белка остатков цистеина предопределяет характер межрадикальных связей и, следовательно, третичную структуру.
Третичную структуру белков связывают с их функциями, в частности с ферментативной активностью. В молекулах белков-ферментов за счет сочетаний аминокислотных радикалов в тех или иных зонах возникают каталитические и регуляторные центры. Поскольку третичная структура белков довольно легко изменяется под действием физических и химических факторов, способность белков ускорять химические процессы бывает выражена то ярче, то слабее. Белковая молекула буквально «живет», непрерывно изменяет свою третичную структуру, чутко реагирует на изменение внешних условий закономерным смещением по отношению друг к другу спиральных и линейных участков, радикалов аминокислот и т. д. В этой способности белковых молекул адекватно изменять свою архитектонику в ответ на сигналы внешней среды по существу уже заложены многие свойства (раздражимость, приспособляемость и т.п.) живых организмов.
Учитель химии. Еще одна особенность строения белков – их четвертичная структура. Об этом наш следующий рассказ.
Ученик. Белки, относительные молекулярные массы которых превышают 50 000–60 000, как правило, состоят из субъединиц. Относительные молекулярные массы субъединиц колеблются от нескольких тысяч до нескольких десятков тысяч, а их число в таких супрамолекулах изменяется от 2 до 162.
Структура, характеризующаяся наличием в белковой молекуле определенного числа полипептидных цепей или субъединиц, занимающих строго фиксированное положение, вследствие чего белок обладает той или иной биологической активностью, называется четвертичной. С этой точки зрения детально изучено строение некоторых белков.
Молекулы гемоглобина (М_r = 68 000) построены из четырех субъединиц с молярной массой 17 000 каждая. Первичная, вторичная и третичная структуры субъединиц молекулы гемоглобина полностью выяснены. Установлено, что при соединении с кислородом молекула гемоглобина изменяет свою четвертичную структуру, захватывая кислород и запирая его внутри молекулы. Причина этого – изменение третичной структуры субъединиц. Таким образом, структура и функции молекулы гемоглобина тонко «пригнаны» друг к другу.
Самое поразительное явление состоит в том, что объединение субъединиц в супрамолекулу осуществляется самопроизвольно. Предполагают, что в каждой субъединице есть специфические контактные участки, взаимодействующие с таковыми в других субъединицах. Проделано уже много опытов с вирусами и фагами, где показано, что их можно разрушить, удалить нуклеиновую кислоту, а потом из белковых субъединиц снова собрать оболочку вируса или фага. Это убеждает в том, что в природе широко представлена автоматическая самосборка надмолекулярных структур, причем инициатором такой сборки является белковая молекула.
Учитель химии. Чем глубже химики познают природу и строение белковых тел, тем более они убеждаются в исключительном значении неисчерпаемых данных для раскрытия одной из важнейших тайн природы – тайны жизни. Раскрытие связи между структурой и функцией в белковых веществах – краеугольный камень, та основа, которая послужит в будущем исходным рубежом для нового качественного скачка в развитии биологии и медицины.
Как мы видим, белки имеют сложное строение, молекулы их большие по размерам, молярные массы огромны (рис. 5). Значения M_r белков в десятки и сотни тысяч единиц – это не предел, молекулярная масса белка вируса желтухи шелковичного червя приближается к миллиарду(916000000).
C₃₀₃₂H₄₈₁₆O₇₈₀S₈Fe₄, M_r = 66 552
Рис. 5. Молекулярная формула одного из белков
Важной особенностью относительных молекулярных масс белков является подмеченная еще Т. Сведбергом кратность их стандартному значению в 17 000–18 000, хотя эта зависимость не столь прямолинейна.
А теперь ответьте на вопросы по строению белков. Ответы запишите в тетради. (Учащиеся отвечают на вопросы.)
Вопросы по строению белков
1. Изменятся ли свойства белка при нарушении последовательности аминокислотных звеньев в линейной полимерной цепи?
2. Напишите уравнение реакции получения трипептида из дипептида глицилаланина и аминокислоты цистеина:

3. Чем отличается вторичная структура белка от первичной?
4. За счет чего удерживается форма молекулы белка во вторичной структуре?
5. В чем отличие третичной структуры белка от первичной и вторичной?
6. В одном из белков содержится 0,32% серы. Определите M_r белка, если предположить, что в молекуле содержится один атом серы.
Ответ. M_r(белка) = 10 000.
Учитель биологии. Сложность строения белковых молекул и чрезвычайное разнообразие их функций крайне затрудняют создание классификации белков на какой-либо одной основе. Принято выделять три разные классификации белков: по составу, структуре и функциям.
Классификация белков по составу

• К простым белкам (протеинам) относят альбумины, глобулины, гистоны, склеропротеины.
• К сложным белкам (протеидам) относят: фосфопротеиды (казеин), глюкопротеиды (муцин), нуклеопротеиды, хромопротеиды, липопротеиды, флавопротеиды, металлопротеиды.
Классификация белков по их структуре
• Фибриллярные белки – в них наиболее важна вторичная структура – нерастворимы в воде, отличаются механической прочностью. К ним относят коллаген и миозин.
• Глобулярные белки – в них наиболее важна третичная структура. Полипептидные цепи таких белков свернуты в компактные глобулы, они растворимы в воде или солевых растворах, легко образуют коллоидные суспензии. К глобулярным белкам относят ферменты и гормоны.
• Промежуточные белки – фибриллярной природы, но растворимы в воде, к ним относится фибриноген.
Задание. Впишите в схему вместо знаков вопроса (?) названия классификационных групп белков.
Схема
Способы классификации белков

Вопросы по классификации белков
1. По каким признакам осуществляется классификация белков?
2. В чем принципиальное отличие фибриллярных белков от глобулярных?
3. Объясните биологическое значение вакцинации.
Учитель биологии.
Классификация белков по их функциям
• Структурные белки – коллаген, склеротин, эластин.
• Каталитические белки – полимеразы, рибонуклеазы.
• Регуляторные белки – инсулин, глюкагон.
• Транспортные белки – гемоглобин, гемоцианин.
• Защитные белки – антитела, фибриноген.
• Двигательные, или мышечные, белки – миозин, актин.
• Запасательные белки – казеин, альбумин.
• Токсичные белки – змеиный яд, токсины.
• Сигнальные белки – рецепторы.
Остановимся на двух очень важных функциях белков – каталитической и защитной.
Сообщения делают заранее подготовленные ученики.
Каталитическая функция белков
Ученик (сообщение). Я расскажу вам сказку о верблюдах, в которой можно усмотреть аналогию с действием ферментов.
Умирал старый араб и завещал своим сыновьям 17 прекрасных белых верблюдов: старшему половину, среднему третью часть, младшему девятую часть. Когда араб умер, сыновья принялись делить свое наследство, но 17 не делится ни на 2, ни на 3, ни на 9. В это время через пустыню шел бедный ученый дервиш и вел за собой старого черного верблюда. Он подошел к братьям и спросил, о чем они горюют. Братья поведали о своем наследстве и невозможности его поделить. Тогда дервиш подарил им своего верблюда, у них стало 18 верблюдов, и все получилось. Старший получил 9 верблюдов, средний – 6 верблюдов, младший – 2 верблюда. Остался старый верблюд ученого. «Что с ним делать?» – спросили братья. «Отдайте его мне», – попросил ученый, и братья вернули верблюда. Вот и ферменты так же, как этот старый верблюд, помогают осуществлять реакции в организмах.
Учитель биологии. Белки-ферменты катализируют протекание в организме химических реакций. Многие реакции в силу энергетических причин без катализа либо не протекают, либо протекают слишком медленно. Подавляющее большинство биологических катализаторов по своей химической природе является белками. В молекуле фермента имеется активный центр, который состоит из 2 участков – сорбционного и каталитического. Первый отвечает за связывание фермента с молекулой субстрата, а второй – за протекание процесса катализа (рис. 6). По своей организации ферменты обладают либо третичной, либо четвертичной белковой структурой.


Рис. 6.Схема работы фермента
Учитель физики. Как правило, активный центр представляет собой углубление на поверхности белковой молекулы, по форме в точности соответствующее молекулам веществ, участвующих в химической реакции, катализируемой данным ферментом (см. рис. 6). (Примерно так же кресло в космическом корабле делают точно по фигуре конкретного космонавта.)
Как только нужная молекула «садится» в «кресло», вся молекула фермента несколько деформируется, подготавливаясь к дальнейшей работе. Чаще всего атомы молекулы фермента смещаются таким образом, что создается еще одно удобное место – для другой молекулы, партнера по химической реакции. Захватив и ее, молекула фермента снова изменяет свою форму, чтобы заставить обе захваченные молекулы соединиться между собой. Но продукт их реакции имеет иную форму, поэтому для него «кресло» уже не подходит. В результате он отделяется от молекулы фермента. Активный центр фермента освобождается для следующей такой же операции. Часто фермент имеет места связи, специализированные для разных химических реакций. Энергия, выделяющаяся в одной из таких реакций, передается почти без потерь и используется в другой реакции. С помощью ферментов организм способен вырабатывать вещества, синтез которых требует затрат энергии. В неживой природе подобных процессов практически не происходит.
Опыт 2. Наблюдение расщепления пероксида водорода ферментом каталазой
В две пробирки (одну – с кусочками сырого картофеля, другую – с кусочками вареного картофеля) прилейте по 2 мл пероксида водорода H₂O₂. Опишите, что происходит с пероксидом водорода под действием живых и мертвых растительных клеток.
Защитная функция белков
Ученик (сообщение). Защитная функция белков связана с выработкой лейкоцитами особых белковых веществ – антител. Синтез антител происходит в ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов. Антитела связывают, нейтрализуют и разрушают несвойственные организму соединения. Антитело – молекула, синтезируемая организмом, имеет постоянные и переменные участки (рис. 7). Последние действуют подобно ключу, который подходит к определенному замку. Каждый организм может производить тысячи антител различной специфичности, способные распознавать всевозможные виды чужеродных веществ. Антитела представляют собой белковые или полисахаридные молекулы, находящиеся на поверхности микроорганизма в связанном или в свободном виде.

Рис. 7. Модель молекул антител: а – постоянные участки; б – переменные участки
Учитель биологии. У живых организмов сформировались две системы иммунитета – клеточная и гуморальная. Такое разделение функций иммунной системы связано с существованием двух типов лимфоузлов – Т-клеток и В-клеток.
Клеточный иммунитет – при взаимодействии с антигеном Т-лимфоциты, несущие на мембране рецепторы, способные распознать этот антиген, начинают размножаться и образуют клон таких же Т-клеток. Клетки этого клона вступают в борьбу с несущими антиген микроорганизмами или вызывают отторжение чужеродной ткани.
В-лимфоциты распознают антиген таким же образом, как и Т-клетки, но реагируют иначе. Они синтезируют антитела, которые нейтрализуют антигены. Рассмотрим физические и химические свойства белков.
Физические свойства белков
Учитель физики. Почему белки стали предметом изучения не только биологии, химии, но и физики? Все дело в сложности и многообразии живого организма. Точно описать все его характеристики и закономерности до сих пор не представляется возможным средствами одной какой-либо науки. Например, белки обладают особенностями, несвойственными никаким другим органическим соединениям. К их числу относят многообразие физических и химических превращений, внутримолекулярные взаимодействия, способность изменять структуру при внешнем воздействии и возвращаться в исходное состояние после прекращения воздействия.
Достижения физики сделали возможным исследование основ жизни на молекулярном уровне.
По спектрам молекул определяют энергетические параметры происходящих процессов.
На основе электронографических и нейтронографических исследований определяют расстояния между атомами в молекулах.
Методом рентгеноструктурного анализа или с помощью ядерного магнитного резонанса можно установить распределение электронной плотности в молекуле исследуемого вещества. О свойствах молекул какого-то соединения можно судить по показателю преломления света, дипольному моменту, поляризации, магнитной проницаемости вещества. В последнее время быстро развиваются методы, основанные на использовании микроволновой области радиочастот и ультрафиолетового излучения. В частности, проводятся эксперименты по «реставрации» структуры ДНК с помощью мягкого ультрафиолетового излучения.
Ученик (сообщение). По определению физика – наука о формах движения и взаимодействия материи. Но сюда же можно включить и различные формы движения и взаимодействия живой материи, поскольку в определении не уточняется, о каких формах материи идет речь. Например, в последнее время ученых интересуют следующие процессы в живых организмах:
– механизм восприятия световой информации;
– распространение нервного импульса;
– прочность костей и сухожилий;
– работа внутренних органов, ее механическая модель;
– явление акустики в живой природе и т.д.
В частности, большой интерес вызывают сократительная и структурная функции белков. Ведь именно в результате взаимодействия белков и процессов, происходящих внутри них, человек двигается в пространстве, сокращается и расслабляется сердце и т.п. Структурная функция белков заключается в том, что они составляют основу строения организма (коллаген соединительной ткани, кератин волос, ногтей и кожи, эластин соединительной ткани стенок и др.). Именно от этих двух функций белков зависит устройство, масса, надежность и другие параметры живого организма. Анализ работы любого механизма требует изучения характеристик его составных частей.
Плотность белков ρ сравнима со средней плотностью водной оболочки нашей планеты. Это позволяет человеку удерживаться на поверхности воды при минимальных затратах энергии (уравновешивание силы тяжести и Архимедовой силы – условие плавания тел).
Небольшое значение модуля упругости Е позволяет судить об эластичности мышечной ткани, содержащей до 80% белка в сухом остатке (обезвоженная мышечная ткань). Об эластичности и мягкости белкового тела говорит также значение предела прочности на растяжение или временного сопротивления _в. Для сухожилий связок Е = 1000–1500 МПа, _в = 50–70 МПа, для костей Е = 23 000 МПа, _в = 100–120 МПа. (У многих металлов Е имеет порядок 10³–10⁴ МПа, а _в – порядок 103.) Материалы с такими характеристиками позволили создать человеческое тело легким, прочным, гибким. Механические конструкции живых организмов обладают максимальной надежностью при минимальном расходе материала.
Белковая ткань имеет незначительное удельное электрическое сопротивление, а, следовательно, большую электропроводность. Эта особенность широко используется в природе живыми организмами. Например, некоторые рыбы благодаря электрорецепторам реагируют на электрические поля напряженностью всего 0,1 мкВ/см, что позволяет им эффективно охотиться.
Большое значение величины удельной теплоемкости и теплопроводности необходимо живому организму для эффективного отвода избытка энергии из организма за счет теплообмена с окружающей средой. Меньшее значение этих величин привело бы к повышению температуры тела. Проблема переохлаждения решается еще проще. У животных, обитающих в холодном климате, существует дополнительный жировой слой с низким значением теплопроводности. При смене температуры животное избавляется от жирового запаса, т.е. происходит саморегулирование теплового обмена с окружающей средой.
Учитель предлагает учащимся самостоятельно сформулировать вывод о значении параметра «удельная теплота сгорания» и записать его в тетрадь.
Химические свойства белков
Учитель химии. Химические свойства белков определяются строением и характером радикалов. Именно радикалы обеспечивают исключительное разнообразие химических реакций белков и оказывают существенное влияние на их функциональную активность.
Ученик (сообщение). Одним из общих свойств белков является гидролиз. Гидролиз происходит при нагревании белков с растворами кислот или щелочей или при действии ферментов. Конечный продукт гидролиза – аминокислоты. Так, полный гидролиз одного трипептида приводит к образованию трех аминокислот. (Демонстрируется схема гидролиза, рис. 8.)

Рис. 8. Схема гидролиза трипептида
Гидролиз белков сводится к расщеплению полипептидных связей. Таким же образом происходит и переваривание белков. Во время пищеварения белковые молекулы гидролизуются до аминокислот. Аминокислоты хорошо растворимы в водной среде, они проникают в кровь и поступают во все ткани и клетки организма.
Здесь большая часть аминокислот расходуется на синтез белков различных органов и тканей, в том числе гормонов, ферментов и других биологически важных веществ, а остальная часть – на энергию.
Учитель химии. Белки, как и другие вещества, можно узнать с помощью качественных реакций.
Учащиеся проводят лабораторные опыты – цветные качественные реакции на полипептиды.
Опыт 3. Биуретовая реакция
К 2–3 мл раствора белка в пробирке добавьте 2–3 мл 10%-го раствора гидроксида натрия. К полученной смеси прилейте 2–3 мл раствора сульфата меди(II). Пробирку встряхните и наблюдайте изменение цвета.
Опыт 4. Ксантопротеиновая реакция
В пробирку налейте 2 мл раствора белка и добавьте по каплям 0,5 мл концентрированного раствора азотной кислоты. Осторожно нагревайте пробирку и наблюдайте изменение цвета.
Опыт 5. Обнаружение белка в мясном бульоне
Поместите в пробирку кусочек мяса и залейте его водой. Нагрейте пробирку до температуры кипения воды и 2–3 мин кипятите содержимое (тем самым получите бульон).
Отфильтруйте бульон через марлю с помощью воронки в другую пробирку. Определите наличие белка в бульоне с помощью биуретовой и ксантопротеиновой реакций. Сделайте вывод.
Опыт 6. Обнаружение натуральной шерсти
Подожгите шерстяную нить. Сделайте вывод о признаках горения.
Ученик (сообщение). Из биологии известно, что многие белки имеют спиральную вторичную структуру. Другой пример вторичной структуры – в виде гармошки ( -структура, рис. 9).

Рис. 9. Вторичная структура белка в виде гармошки
Структуру поддерживает сила взаимодействия между карбонильным кислородом (С=О) и атомом водорода при азоте – водородная связь. Водородная связь противостоит тепловому движению звеньев, стремящемуся разорвать эту структуру.
Учитель химии. Что же происходит при повышении температуры? Из курса физики 10-го класса мы знаем, что температура – величина, характеризующая интенсивность движения атомов. Температура прямо пропорциональна среднеквадратичной скорости атомов и среднекинетической энергии (Е = m ²/2 = 3/2kT). Поэтому повышение температуры (увеличение внутренней энергии движения) вызывает увеличение амплитуды колебаний атомов звеньев структуры. Следовательно, увеличивается расстояние между атомами, связываемыми водородной связью. При больших амплитудах колебаний водородная связь разрушается, при этом увеличивается нагрузка на соседние связи спиральной структуры, и в конечном итоге структура белка быстро распадается (рис. 10).

Рис. 10. Разрушение вторичной структуры белка при нагревании
Молекула после разрушения связей тоже «расползается», она больше не может противостоять хаосу теплового движения. Вступает в действие механизм внутренней подвижности – повороты звеньев вокруг валентных связей цепи. Макромолекула приобретает новую конфигурацию (она сворачивается в клубок – как бы плавится). Изменяя температуру в обратном направлении, т. е. понижая степень хаоса, можно вновь получить макромолекулу исходной структуры.
Однако при дальнейшем повышении температуры возникает угроза разрыва связи С–С в первичной структуре, т.к. расстояние между атомами С составляет 0,153 нм, а это значительно больше, чем длины связей С=О и С–N – 0,124 и 0,132 нм соответственно (см. рис. 9). При достижении некоторой критической температуры связь С–С разрывается. Происходит разрушение макромолекулы. Самопроизвольное восстановление цепи макромолекулы на этом этапе уже невозможно.
Учитель предлагает учащимся вопросы для письменного ответа в тетрадях.
Вопросы по свойствам белков
1. Что означает термин «удельная теплота сгорания»? Что означает запись «q = 5650 ккал/кг»?
2. Какая структура белка разрушается при гидролизе?
3. Почему невозможен самопроизвольный процесс восстановления связи С–С при понижении температуры после денатурации?
4. Известно, что для взрослого человека необходимо 1,5 г белка на 1 кг массы тела в день. Зная массу своего тела, определите суточную норму потребления белка для своего организма.
5. Почему при отравлении людей солями металлов (Нg, Сu, Pb) используют молоко?
Учитель химии. Сегодня мы говорим о том же, о чем говорили ученые в конце XIX в. Они связывали белок с живыми организмами, считали, что свойства живого организма во многом зависят от свойств белка. Живой организм находится постоянно под воздействием внешних факторов, способных вызвать денатурацию белка. Как влияют на белок соли тяжелых металлов, вы уже видели на примере биуретовой реакции.
Запомните: как можно меньше контакта с солями, содержащими ионы Pb²⁺, Сu²⁺, Нg²⁺ и др. Мы должны приложить все силы к тому, чтобы оставить чистыми почвы и воды нашим потомкам. Не менее губительное действие на живой организм оказывают и органические вещества, например этанол. Проведите опыт 7. Выводы о вреде алкоголя необходимо не только записать, но и запомнить на всю жизнь.
Опыт 7. Действие этилового спирта на белок
К раствору белка прилейте спирт. Полученную смесь растворите в растворе гидроксида натрия. Проведите биуретовую реакцию, как в опыте 3. Сделайте вывод.
Учитель физики. Есть еще один фактор риска, хотя и невидимый, но от этого не менее опасный. В настоящее время много говорится о радиоактивности как особом типе загрязнения окружающей среды. Поэтому каждый человек должен иметь грамотное представление о сущности физических процессов, от которых зависит его жизнь.
Радиоактивность – процесс самопроизвольного превращения неустойчивого изотопа одного химического элемента в изотоп другого элемента, сопровождающийся испусканием частиц и лучей.
Радиоактивные вещества испускают лучи трех типов, которые Э.Резерфорд назвал -, - и -лучами (рис. 11). Испускание -лучей обнаружил А.Беккерель. Позже было доказано, что -лучи представляют собой поток быстро движущихся электронов. Два года спустя француз Поль Витяр установил, что -лучи подобны рентгеновским Х-лучам и обладают большой проникающей способностью. В январе 1899 г. Резерфорд идентифицировал -лучи, оказавшиеся ионизированными атомами гелия.
Все перечисленные виды радиации (корпускулярная и волновая) в конце концов поглощаются биологическими системами с одинаковыми последствиями. Электронные оболочки атомов в структуре вещества деформируются, и атомы ионизируются, т.е. происходит изменение их электрического заряда. В итоге биологическое повреждение производят не только сами - и -частицы, но и быстро движущиеся электроны, выбитые из атомов. Действие -лучей аналогично, т.к. они несут в себе большую энергию, попадание которой внутрь биологического объекта приводит к значительному возбуждению электронных оболочек и ионизации атомов.


Рис. 11. Виды радиоактивных излучений
Помимо этого, проникающая способность -лучей в сотни и тысячи раз выше, чем у - и -лучей. Другими словами, «по силе разрушения», по плотности выделения энергии на единицу проходимого лучами расстояния все перечисленные виды радиации сильно отличаются друг от друга. Так, тяжелые -частицы создают зону чрезвычайно высокой плотности ионизации, легкие же частицы и -лучи создают зону низкой плотности ионизации. Тем не менее эти характеристики относительны, т.к. возможны различные типы биологических повреждений.
Ученик (сообщение). Выделяют два типа биологических повреждений, вызываемых радиацией. Первый тип – «пулеобразный». В этом случае вторичные электроны разрушают молекулярные связи непосредственно в структуре белка, где они были выбиты. -частица также разрывает связи первичной структуры. Такое воздействие, протекающее очень быстро, вызывает «ядерный загар» (кожа становится коричневой) или «ядерное бешенство» (возникает сильное возбуждение – ложный сверхтонус). Второй тип повреждений – косвенный. В этом случае ущерб биологической структуре наносят реактивные частицы, которые образовались вдали от этой структуры, но приблизились к ней в результате блужданий. При таком типе поражения действие тяжелых частиц менее опасно, т. к. они создают область ионизации небольших размеров. А легкие частицы, создавая небольшую концентрацию свободных ион-радикалов, более опасны. Чем меньше концентрация ион-радикалов, тем меньше вероятность их рекомбинации, а это означает увеличение расстояния их прохождения.
Учитель физики. При одинаковой поглощенной энергии или дозе излучения -частицы в 10–30 раз более опасны по биологическому воздействию, чем - и -лучи или рентгеновское излучение. Международным комитетом по радиоактивной защите -излучающие радионуклиды (уран, радий, торий) признаны наиболее токсичными из всех радиоактивных элементов.
А теперь ответьте на вопросы.
Вопросы по разделу «Белок и окружающая среда»
1. Какое действие на организм оказывают на молекулярном уровне все виды радиации?
2. Установлено, что при достаточной калорийности пищи, но при отсутствии в ней белка у животных наблюдаются патологические явления: останавливается рост, изменяется состав крови и т.д. С чем это связано?
3. Какие характеристики живого вы связали бы со свойствами белков?
Учитель химии. Вот и подошел к концу урок. На нем мы попытались объединить разрозненные знания химии, физики и биологии о белках, рассмотрели строение и свойства белков, научились отличать их от других веществ, узнали о воздействии на белок внешних факторов. Вам были предложены вопросы, на которые вы ответили в ходе урока. Всем спасибо! [69, 70]

3.2 Задачи по теме «Белки. Нуклеиновые кислоты»

 

Задача 1. Серповидная анемия возникает на почве замены одного аминокислотного остатка – глутаминовой кислоты – на остаток валина в b-полипептидной цепи молекулы гемоглобина. Фрагмент цепи нормального гемоглобина: -глу-глу-лиз-. Фрагмент цепи аномального гемоглобина: -вал-глу-лиз- (глу-глутаминовая кислота; лиз-лизин; вал-валин). Изобразите эти фрагменты при помощи химических формул.