РЕФЕРАТ

на тему

“Роль білків в організмі»

Функції білків в організмі різноманітні. Вони значною мірою обумовлені складністю і розмаїтістю форм і складу самих білків.

Білки - незамінний будівельний матеріал. Однієї з найважливіших функцій білкових молекул є пластична. Усі клітинні мембрани містять білок, роль якого тут різноманітна. Кількість білка в мембранах складає більш половини маси.

Багато білків мають скорочувальну функцію. Це насамперед білки актин і міозин, що входять у м'язові волокна вищих організмів. М'язові волокна - миофибриллы - являють собою довгі тонкі нитки, що складаються з рівнобіжних більш тонких м'язових ниток, оточених внутрішньоклітинною рідиною. У ній розчинені аденозинтрифосфорная кислота (АТФ), необхідна для здійснення скорочення, глікоген - живильна речовина, неорганічні солі і багато інших речовин, зокрема кальцій.

Велика роль білків у транспорті речовин в організмі. Маючи різні функціональні групи і складну будівлю макромолекули, білки зв'язують і переносять зі струмом крові багато з'єднань. Це насамперед гемоглобін, що переносить кисень з легень до кліток. У м'язах цю функцію бере на себе ще один транспортний білок - міоглобін.

Ще одна функція білка - запасна. До запасних білок відносять ферритин - залізо, овальбумин - білок яйця, казеїн - білок молока, зеин - білок насінь кукурудзи.

Регуляторну функцію виконують білки-гормони.

Гормони - біологічно активні речовини, що впливають на обмін речовин. Багато гормонів є білками, чи поліпептидами окремими амінокислотами. Одним з найбільш відомих білків-гормонів є інсулін. Цей простий білок складається тільки з амінокислот. Функціональна роль інсуліну многопланова. Він знижує зміст цукру в крові, сприяє синтезу глікогену в печінці і м'язах, збільшує утворення жирів з вуглеводів, впливає на обмін фосфору, збагачує клітки калієм. Регуляторною функцією володіють білкові гормони гіпофіза - залози внутрішньої секреції, зв'язаної з одним з відділів головного мозку. Він виділяє гормон росту, при відсутності якого розвивається карликовость. Цей гормон являє собою білок з молекулярною масою від 27000 до 46000.

Оним з важливих і цікавих у хімічному відношенні гормонів являетс вазопрессин. Він придушує мочеобразование і підвищує кровеное тиск. Вазопрессин - це октапептид циклічної будівлі з бічним ланцюгом:

про - лиз - гли(NH2)

|

цис - асп(NH2)

/ \

S глу(NH2)

| |

S фенилаланин

\ /

цис - тир

Регуляторну функцію виконують і білки, що містяться в щитовидній залозі - тиреоглобулины, молекулярна маса яких близько 600000. Ці білки містять у своєму складі йод. При недорозвиненні залози порушується обмін речовин.

Інша функція білків - захисна. На її основі створена галузь науки, названа імунологією.

Останнім часом в окрему групу виділені білки з рецепторною функцією. Є рецептори звукові, смакові, світлові й ін. рецептори.

Варто згадати і про існування білкових речовин, що гальмують дію ферментів. Такі білки володіють ингибиторными функціями. При взаємодії з цими білками фермент утворить комплекс і утрачає свою активність чи цілком частково. Багато білків - інгібітори ферментів - виділені в чистому виді і добре вивчені. Їхні молекулярні маси коливаються в широких межах; часто вони відносяться до складних білок - гликопротеидам, другим компонентом яких є вуглевод.

Якщо білки класифікувати тільки по їхніх функціях, то таку систематизацію не можна було б вважати завершеної, тому що нові дослідження дають багато фактів, що дозволяють виділяти нові групи білків з новими функціями. Серед них унікальні речовини - нейропептиды (відповідальні за найважливіші життєві процеси: сну, пам'яті, болю, почуття страху, тривоги).

Біологічні каталізатори.

В основі всіх життєвих процесів лежать тисячі хімічних реакцій. Вони йдуть в організмі без застосування високої температури і тиску, тобто в м'яких умовах. Речовини, що окисляються в клітках людини і тварин, згоряють швидко й ефективно, збагачуючи організм енергією і будівельним матеріалом. Але ті ж речовини можуть роками зберігатися як у консервованому (изолированом від повітря) виді, так і на повітрі в присутність кисню. Можливість швидкого переварювання продуктів у живому організмі здійснюється завдяки присутності в клітках особливих біологічних каталізаторів - ферментів.

Ферменти - це специфічні білки, що входять до складу всіх кліток і тканин живих організмів граючі роль біологічних каталізаторів. Про ферменти люди довідалися давно. Ще на початку минулого століття в Петербурзі К.С.Кирхгоф з'ясував, що пророслий ячмінь здатний перетворювати полисахарид крохмаль у дисахарид мальтозу, а екстракт дріжджів розщеплював бурячний цукор на моносахариды - глюкозу і фруктозу. Це були перші дослідження у ферментології. Хоча на практиці применеие ферментативних процесів було відомо з незапямятных часів (сбраживание винограду, сироваріння й ін.).

У різних виданнях примняются два поняття : "ферменти" і "энзимы". Ці назви эдентичны. Вони позначають одне і теж - біологічні каталізатори. Перше слово переводиться як "закваска", друге - "у дріжджах".

Довгий час не представляли, що ж відбувається в дріжджах, яка сила, що є присутнім у них, змушує речовини руйнуватися і перетворюватися в більш прості. Тільки після винаходу мікроскопа було встановлено, що дріжджі - це скупчення великої кількості микрорганизмов, що використовують цукор у якості своєї основної живильної речовини. Іншими словами, кожна дріжджова клітка "начинена" ферментами здатними розкладати цукор. Але в той же час були відомі й інші біологічні каталізатори, не ув'язнені в живу клітку, а вільно "обитающие" поза нею. Наприклад, вони були знайдені в складі шлункових соків, клітинних екстрактів. У зв'язку з цим у минулому розрізняли два типи каталізаторів: вважалося, що власне ферменти невіддільні від клітки і поза її не можуть функціонувати, тобто вони "організовані". А "неорганізовані" каталізатори, що можуть працювати поза кліткою, називали энзимами. Таке протиставлення "живих" ферментів і "неживих" энзимов порозумівалося впливом віталістів, боротьбою ідеалізму і матермализма в природознавстві. Точки зору вчених розділилися. Основоположник мікробіології Л. Пастер затверджував, що діяльність ферментів визначається життям клітки. Якщо клітку зруйнувати, то припинитися і дія ферменту. Хіміки на чолі з Ю. Лбихом розвивали чисто хімічну теорію шумування, доводячи, що активність ферментів не залежить від існування клітки.

У 1871 р. російський лікар М.М. Манассеина зруйнувала дріжджові клітки, розтираючи їх річковим піском. Клітинний сік, відділений від залишків кліток, зберігав свою здатність сбраживать цукор. Через чверть століття німецький учений Э. Бухнер одержав безклітковий сік пресуванням живих дріжджів під тиском до 5*10 Па. Цей сік, подібно живим дріжджам, сбраживал цукор з утворенням спирту й оксиду вуглецю (IV):

фермент

C6H12O6--->2C2H5OH + 2CO2

Роботи А.Н. Лебедєва по дослідженню дріжджових кліток і праці інших учених поклали кінець віталістичним представлення в теорії біологічного каталізу, а терміни "фермент" і "энзим" стали застосовувати як рівнозначні.

У наші дні ферментологія - це самостійна наука. Виділено і вивчено близько 2 тис. ферментів.

Властивості ферментів.

Найважливішою властивістю ферментів є переважне однієї з декількох теоретично можливих реакцій. У залежності від умов ферменти здатні катализировать як пряму так і зворотну реакцію. Це властивість ферментів має велике практичне значення.

Інша найважливіша властивість ферментів - термолабильность, тобто висока чутливість до змін температури. Тому що ферменти є білками, то для большенства з них температура понад 70 C приведе до денатурації і втрати активності. При увелечении температури до 10 С реакція прискорюється в 2-3 рази, а при температурах близьких до 0 С швидкість ферментативних реакцій сповільнюється до мінімуму.

Наступним важливою властивістю є те, що ферменти знаходяться в тканинах і клітках у неактивній формі (проферменті). Класичними його прикладами є неактивні форми пепсину і трипсину. Існування неактивних форм ферментів має велике біологічне значення. Якби пепсин вироблявся відразу в активній формі, то пепсин "переварював" стінку шлунка, тобто шлунок "переварював" сам себе.

Класифікація ферментів.

На Міжнародному біохімічному з'їзді було прийнято, що ферменти повинні класифікуватися по типі реакції, катализируемой ними. У назві ферменту обов'язково присутній назва субстрату, тобто того з'єднання, на которое впливає даний фермент, і закінчення -аза. (Аргіназа катализирует гідроліз аргініну і т.д.)

По цьому принципі усі ферменти були розділені на 6 ознак:

1.Оксидоредуктазы - ферменти, катализирующие окислювально-відновні реакції, наприклад каталаза:

2H2O2-->O2+2H2O

2.Трансферазы - ферменти, катализирующие перенос чи атомів радикалів.

3.Гідролази - ферменти, що розривають внутрімолекулярні зв'язки шляхом приєднання молекул води, наприклад фосфатаза:

OH

/

R - O - P = O + H2O --> ROH + H3PO4

\

OH

4.Лиазы - ферменти, отщепляющие від субстрату ту чи іншу групу без приєднання води, негидролитическим шляхом.

Наприклад: відщіплення карбоксильной групи декарбоксилазой:

O O

// /

CH3 - C - C ---->CO2 + CH3 - C

|| \ \

O OH H

5.Изомеразы - ферменти, катализирующие перетворення одного ізомеру в іншій:

глюкозо-6-фосфат --> глюкозо-1-фосфат

6.Синтетазы - ферменти, катализирующие реакції синтезу.

Ферментологія - молода і преспективная наука, що відокремилася від біології і хімії й обещающая багато дивних відкриттів тим, хто вирішить зайнятися нею всерйоз.