2. Элементарный состав белков раст. и жив. происх.

Молекулы белков представляют собой линейные полимеры, состоящие из α-L-аминокислот (которые являются мономерами) и, в некоторых случаях, из модифицированных основных аминокислот (правда, модификации происходят уже после синтеза белка на рибосоме). 

Последовательность аминокислот в белке соответствует информации, содержащейся в гене данного белка. Эта информация представлена в виде последовательности нуклеотидов, причём одной аминокислоте соответствует в ДНК последовательность из трёх нуклеотидов — так называемыйтриплет или кодон. 

Для изучения аминокислотного состава белков пользуются сочетанием кислотного (НСl), щелочного [Ва(ОН)2] и, реже, ферментативного гидролиза или одним из них. Установлено, что при гидролизе чистого белка, не содержащего примесей, освобождаются 20 различных α-аминокислот. Все другие открытые в тканяхживотных, растений и микроорганизмов аминокислоты (более 300) существуют в природе в свободном состоянии либо в виде коротких пептидов или комплексов с другими органическими веществами.

3. Первичная структура белков. Роль пептидной связи.

Представляет собой линейную цепь аминокислот (полипептид), расположенных в определенной последовательности с четким генетически обусловленным порядком чередования и соединенных между собой пептидными связями. Пептидная связь образуется за счёт соединения аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой в молекулах пептидов и белков.

К настоящему времени установлены последовательности аминокислот для нескольких тысяч различных белков. Запись структуры белков в виде развернутых структурных формул громоздка и не наглядна. Поэтому используется сокращенная форма записи — трехбуквенная или однобуквенная.

При записи аминокислотной последовательности в полипептидных или олигопептидных цепях с помощью сокращенной символики предполагается, если это особо не оговорено, что -аминогруппа находится слева, а -карбоксильная группа — справа. Соответствующие участки полипептидной цепи называют N-концом (аминным концом) и С-концом (карбоксильным концом), а аминокислотные остатки — соответственно N-концевым и С-концевым остатками.

4. Структура и классификация аминокислот

Аминокислоты являются карбоновыми кислотами, содержащими амин- ную и карбоксильную группы, которые находятся у одного и того же углерод- [ ного атома. В организме человека найдено около 70 аминокислот, причем 20 из них входят в состав белков. Это так называемые протеиногенные амино­кислоты. Аминокислоты кроме карбонильной и аминной группировок содержат боковые радикалы, причем именно эти химические группировки определяют большинство свойств той или иной аминокислоты. В общем виде формула аминокислоты может быть представлена следующим образом:

R—сн—соон-NH2

Для одной из протеиногенных аминокислот, а именно для глицина, R представлен атомом водорода, для других аминокислот их боковая цепь имеет более сложное строение. Аминокислоты можно классифицировать на основе полярности их радикалов.Физико-химические свойства аминокислот: Все аминокислоты в водных растворах существуют в виде биполярных ионов, причем аминная группа у них протонирована, а карбоксильная — дис­социирована:

R—с—соон-NH2

Биполярность аминокислот обес­печивает ряд очень важных их свойств, таких, как высокая растворимость в во­де, а также высокие дипольные момен­ты их молекул. Относительно высокие температуры плавления обусловлены тем, что их кристаллы обладают ион­ной решеткой. В водных растворах аминокислоты ведут себя либо как кислоты, либо как основания, прояв­ляя тем самым амфотерные свойства.

5. Пептиды

Если аминная группа одной аминокислоты соединяется с карбоксильной группой другой аминокислоты, то образующееся соединение называют дипептидом, а связь между аминокислотами — пептидной связью:

nh2—сн—соон + NH2—сн— cooh ----- >

серии цистеин

nh2—сн—со—nh—сн—соон

! i

сн2 сн2

! 1

он sh серил цистеин

Аминокислоты в составе пептидов находятся в виде ацилов, поэтому их называют, используя характерное для ацилов окончание –ил.

Как и аминокислоты, полипептиды содержат свободные аминную и кар­боксильную группы, при различных значениях рН проявляют как положи­тельный, так и отрицательный заряд, а также имеют изоточку.

Природные пептиды

Пептидные антибиотики. Они синтезируются микроорганизмами, часто не по матричному механизму. В их состав могут входить непротеиногенные аминокислоты, а также D-изомеры. В качестве примера может служить грами­цидин S, в молекуле которого присутствует аминокислота — орнитин и D-изо­меры фенилаланина:

Регуляторные пептиды — вещества, регулирующие многие химические ре­акции в клетках и тканях организма. К ним относятся пептидные гормоны, например инсулин, контролирующий содержание глюкозы в крови и клетках, окситоцин, стимулирующий сокращение гладкой мускулатуры, вазопрессин — регулятор водного обмена и др.

7. Третичная структура белков

Пространственная структура зависит не от длины полипептидной цепи, а от последовательности аминокислотных остатков, специфичной для каждого белка, а также от боковых радикалов, свойственных соответствующим амино­кислотам. Пространственную трехмерную структуру образуют водородные связи, а также гидрофобные взаимодействия между неполярными боковыми радикалами аминокислот. Водородная связь образуется между двумя электроотрицательными атомами по­средством протона водорода, ковалентно связанного с одним из этих атомов. Когда единственный электрон атома водорода участвует в образовании элек­тронной пары, то протон притягивается соседним атомом, образуя водород­ную связь. Обязательным условием образования водородной связи является наличие хотя бы одной свободной пары электронов у электроотрицательного атома.

8. Четвертичная структура белков

"Образование хаотично сформированных агрегатов является ошибкой, ко­торая приводит к появлению функционально неактивных белков, поэтому в клетках предусмотрены механизмы быстрой их деградации и распада на от­дельные аминокислоты. Однако в природе существует немало генетически де­терминированных агрегатов, включающих в себя несколько полипептидных цепей, образующих большие белковые макромолекулы. Четвертичной струк­турой называют ассоциированные между собой две или более субъединиц, ориентированных в пространстве. Белковый гормон инсулин состоит из двух полипеп­тидных цепей, но они не являются полноправными глобулами, а образуются в результате ограниченного протеолиза единой полипептидной цепи.

Белки, имеющие четвертичную структуру, часто называют олигомерными. Различают гомомерные и гетеромерные белки. К гомомерным относятся белки, у которых все субъединицы имеют одинаковое строение. В качестве примера можно привести белок каталазу, состоящую из четырех абсолютно равноцен­ных субъединиц. У гетеромерных белков отдельные субъединицы не только отличаются по строению, но и могут выполнять различные функции. Напри­мер, белок РНК-полимераза состоит из пяти субъединиц различного строения и с неодинаковыми функциями.

9. Теория ферментативного катализа Михаэлиса-Ментен.

Существующие теории, объясняя взаимодействие фермента и субстрата, допускают временное их соединение с образованием промежуточного фермент-субстратного комплекса. Теория ферментативного катализа (теория Михаэлиса-Ментен) предполагает следующие этапы. I этап. Между субстратом и ферментом возникает связь, в результате чего образуется фермент-субстратный комплекс ES, в котором компоненты связаны между собой ковалентной, ионной, водородной и другими связями. II этап. Субстрат под влиянием присоединенного фермента активируется, становясь доступным для соответствующих реакций катализа ES. III этап. Осуществляется катализ ES*. IV этап. Освобождается молекула фермента E и продукты реакции Р.

10. Физико-химические свойства белков

Белки сочетают в себе как кислотные, так и основные свойства. Являясь амфотерными полиэлектролитами, белки тем не менее существенно отличаются от свободных аминокислот, кислотно-ос­новные свойства которых обусловлены а-амино- и а-карбоксильными груп­пами. Основные свойства белков связаны с такими аминокислотами, как аргинин, лизин или гистидин, а кислые — с аспараги- новой и глутаминовой аминокислотами. Белки, будучи амфотерными электролитами, проявляют буферные свойства, хотя их буферная емкость в большинстве случаев незначительна. Исключение составляют белки, содержащие большое число остатков гистидина, например гемоглобин, обеспечивающий стабильные значения рН внутри эритроцитов.

Растворимость белков зависит от рН, а также от ионной силы раствора. Степень гид­ратации белка снижается, взаимодействие белок—белок при этом становится эффективнее, чем белок—вода, и белок осаждается.

11. Заряд белков. Факторы, влияющие на заряд белка

 Общий заряд белка определяется боковыми группами аминокислот, которые могут быть положительно- или отрицательно-заряженными, нейтральными или полярными. Общий заряд белка при pH ниже изоэлектрической точки является положительным. Наоборот, при pH выше изоэлектрической точки общий заряд белка — отрицательный. В самой изоэлектрической точке сумма положительных зарядов на белковой молекуле равна сумме отрицательных зарядов, поэтому будучи помещена в электрическое поле такая молекула не двигается.

12. Механизм действия ферментов

При взаимодействии фермента с субстратом можно выделить три стадии:

присоединение субстрата к макромолекуле фермента;

непосредственно ферментативная реакция;

отделение продуктов превращения субстрата от фермента.

Первая стадия — самая быстрая — является лимитирующей стадией ката­литического процесса в целом. Скорость ее протекания зависит от структур фермента и субстрата, природы среды, в которой осуществляется фермента­тивная реакция, рН и температуры.

энергия- частично используется для деформации субстрата и снижения энер­гии активации последующей химической реакции.

Взаимодействию фермента с субстратом предшествует сближение и ори­ентация субстрата по отношению к активному центру фермента. Затем образу­ются фермент-субстратные комплексы, реальное существование которых мо­жет быть зафиксировано различными способами.

13. Денатурация белков

Под денатурацией понимают изменение пространственной структуры белков и, как следствие, уменьшение или полное подавление функциональ­ной активности, растворимости и других биологических и физико-химических свойств. Денатурация не сопровождается фрагмента­цией, однако может происходить разрыв дисульфидных мостиков, а также слабых водородных, гидрофобных и электростатических связей. В результате изменениям подвергается четвертичная (при ее наличии), третичная и в мень­шей степени вторичная структуры..

Денатурирующие агенты делятся на химические и физические. К послед­ним относится прежде всего температурное воздействие, в частности замора­живание или нагревание, а также давление, ультразвуковое воздействие, облу­чение и др. Химические агенты — это органические растворители (ацетон, хлороформ, спирту концентрированные кислоты, щелочи, ионы тяжелых ме­таллов. В лабораторной практике в качестве денатурирующих агентов чаще всею используют мочевину или гуанидинхлорид, легко разрывающие водо­родные и гидрофобные связи, при помощи которых формируется третичная структура белка. Тепловая денатурация бел­ков в растворах при 50—60 °С также связана с разрывом связей, при помощи которых образуется третичная структура. Денатурация, осуществляемая в мяг­ких условиях, часто оказывается обратимой. Денатурация изменяет как стабильность, так и функции белков. При денатурации изменяется форма белковой молекулы, поэтому для контро­ля ее нативности применяют такие методы, как коэффициент вращательной диффузии, рассеяние света, электронная микроскопия.

14. биологические функции белков

Каталитические белки. Наиболее многообразный класс белков относится к биологическим ката­лизаторам, которые называют ферментами или энзимами. Ежесекундно в клет­ках протекает множество химических реакций, причем почти все они катали­зируются при помощи ферментов. В настоящее время выделено и идентифи­цировано более 2000 ферментов, катализирующих протекание разнообразных реакций в клетках и тканях.

Транспортные белки. Ряд белков выполняет функции переноса веществ из одного компартмента клетки в другой или между органами целого организма. Например, гемогло­бин переносит кислород от легких к тканям и углекислый газ из тканей в лег­кие. В крови локализованы специальные транспортные белки — альбумины, переносящие различные эндогенные и экзогенные вещества. Имеются также специальные белки — пермеазы, переносящие различные вещества через био­логические мембраны.

Регуляторные белки. В организме существует специальный класс белков, выполняющий регу­ляторные функции. В первую очередь к ним относятся гормоны белково-пеп- тидной природы. Эти белки играют основополагающую роль в регуляции кле­точной и физиологической активности. Например, гормон инсулин регулиру­ет потребление клетками глюкозы, кальцитонин — содержание кальция в кро­ви и костной ткани и т. д.

Защитные белки. Защитные белки представлены прежде всего антителами или иммуноглобули­нами. Эти белки синтезируются в костном мозге и предохраняют организм от чужеродных веществ. Они обладают уникальным свойством распознавать чу­жеродные бактерии, вирусы или белки, связываться с ними и нейтрализовать.

Сократительные белки. Некоторые клетки и организмы способны сокращаться и перемещаться благодаря специальным белкам. К таким белкам относятся, в частности, актИн и миозин, функционирующие в сократительной системе мышечной ткани. Другим белком, обеспечивающим перемещение клеток, является тубулин, входящий в состав микротрубочек - основных компонентов ресничек и жгутиков клетки.

Структурные белки. Структурные белки входят в состав мембран клеток и отличаются высокой степенью гидрофобности. Так называемые интегральные белки способствуют стабилизации клеточных мембран, но не обладают какои-либо функциональ­ной активностью. К структурным белкам относятся также белки межклеточ­ного матрикса, такие, как коллаген и ретикулин. Одним из основных компо­нентов связок является эластин, а кожи - коллаген. Что касается волос и ног­тей, то они в основном состоят из очень прочного белка - кератина.

Рецепторные белки. Рецепторные белки играют важную роль при передаче нервного или гор­монального сигнала в клетку или в ее некоторые компартменты. Рецепторы локализованы в мембранах, и механизмы передачи информации связаны в ос­новном с изменениями конформации белка, поглощением или выделением энергии и т. д.

Запасные и питательные белки. Ряд белков используется клетками в качестве резервного, питательного материала. К ним относятся, в частности, проламины и глютелины — белки растений, преимущественно зерновых. Из животных белков можно отметить овальбумин — питательный белок птичьих яиц.

Токсические белки. Токсические белки представлены токсинами яда змей, скорпионов, пчел. Они характеризуются низкой молекулярной массой (до 10 kDa). Токсины рас­тений и микроорганизмов более разнообразны по форме и молекулярной мас­се. Наиболее распространенные из них — дифтерийный и холерный токсины, рицин, абрин и др.

15. Простые белки. Эти макромолекулы состоят только из аминокислотных остатков.

Альбумины — белки животных и растительных тканей.

Глобулины крови представлены а-, (Зг и у-фракциями, каждая из которых является гетерогенной и сострит из нескольких белков.

Гистоны — ядерные белки, играющие важную роль в регуляции генной ак­тивности.

Протамины - положительно заряженные ядерные белки.

16. Альбумины и глобулины.

Альбумины — белки животных и растительных тканей. Альбумин крови животных и человека состоит из одной полипептидной цепи, включающей в себя 575 аминокислотных остатков с повышенным содержанием аспарагино- вой и глутаминовой аминокислот

глобулярный белок, содержащийся в плазме крови и белке яиц, выполняет транспортные и питательные функции соответственно; его содержание дости гает 50% от общего количества белка в ткани. Богаты альбумином и раститель­ные клетки.

Глобулины крови представлены а-, (Зг и у-фракциями, каждая из которых является гетерогенной и сострит из нескольких белков. Общим для глобули нов крови является их низкая растворимость в воде. Глобулины растений также гетерогенны и состоят из двух фракций с конс­тантами седиментации 11S и 7S. Одним из представителей 1 lS-глобулинов яв­ляется глицинии. Этот белок, выделенный из сои, характеризуется повышенным содержанием аргини­на, аспарагина и глютамина. Он состоит из 12 субъединиц, каждая из которых содержит 6 различных полипептидных цепей.

17. Гистоны и протамины.

Гистоны — ядерные белки, играющие важную роль в регуляции генной ак­тивности. Они найдены во всех эукариотических клетках и разделены на пять классов (Aj, h2, h3, hA, й5), различающихся по молекулярной массе и аминокис­лотному составу. Молекулярная масса гистонов находится в интервале от И до 22 kDa, а различия в аминокислотном составе касаются лизина и аргинина, содержание которых варьирует от 11 до 29% и от 2 до 14% соответственно.

Протамины-положительно заряженные ядерные белки. Принимают участие в регуляции генной активности. Они примерно на 80% состоят из щелочных аминокислот, что дает им возможность взаимодействовать с еуклеиновыми кислотами посредством ионных связей

18. Растительные белки.

Глютелины. Растительные белки, содержащиеся в клейковине семян злаковых и некоторых других, в зеленых частях растений. Нерастворимые в воде, растворах солей и этанола, но хорошо растворимы в слабых растворах щелочей. Проламины. Растительные белки. Содержатся в клейковине злаковых растений. Растворимы только в 70%-м спирте (это объясняется высоким содержанием пролина и неполярных аминокислот.

19. Сложные белки.

Эти белки классифицируют по небелково­му компоненту.

Липопротеины составляют большую группу сложных белков. Эти макро­молекулы в значительных количествах находятся в митохондриях, из них в ос­новном состоит эндоплазматический ретикулум, их обнаруживают и в плазме крови, и в молоке. Как правило, липопротеины — это большие молекулы. В составе липопротеинов открыты нейтральные липи­ды, фосфолипиды, холестерин и др. Липидный компонент соединяется с бел­ком при помощи нековалентных связей различной природы.

Гликопротеины — содержат в своем составе гликозидные компоненты раз­личной природы, ковалентно связанные с белком. Большинство белков, расположенных на внешней поверхности животных клеток, являются гликопротеинами. В плазме крови также содержится большое количество гликопротеинов.

Фосфопротеины в качестве простетической группы содержат ортофосфор- нуго кислоту; связанную с гидроксилом серина или треонина. К фосфопро- теинам относятся многие питательные белки, например основной белок моло­ка — казеин, который кроме фосфорной группы имеет также в своем составе углеводный компонент. Белок яичного желтка — вителлин, икры рыб — ихту- лин.

Хромодротеины — сложные белки, в состав которых входят окрашенные небелковые компоненты. Наиболее распространенными представителями хромопротеинов являются флавопротеины, у которых в качестве небелковых компонентов включены флавинмононуклеотид и флавиндинуклеотид, а также гемопротеины, красное окрашивание которых обусловлено наличием гема с включенным в него железом.

20. Хромопротеины.

Сложные белки, в состав которых входят окрашенные небелковые компоненты. Наиболее распространенными представителями хромопротеинов являются флавопротеины, у которых в качестве небелковых компонентов включены флавинмононуклеотид и флавиндинуклеотид, а также гемопротеины, красное окрашивание которых обусловлено наличием гема с включенным в него железом.

Этот пигмент представляет собой плоскую структуру, состоящую из четырех пиррольных колец, в центре координации которых находится атом железа. Координационное число железа в составе ге­ма равно 6, причем четыре связи заняты азотами пиррольных колец, пятая связывает гем с белком, а шестая — занята тем или иным лигандом.

Гем является простетической группой всего семейства гемопротеинов, наиболее известный представитель которых гемоглобин переносит кислород от альвеол легких к тканям.

21. Нуклеопротеиды.

Нуклеопротеиды — комплексы нуклеиновых кислот с белками.К нуклеопротеидам относятся устойчивые комплексы нуклеиновых кислот с белками, длительное время существующие в клетке в составе органелл или структурных элементов клетки в отличие от разнообразных короткоживущих промежуточных комплексов белок — нуклеиновая кислота (комплексы нуклеиновых кислот с ферментами — синтетазами и гидролазами — при синтезе и деградации нуклеиновых кислот, комплексы нуклеиновых кислот с регуляторными белками и т. п.). В зависимости от типа входящих в состав нуклеопротеидных комплексов нуклеиновых кислот различают рибонуклеопротеиды и дезоксирибонуклеопротеиды. Устойчивость нуклеопротеидных комплексов обеспечивается нековалентным взаимодействием. Нуклеопротеиды диссоциируют на белки и нуклеиновые кислоты при воздействии агентов, разрушающих или ослабляющих нековалентные связи:повышенные концентрации солей или мочевины, увеличивающих ионную силу раствора; ионогенные поверхностно-активные вещества; некоторые полярные органические соединения (формамид и диметилформамид, фенол и т. п.).

22. Строение нуклеотидов.

Нуклеотиды - мономерные звенья нуклеиновых кислот – представляют собой монофосфорные эфиры нуклеозидов (соединение азот. оснований с пентозой). Кислотный гидролиз мононуклеотидов, приводящий к образованию гетероциклических оснований и фосфатов углеводов, свидетельств. о том, что остаток фосфорной кислоты присоединен к углеводу.

Мононуклеотиды и их производные, а также динуклеотиды присутствуют в клетках в свободном виде и играют важную роль в обмене веществ. В частности, нуклеотидную структуру имеют многие коферменты, включая коферменты оксидоредуктаз.

23. ДНК

Дезоксирибонуклеи́новая кислота́ (ДНК) — один из двух типов нуклеиновых кислот, обеспечивающих хранение, передачу из поколения в поколение и реализацию генетической программы развития и функционирования живых организмов. Основная роль ДНК в клетках — долговременное хранениеинформации о структуре РНК и белков. ДНК — это длинная полимерная молекула, состоящая из повторяющихся блоков, нуклеотидов. Каждый нуклеотид состоит изазотистого основания, сахара (дезоксирибозы) и фосфатной группы. Связи между нуклеотидами в цепи образуются за счёт дезоксирибозы и фосфатной группы. В подавляющем большинстве случаев (кроме некоторых вирусов, содержащих одноцепочечную ДНК) макромолекула ДНК состоит из двух цепей, ориентированных азотистыми основаниями друг к другу. Эта двухцепочечная молекула спирализована. В целом структура молекулы ДНК получила название «двойной спирали».

Азотистые основания нуклеотидов способны вследствие образования водородных связей формировать парные комплексы аденин—тимин (или урацил в РНК) и гуанин—цитозин при взаимодействии цепей нуклеиновых кислот. Такое взаимодействие играет ключевую роль в ряде фундаментальных процессов хранения и передачи генетической информации: репликации ДНК, обеспечивающей передачу генетической информации при делении клетки, транскрипции ДНК в РНК при синтезе белков, кодируемых ДНК гена, хранении генетической информации в двухцепочечной ДНК и процессах репарации ДНК при её повреждении.

A, Т-2 водород. Св., Г, Ц – 3 водородные св.

24.РНК.

Нуклеотиды РНК состоят из сахара — рибозы, к которой в положении 1' присоединено одно из оснований: аденин, гуанин, цитозин или урацил. Фосфатнаягруппа соединяет рибозы в цепочку, образуя связи с 3' атомом углерода одной рибозы и в 5' положении другой. Фосфатные группы при физиологическом рН отрицательно заряжены. Клеточные РНК образуются в ходе процесса, называемого транскрипцией, то есть синтеза РНК на матрице ДНК, осуществляемого специальными ферментами —РНК-полимеразами.

Азотистые основания в составе РНК могут образовывать водородные связи между цитозином и гуанином, аденином и урацилом, а также между гуанином и урацилом 

Ма́тричная рибонуклеи́новая кислота́ (мРНК) — РНК, содержащая информацию о первичной структуре (аминокислотной последовательности) белков

Транспортная РНК, тРНК — рибонуклеиновая кислота, функцией которой является транспортировка аминокислот к месту синтеза белка

Рибосо́мные рибонуклеи́новые кисло́ты (рРНК) — несколько молекул РНК, составляющих основу рибосомы. Основной функцией рРНК является осуществление процесса трансляции — считывания информации с мРНК при помощи адапторных молекул тРНК и катализ образования пептидных связей между присоединёнными к тРНК аминокислотами.

25. Ферменты. Общие свойства

Способность-того или иного фермента катализировать пре­вращение определенного вещества (субстрата) зависит от природы как фер­мента, так и субстрата. Высокая избирательная способность взаимодействия фермента с компонентами биологической реакции особенно наглядно проявляется при оценке стереохимических превращений

Абсолютная специфичность предполагает, что фермент катализирует только одну реакцию. Например, аргиназа расщепляет аргинин на орнитин и мо­чевину:

аргиназа

h,n—с— nh—(сн2)3—сн— соон + н20 »

II I

nh nh2

аргинин

—► h2n—(сн,).—сн—соон + h2n—с—nh,

I II

nh2 о

орнитин мочевина

На скорость ферментативной реакции влия­ет не только природа атакуемой связи, но и ее окружение, а также длина угле­родной цепи субстрата. Это особенно характерно для ферментов, проявляю­щих относительную, или групповую, специфичность. Следует отметить, что один и тот же фермент может быть полифункциональным, т.е. катализировать различные биохимические реакции. Для некоторых протеолитических ферментов характерны реакции транс- пептидации — перенос аминокислотных остатков от одного субстрата к другому.

Физико-химические свойства фер­ментов соответствуют таковым для белков, причем заряд играет существенное значение для каталитического акта. Ферменты, так же как и химические катализаторы неорганической приро­ды, катализируют только энергетически выгодные реакции, не изменяют на­правления реакции и не расходуются в процессе реакции. Вместе с тем фер­менты обладают рядом свойств, отличающих их от химических катализаторов:

ферменты во много раз более специфичны;

скорости ферментативных реакций на много порядков выше, чем у не­биологических катализаторов;

ферменты термолабильны и неустойчивы по отношению к кислотам и щелочам;

воздействуя на фермент, можно регулировать скорость соответствующей реакции.

26. Строение ферментов.

Для ферментов характерны все закономерности строения, присущие бел­кам. Ферменты всегда являются глобулярными белками, причем высшей мо­жет быть как третичная, так и четвертичная структура. Сложные ферменты со­стоят из белкового и небелкового компонентов. Белковая часть называется апоферментом, небелковая, легко диссоциирующая с белковой частью, — ко- ферментом, прочно связанная с белком, — простетической группой, а молекула в целом — холоферментом. Соединение белковой и небелковой части сложных ферментов происходит при помощи водородных, гидрофобных или ионных связей. Гораздо реже встречается ковалентное связывание белкового компонента с простетической группой фермента. Коферменты или простетические группы принимают непосредственное участие в процессе фермента­тивного катализа. Эти группировки определяют специфичность того или ино­го фермента, принимают участие в связывании фермента с субстратом, а также стабилизируют белковую часть фермента

27. Регуляция активности ферментов.

Активность ферментов зависит от условий в клетке или организме — давления, кислотности среды, температуры, концентрации растворенных солей. Различают экстенсивную и интенсивную регуляцию активности ферментов в клетках и тканях организма. Экстенсивная регуляция обусловлена индукци­ей или репрессией генов, кодирующих синтез соответствующих ферментов. Увеличение или уменьшение числа активных молекул определяет суммарную активность пула данного фермента в каком-либо компартменте клетки, в тка­ни или целом органе. В физиологических условиях содержание того или иного фермента в клетке постоянно и регулируется двумя процессами: скоростью его синтеза и распада. Оба эти процесса взаимосвязаны и контролируются на ген­ном уровне. Увеличение скорости синтеза ферментативного белка обусловли­вает активацию внутриклеточных протеиназ и ускоренный распад «старых» молекул фермента, а снижение скорости синтеза приводит к замедлению рас­пада ферментативного белка.

Интенсивная регуляция связана с изменением активности зрелых, функ­ционирующих молекул и определяется разнообразными молекулярными ме­ханизмами.

28. Биосинтез ВЖК

Образование малонил-КоА. Первой реакцией биосинтеза жирных кислот является карбоксилирование ацетил-КоА, для чего требуются бикарбонат, АТФ,ионы марганца. Катализирует эту реакцию фермент ацетил-КоА-кар-боксилаза.

Реакция протекает в два этапа: I – карбоксилирование биотина с участием АТФ и II – перенос карбоксильной группы на ацетил-КоА, в результате чего образуется малонил-КоА:





29.Бета-окисление ВЖК.

Деградация жирных кислот происходит в митохондриальном матриксе путем окислительного цикла реакций, при котором последовательно отщепляются С2-звенья в виде ацетил-КоА (активированной уксусной кислоты).

Первая стадия β-окисления — дегидрирование активированной жирной кислоты (ацил-КоА) с образованием β-ненасыщенной жирной кислоты с двойной связьюв транс-конфигурации (реакция дегидрирование). При этом оба атома водорода с электронами переносятся от фермента на электронпереносящий флавопротеин. Вторая стадия деградации жирной кислоты состоит в присоединении молекулы воды к двойной связи ненасыщенной жирной кислоты (реакция гидратирование). На третьей стадии происходит окисление гидроксильной группы в карбонильную группу (реакция дегидрирование). Акцептором для восстановительных эквивалентов является НАД+ который передает их в дыхательную цепь. На четвертой стадии активированная β-кетокислота расщепляется ацилтрансферазой (β-кетотиолазой) в присутствии кофермента А (реакция тиолитическое расщепление). Продуктами реакции являются ацетил-КоА и активированная жирная кислота, углеродная цепь которой короче на два углеродных атома по сравнению с длиной цепи исходной жирной кислоты.

Для полной деградации длинноцепочечной жирной кислоты цикл должен многократно повторяться; например, для стеарил-КоА необходимы восемь циклов. 

30. Переваривание жиров.

После того, как жиры ( триглицериды , холестерин и фосфолипиды (поступают в составе химуса из желудка в двенадцатиперстную кишку , они расщепляются под действием панкреатических липаз . Липазы , вырабатываемые в желудке и кишечнике , имеют второстепенное значение. В тонкий кишечник жиры поступают уже в эмульгированном виде. В щелочном содержимом кишечника процесс эмульгирования продолжается и образующаяся эмульсия стабилизируется благодаря наличию свободных жирных кислот и моноглицеридов .

Липазы действуют на жиры в области поверхности раздела между водной и липидной фазами. Прежде всего происходит отщепление от триглицеридов жирных кислот, находящихся в положениях 1 и 3. Эта реакция протекает быстрее в более кислой среде (для панкреатической липазы оптимум рН 6,5), которая содается желчными кислотами . 2-Моноглицериды могут распадаться до глицерина и жирных кислот только после переэтерофицирования, так как липаза отщепляет лишь жирные кислоты, находящиеся в одном из крайних положений. Длина цепей жирных кислот не имеет значения для их отщепления.

Одновременно с распадом триглицеридов происходит гидролиз холестеридов до холестерина и свободных жирных кислот под действием холестеразы , для которой оптимум рН 6,6 - 8. Холестераза действует главным образом на ненасыщенные жирные кислоты.

Фосфолипиды (преимущественно лецитин ) расщепляется фосфолипазами А и В. Фосфолипаза А выделяется поджелудочной железой в виде зимогена и в дальнейшем активируется трипсином . Она специфически действует на эфирные связи (в положении 2) лецитина , вызывая его гидролитическое расщепление на лизолецитин и жирные кислоты . 

ЖЕЛЧНЫЕ КИСЛОТЫ, монокарбоновые гидроксикислоты, относящиеся к классу стероидов. Почти все желчные кислоты - производные прир. холановой к-т.

С. Положение заместителей, расположенных под или над плоскостью молекулы, обозначают соотв. буквами a и b. Желчные кислоты - кристаллы; плохо раств. в воде (см. табл.). Образование желчных кислот происходит гл. обр. в печени нек-рых птиц, млекопитающих и человека из холестерина. Желчные кислоты обладают высокой поверхностной активностью. Неполярные (гидрофобные) группы их молекул присоединяются к жирам, и в результате капли жира становятся окруженными слоем желчных кислот

31. Обмен в-в, анаболизм, катаболизм.

Обмен веществ и энергии (метаболизм) в организме человека — совокупность взаимосвязанных, но разнонаправленных процессов: анаболизма (ассимиляции) и катаболизма (диссимиляции)

Метаболизм можно определить как совокупность ферментативных химических реакций, которые могут протекать в клетке. Превращение органических соединений в клетке осуществляется, как правило, в виде цепи или последовательности реакций, которые называются метаболическими путями, а вовлекаемые в такие реакции соединения — мета­болитами. В классической биохимии метаболические пути разделяются на два типа: катаболические и анаболические. Катаболические пути — это процессы ферментативной деградации, в ходе которых крупные органические молекулы разрушаются (обычно в окислительных реакциях) до простых клеточных компонентов с одновременным выделением свободной химической энергии. Эта энергия используется затем организмом для поддержания жизнедеятель­ности, роста и репликации, а также преобразуется в другие формы энергии — механическую, электрическую и тепловую.

Анаболические пути — это процессы ферментативного синтеза, в ходе которых из относительно простых предшественников строятся сложные органические компоненты клетки; синтез часто включает восстановитель­ные этапы и сопровождается затратой свободной химической энергии.

32. Х-ка катаболизма, его роль

Катаболизм — это совокупность процессов расщепления сложных молекул, компонентов клеток, органов и тканей до простых веществ (с использованием части из них в качестве предшественников биосинтеза) и до конечных продуктов метаболизма (с образованием макроэргических и восстановленных соединений).

Обеспечение энергией процессов жизнедеятельности осуществляется за счет анаэробного (бескислородного) и аэробного (с использованием кислорода) катаболизма поступающих в организм с пищей белков, жиров и углеводов. Энергии, образующейся в ходе анаэробного обмена, недостаточно для осуществления процессов жизнедеятельности животных организмов. За счет анаэробного гликолиза могут удовлетворяться лишь относительно кратковременные энергетические потребности клетки.

33. Х-ка анаболизма, его роль.

Анаболизм — это совокупность процессов биосинтеза органических веществ, компонентов клетки и других структур органов и тканей. Анаболизм обеспечивает рост, развитие, обновление биологических структур, а также непрерывный ресинтез макроэргических соединений и их накопление. Анаболизм включает в себя процессы синтеза аминокислот, моносахаридов, жирных кислот, нуклеотидов, полисахаридов, макромолекул белков, нуклеиновых кислот, АТФ.

Процесс Ассимиляция (анаболизм) обеспечивает рост, развитие, обновление организма и накопление запасов, используемых в качестве источника энергии. Организмы с точки зрения термодинамики представляют собой открытые системы, т. е. могут существовать только при непрерывном притоке энергии извне. Первичным источником энергии для всей живой природы является солнечное излучение. 

34. Особенности генерации и использования энергии в живых системах

Питательные вещества (белки, жиры и углеводы) преобразуются животной клеткой в ограниченный набор низкомолекулярных соединений – органических кислот, построенных из атомов углерода, которые с помощью специальных молекулярных механизмов окисляются до углекислоты и воды. При этом освобождается энергия, она аккумулируется в форме электрохимической разности потенциалов на мембранах и используется для синтеза АТФ или напрямую для совершения определенных видов работы. У аэробных организмов окисление углеродных атомов органических кислот до углекислого газа и воды протекает с помощью кислорода и называется внутриклеточным дыханием, которое происходит в специализированных частицах – митохондриях. Трансформация энергии окисления осуществляется ферментами, расположенными в строгом порядке во внутренних мембранах митохондрий. Эти ферменты составляют так называемую дыхательную цепь и работают как генераторы, создавая разность электрохимических потенциалов на мембране, за счет которой синтезируется АТФ, подобно тому, как это происходит при фотосинтезе.

35. Роль ок-восст р-ций в энергообеспеч. организма.

Надо сказать что при катаболизме сложные вещества распадаются на простые и окисляются и энергия полученная при окислении веществ "запасается" в виде АТФ - "универсальная энергетическая валюта организма".

36. Макроэргические соедин. Строение, роль в обмене в-в.

Макроэргические соединения - высокоэнергетические соединения, природные соединения, содержащие богатые энергией, или макроэргические, связи; присутствуют во всех живых клетках, участвуя в процессах накопления и превращения энергии. К М. с. относятся главным образом аденозинтрифосфорная кислота (АТФ) и вещества, способные образовывать АТФ в ферментативных реакциях переноса преимущественно фосфатных групп. Все известные М. с. содержат фосфорильную (PO2-3 ) гр.

В целом биологическое значение АТФ и связанных с ней М. с. обусловлено их центральным положением на пересечении путей обмена веществ и энергии: они обеспечивают осуществление различных видов работы, играют ответственную роль в фотосинтезе, биолюминесценции, в биосинтезе белков, жиров, углеводов, нуклеиновых кислот и других природных соединений.

37. Тканевое дыхание.

Клеточное дыхание, совокупность ферментативных процессов, протекающих при участии кислорода воздуха в клетках органов и тканей, в результате чего продукты расщепления углеводов, жиров, белков окисляются до углекислого газа и воды, а значит, часть освобождающейся энергии запасается в форме богатых энергией, или макроэргических соединений.

 Молекулы различных соединений, выполняющие роль биологического «топлива» (глюкоза, аминокислоты), образовавшись в клетках животного организма или поступив в кровь из пищеварительного тракта, претерпевают ряд последовательных химических превращений. В процессе Т. д. можно наметить три основные стадии: 1) окислительное образование ацетилкофермента А (активная форма уксусной кислоты) из пировиноградной, жирных кислот и аминокислот; 2) разрушение ацетильных остатков в Трикарбоновых кислот цикле с освобождением 2 молекул углекислого газа и 4 пар атомов водорода; 3) перенос электронов и протонов к молекулярному кислороду (образование H2O) — процесс, катализируемый набором дыхательных ферментов и сопряжённый с образованием АТФ (Окислительное фосфорилирование).

Биологическое окисление питательных веществ происходит в митохондриях. В них были обнаружены ферменты, участвующие в цикле дыхательной цепи , окислительного фосфорилирования , в расщеплении жирных кислот и ряда аминокислот 

 В окружающей митохондрию бислойной фосфолипидной мембране находится система окислит.-восстановит. ферментов, наз. дыхательной или электронотранспортной цепью. Эта цепь катализирует перенос электронов (протонов) от ряда продуктов обмена в-в (т. наз. субстраты окисления) к О2. 

38. Дых. цепь ферментов в митохондр. окисл. и их энерг. знач.

Важная ф-ция клеточного дыхания - окислит. биосинтез большого числа нужных организму в-в. Так, напр., образование ненасыщ. жирных к-т из насыщенных. Высокая окислит. способность О2 используется в клеточном дыхании также для разрушения и детоксикации чужеродных вредных в-в и для деградации мн. подлежащих удалению продуктов собств. метаболизма (напр., окислит. распад аминокислот, пуриновых оснований). В биохимии клеточного дыхания различают неск. осн. р-ций с участием О2: 1) катализируемое оксидазами ("аэробными гидрогеназами") четырехэлектронное восстановление О2 до Н2О или двухэлектронное до Н2О2: 2RH2 + O2 : 2R + 2Н2O; RH2 + O2 : R + H2O2; 2) Включение обоих атомов О2 в молекулу окисляемого в-ва, катализируемое диоксигеназами (оксигеназами): RH2 + O2 : R(OH)2; 3) Включение одного из атомов О2 в молекулу окисляемого в-ва, др. атом О восстанавливается с образованием Н2О в результате окисления второго субстрата: RH + R' Н2 + О2 : ROH + R' + Н2О.

39. Строение и механизм действия цитохромов ткан. дых.

Все цитохромы представляют собой гемопротеины. Их функции сводятся к участию в реакциях переноса электронов, причем в обратимой окислитель­но-восстановительной реакции участвует атом железа тема, т. е. они переносят только электроны: Fe2+  Fe3+

Цитохромы располагаются в митохондриальной цепи между убихиноном и кислородом. При этом цитохромы в дыхательную цепь включаются в опре­деленной последовательности:

Цит. Ь —> Цит. С1 —Цит с > Цит. аа3

Цитохромы Ь, с1 и с выполняют функцию промежуточных переносчиков электронов, а комплекс цитохромов а и а3, , называемый цитохромоксидазой, является терминальным дыхательным ферментом, непосредственно взаимо­действующим с кислородом. Окисленная форма цитохромоксидазы (Fe3+) принимает электроны от восстановленного цитохрома с, переходя в восстановленную форму (Fe2+), которая затем вновь окисляется в Fe3+- форму молекулярным кислородом. Образовавшийся «активный» кислород присоединяет 2 протона из окружающей среды, в результате чего и образуется молекула воды.

40. Полная и укороч. цепи митохондриального окисл.

полная цепь начинается с НАД, укороченная с ФАД, полная цепь дает 3 АТФ
укороченная 2



41. Окислительное фосфорилирование.

Окислительным фосфорилированием называют сопряжение двух клеточных процессов: экзергонической реакции окисления восстановленных молекул (НАДН • Н+ или ФАДН2) и эндергонической реакции фосфорилирования АДФ и образования АТФ.

Существует три основных гипотезы объясняющих механизм сопряжения окисления и фосфорилирования: хими­ческая, хемиосмотическаЯу конформационная.

Химическая гипотеза сопряжения. Предполагается, что существуют гипотети­ческие факторы сопряжения (интермедиаты J), которые способны при окис- ленииобразовывать макроэргическую связь (~) и затем переносить ее на син­тез АТФ.

Хемиосмотическая теория сопряжения окисления и фосфорилирова­ния. Фактором, сопрягающим окисление с фосфорилированием, является электрохимический, протонный потенциал ∆цН+, возникающий на внутренней мембране митохондрии в процессе транспорта электронов. Мембрана непроницаема для ионов, особенно протонов. Конформационная гипотеза сопряжения окисления и фосфорилирования. В соответствии с этой гипотезой перенос электронов вызывает изменение конформации липопротеиновых ансамблей в митохондриальной мембране, в том числе АТФ-синтетазы, и переводит ее из неактивного (релаксированного) состояния в напряженное, активное.

42. Коэффициент сопряженного окислительного фосфорилирования (Р/О)

Для количественной оценки сопряжения окисления и фосфорилирования используют коэффициент сопряженного окислительного фосфорилирования (Р/О) - это отношение уменьшения числа молей неорганического фосфата (Н3Р04), необходимою для синтеза АТФ, к количеству поглощенного кислорода. Так, для субстратов (малат, пируват, изоцитрат), окисляющихся НАД-зависймыми дегидрогеназами, Р/О = З. Суммарный результат окисления НАДН • Н+, ФАДН2 и фосфорили­рования можно записать следующим образом:

НАДН * Н+ + 1/202 ----► НАД+ + Н20

ЗАТФ + ЗН3Р04 -----> ЗАТФ + ЗН20

ФАДН2 + '/202 -----> ФАД + Н20

2АДФ + 2Н3Р04 ------> 2АТФ + 2Н20

3аДф + 3Ф = 3 Атф

Экспериментально определяемые значения коэффициента Р/О, как пра­вило, несколько ниже теоретически рассчитанных. Следовательно, процесс дыхания не всегда является процессом, жестко сопряженным с фосфорилированием. Нарушают систему сопряжения процессов окисления в дыхательной цепи и фосфорилирования так называемые разобщающие агенты (разобщите­ли). К ним относятся вещества, подавляющие синтез АТФ (фосфорилирование), в то время как окисление субстратов, потребление кислорода (дыхание) продолжаются. В качестве разобщителей в экспериментальной биохимии ис­пользуют 2,4-динитрофенол, динитрокрезол, пентахлорфенол и др. В присут­ствии разобщителей коэффициент Р/О равен нулю, а энергия окисления в этом случае трансформируется в тепловую форму. Следовательно, разобщите­ли обладают пирогенным действием, т. е. повышают температуру тела. Боль­шинство разобщающих агентов являются липофильными и их ингибирующее действие на процесс фосфорилирования легко объяснимо благодаря способ­ности этих соединений обеспечить протонную проводимость сопрягающей мембраны митохондрий и тем самым препятствовать образованию электрохи­мического потенциала, а следовательно, и синтезу АТФ.

43. Переваривание углеводов в пищ. тракте. Роль солян. к-ты.

Углеводы пищи в пищеварительном тракте распадаются на мономеры при действии гликозидаз — ферментов, катализирующих гидролиз гликозидных связей.
Переваривание крахмала начинается уже в ротовой полости: в слюне содержится фермент амилаза (а-1,4-гликозидаза), расщепляющий ос-1,4-гликозидные связи (рис. 9.2). Поскольку пища в ротовой полости находится недолго, то крахмал здесь переваривается лишь частично. Основным местом переваривания крахмала служит тонкий кишечник, куда поступает амилаза в составе сока поджелудочной железы. Амилаза расщепляет гликозидные связи в произвольных местах, в результате образуются олигосахари-ды и дисахарид мальтоза (амилаза не гидролизует дисахариды). Из тех глюкозных остатков, которые в молекуле крахмала соединены 1,6-гликозидной связью, образуется дисахарид изомальтоза (рис. 9.3). Дисахариды сахароза и лактоза поступают в организм с пищей.Олигосахариды и дисахариды гидролизуются специфическими гликозидазами тонкого кишечника. Эти ферменты синтезируются в клетках кишечника, но не секретируются, а образуют на поверхности клеток большие комплексы, различающиеся по субстратной специфичности: комплекс, расщепляющий олигосахариды (а также мальтозу), сахарозо-изомальтазный комплекс и лактазный комплекс. Продукты полного переваривания углеводов — моносахариды глюкоза, галактоза и фруктоза — через клетки кишечника поступают в кровь.

44. Переваривание белков в жкт.

Во рту белки пищи только механически измельчаются, но не подвергаются химическим изменениям, так как в слюне нет пептидгидролаз. Химическое изменение белков начинается в желудке при участии пепсина и соляной кислоты. Под действием соляной кислоты белки набухают, и фермент получает доступ во внутренние зоны их молекул. Пепсин ускоряет гидролиз внутренних (расположенных далеко от концов молекул) пептидных связей. В результате из белковой молекулы образуются высокомолекулярные пептиды. В результате действия ферментов высокомолекулярные пептиды превращаются в низкомолекулярные и некоторое количество свободных аминокислот. Аминокислоты и некоторое количество низкомолекулярных пептидов всасываются кишечными ворсинками. Этот процесс требует затрат энергии. Часть аминокислот уже в стенках кишечника включаются в синтез специфических белков, большая же часть продуктов пищеварения поступает в кровь (95%) и в лимфу.

Часть аминокислот, образовавшаяся в процессе пищеварения, и непереваренные белки нижних отделов кишечника подвергаются гниению под действием кишечных бактерий. Из некоторых аминокислот образуются ядовитые продукты: фенолы, амины, меркаптаны. Они частично выводятся из организма с калом, частично всасываются в кровь, переносятся ею в печень, где происходит их обезвреживание. Этот процесс требует значительных затрат энергии.

45. Роль белков в питании человека

Белки относятся к важнейшим компонентам питания живых организмов. Они участвуют в построении клеток и тканей, их жизненно важных частей.
Следует помнить, что если при недостатке белков в организме снижаются его защитные силы, рост и развитие, а значит и трудоспособность человека, то при избытке их могут ухудшиться функции почек и печени вследствие образования чрезмерного количества продуктов обмена белков, обладающих токсичностью. Примерно половину потребляемых человеком белков должны составлять белки животного происхождения. Потребность организма в белках увеличивается у беременных, кормящих матерей, при некоторых видах физического и умственного труда. В качестве источника белка в рацион питания должны входить различные виды мяса и птицы, молоко и молочные продукты и яйца, а так же белки растительного происхождения бобовые, крупы, хлеб и так далее.

Сут. Потребность 70 гр.

46. Анаэробный обмен глюкозы.

Анаэробный распад включает те же реакции специфического пути распада глюкозы до пирувата, но с последующим



превращением пирувата в лактат

47. Аэробный обмен глюкозы.

Аэробный распад глюкозы включает реакции аэробного гликолиза и последующее окисление пирувата в реакциях катаболизма. аэробный распад глюкозы - это предельное ее окисление до СО2 и Н2О.



48. Окислительное карбоксилирование.

Пируват, образовавшийся в цитоплазме клетки, поступает в митохондрии, он превращается в ацетил-КоА и С02, при действии сложноорганизованного мультиферментного пируватдегидрогеназного комплекса (ПД-комплекс).

На первой стадии катализируемой ПДГ пируват взаимодействует с коферментом этого фермента, происходит активация пирувата, его декарбоксилирование и образование оксиэтильного производного. На второй стадии ДЛТА окисляет оксиэтильную группу комплекса СН3-СНОН—ТПФ-Е1 и переносит образующийся ацетильный остаток на окисленную форму липоевой кислоты - кофермента ДЛТА.

Ацетиллипоевая кислота содержит активированную ацетильную группу, в тиоэфирной связи которой кумулирована энергия окислительной реакции дегидрирования оксиэтильной группы ТПФ.

На третьей стадии ДЛТА катализирует перенос ацетильной группы на HS-KoA. Образуется один из конечных продуктов ОДП-ацетил-КоА и восста­новленная форма липоевой кислоты — кофермента ДЛТА.

На четвертой стадии окисляется дегидролипоевая кислота, входящая в состав восстановленного комплекса. Реакция катализируется ДЛДГ, переносящей атомы водорода от восстановленных сульфгидрильных групп дегидролипоевой кислоты на ФАД-кофермент данного фермента.

На пятой стадии окисленная форма ФАДН2—Е3 регенерирует при участии НАД+: ФАДН2—Е3 + НАД+ -------> НАДН* Н+ + ФАД—Е3

Суммарную реакцию ОДП можно записать в виде следующего уравнения:

Образовавшийся в процессе ОДП ацетильный остаток в форме аце- тил-КоА далее полностью окисляется в ЦТК до С02 и Н20. Следует обратить внимание, что включение ацетильной группы в ЦТК не потребует затраты АТФ, поскольку в комплексе с коэнзимом А он находится в активированной форме.

Процесс ОДП является энергетически выгоден еще и потому, что в расчете на одну молекулу глюкозы происходит восстановление двух молекул НАДН, а следовательно, в процессе их окисления дыхательной цепью митохондрий синтезируется шесть молекул АТФ.

Следует помнить, что окислительное декарбоксилирование пирувата представляет собой один из общих путей катаболизма, поскольку на уровне пирувата в этот процесс вовлекается ряд метаболитов обмена аминокислот и липидов.

49. Цикл трикарбоновых кислот.

Активированный ацетильный остаток, образовавшийся при окислитель­ном декарбоксилировании пирувата, далее полностью окисляется до С02 в цикле трикарбоновых кислот (лимоннокислом цикле или цикле Кребса)

Этот процесс относится к общим путям катаболизма и явля­ется конечным путем окислительного катаболизма всех видов биомолекул (углеводы, липиды, аминокислоты), которые в аэробных условиях либо превращаются в ацетил-КоА, либо в промежуточные соединения ЦТК. Следовательно, ЦТК выполняет функ­ции единого интегрального механиз­ма, взаимосвязи и взаимозависимости процессов клеточного метаболизма.

Выполняет не только функции окислительного катаболизма, но и связан с анаболическими процес­сами: поставляет промежуточные метаболиты для реакций биосинтеза, напри­мер сукцинил-КоА — для синтеза гема, а-кетоглутарат-глутаминовой кислоты и др.

50. Механизм субстратного фосфорилирования.

Известен еще один тип синтеза АТФ, получивший название субстратного фосфорилирования. В отличие от окислительного фосфорилирования, сопряжен­ного с переносом электронов, донором активированной фосфорильной груп­пы Р03Н2, необходимой для регенерации АТФ, являются интермедианты процессов гликолиза и цикла трикарбоновых кислот. Во всех этих случаях окислительные процессы приводят к образованию высокоэнерге­тических соединений: 1,3-дифосфоглицерата (гликолиз), сукцинил-КоА (цикл трикарбоновых кислот), которые при участии соответствующих ферментов способны фосфорилировать АДФ и образовывать АТФ. Трансформация энергии на уровне субстрата является единственным путем синтеза АТФ в анаэроб­ных организмах. Этот процесс синтеза АТФ позволяет поддерживать интен­сивную работу скелетных мышц в периоды кислородного голодания. Следует помнить, что он является единственным путем синтеза АТФ в зрелых эритро­цитах, не имеющих митохондрий.

51. Энергетическое знач. Цтк

 Цикл   трикарбоновых   кислот  представляет собой конечный общий путь для окисления топливных молекул. Он служит также источником строительных блоков для процессов биосинтеза. Большинство топливных молекул вступают в  цикл  в виде ацетил-СоА.

Энергетическая функция  — 3 НАДН.Н+ дает 7.5 моль АТФ, 1 ФАДН2 дает 1.5 моль АТФ на дыхательной цепи. Кроме того в цикле путем субстратного фосфорилирования синтезируется 1 ГТФ, а затем из него синтезируется АТФ посредствам трансфосфорилирования: ГТФ + АДФ = АТФ + ГДФ.

52. Пентозный путь.

Совокупность ферментативных реакций, в результате которых в организме происходит окислительный распад глюкозы с образованием пентоз, взаимопревращение углеводов с длиной цепочки от пяти до семи углеродных атомов, образование восстановленного никотинамидадениндинуклеотидфосфата и углекислого газа; участвует во многих процессах обмена веществ и энергии.

Окислительная фаза. Она включает следующие реакции. 1. Реакция дегидрирования глюкозо-6-фосфата при действии глюкозо-6- фосфатдегидрогеназы, коферментом которой является НАДФ+ ; 2. Реакция гидролиза лактона, происходящая спонтанно либо с помощью фермента 6-фосфоглюконолактоназы; 3. Реакция окислительного декарбоксилирования 6-фосфоглюконата, ка­тализируемая ферментом 6-фосфоглюконатдегндрогеназой, НАДФ-зависимой, активируемой ионами Mg2+. В результате реакции образуется первая кетопентоза-рибулозо-5-фосфат Этой реакцией завершается окислительная фаза, в которой глюкозо-6-фосфат окисляется до рибулозо-5-фосфата и восстанавливается 2НДДФН * Н+, послед­ние используются как доноры восстановительных эквивалентов для анаболи­ческих реакций процессов метаболизма. Стехиометрическое уравнение окис­лительной фазы пентозофосфатного пути описывается уравнением:

Г люкозо-6-фосфат + 2НАДФ+ 4- 2Н20 ----> Рибулозо-5-фосфат 4- 2НАДФН • Н+ + С02

53. Брожение.

Гликолиз лежит в основе ряда процессов брожения, т. е. катаболиче- :ких превращений углеводов микроорганизмами в анаэробных условиях. Брожение, как и анаэробное расщепление углеводов, — это внут­ренние окислительно-восстановительные процессы, в результате которых роль конечного акцептора электронов и протонов играет не кислород, a органические соедин.

Вид брожения	Конечный продукт
Молочнокислое гомоферментативное	Молочная кислота
Молочнокислое гетероферментативное	Молочная, муравьиная, янтарная кислоты, этанол
Спиртовое	Этанол
Маслянокислое	Бутанол, изопропанол, этанол, ацетон, уксусная и масляная кислоты
Бутиленгликолевое	Ацетон, бутилен гликоль, мо­лочная и муравьиная кислоты
Пропионовокислое	Пропионовая, янтарная, уксус­ная кислоты

Процессы брожения находят большое практическое
применение. Благодаря молочнокислым бактериям получают силос, сенаж – ценные корма для животноводства, продукты питания - квашеную капусту, соленые огурцы, кефир, кумыс, простоквашу, ряженку, сыры и др. Спиртовое брожение лежит в основе получения вин, пива. С помощью микроорганизмов получают муравьиную, молочную, пропионовую кислоты, ацетон, некоторые спирты.

54. Фотосинтез.

Фотосинтезирующие организмы (зеленые расте­ния, водоросли, цианобактерии) обладают способностью улавливать кванты солнечного света и трансформировать их в полезную химическую энергию. Процесс фотосинтеза, заключительной реакцией которого является синтез уг­леводов из С02, может быть суммирован следующим стехиометрическим урав­нением:

Таким образом, в результате фотосинтеза происходит:

восстановление световой энергией низкоэнергетической окисления формы углерода (С02) в высокоэнергетическую восстановленную форму yглерода в составе углеводов, которые затем используются нефотосинтезирующими организмами как источник энергии и углерода;

образование молекулярного кислорода; эта реакция представляет собой единственный источник кислорода на Земле.

Существуют две фазы процесса фотосинтеза — световая и темновая.

Световая фаза включает три процесса:

начальной реакцией является фотохимический процесс окислите, расщепления воды — фотоокисления:

энергия высокоэнергетических электронов воды используется специ| ализированной мембранной системой для фосфорилирования АДФ и образо| вания АТФ в системе фотосинтетического фосфорилирования',

часть энергии электронов восстанавливает НАДФ+ в реакции фотовс становления: НАДФ+ + 2е + 2Н+

Темновая фаза— это ферментативная утилизация и превращение СО2 в углеводы:

55. Механизм синтеза мочевины.

Мочевина является главным конечным продуктом обмена аминокислот. Синтезируется мочевина из аммиака, который постоянно образуется в организме при окислительном и неокислительном дезаминировании аминокислот, при гидролизе амидов глутаминовой и аспарагиновой кислот, а также при распаде пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов. 

На первом этапе синтезируется карбамоилфосфат в результате конденсации ионов аммония, двуокиси углерода и фосфата (поступающего из АТФ) под действием фермента карбамоилсинтетазы. Карбамоилфосфат - это метаболически активная форма аммиака, используемая в качестве исходного продукта для синтеза ряда других азотистых соединений.

На втором этапе мочевинообразования происходит конденсация карбамоилфосфата и орнитина с образованием цитруллина; реакцию катализирует орнитинкарбамоилтрансфераза.

На следующей стадии цитруллин превращается в аргинин в результате двух последовательно протекающих реакций. Первая из них, энергозависимая, сводится к конденсации цитруллина и аспарагиновой кислоты с образованием аргининосукцината (эту реакцию катализирует аргининосукцинатсинтетаза). Аргининосукцинат распадается в следующей реакции на аргинин и фумарат при участии другого фермента - аргининосукцинатлиазы.

На последнем этапе аргинин расщепляется на мочевину и орнитин под действием аргиназы.

Нормальный ход метаболического превращения аммиака в мочевину имеет большое значение для организма. При серьезных нарушениях функции печени - например, при обширном циррозе или тяжелом гепатите - аммиак, являясь токсичным веществом, накапливается в крови, вызывая тяжелые клинические симптомы. Известны врожденные метаболические нарушения, связанные с недостатком одного из ферментов, участвующих в синтезе мочевины. Все нарушения синтеза мочевины вызывают аммиачное отравление.

56. Трансаминирование аминокислот.

Трансаминирование — биохимическая ферментативная реакция обратимого переноса аминогруппы с аминокислоты на кетокислоту без промежуточного образования аммиака.  Ферменты трансаминирования катализируют перенос NH2-группы не на α-кетокислоту, а сначала на кофермент пиридоксаль-фосфат. Образовавшееся промежуточное соединение (шиффово основание) подвергается внутримолекулярным превращениям (лабилизация α-водо-родного атома, перераспределение энергии связи), приводящим к освобождению α-кетокислоты и пиридоксаминфосфата; последний на второй стадии реакции реагирует с любой другой α-кетокислотой, что через те же стадии образования промежуточных соединений (идущих в обратном направлении) приводит к синтезу новой аминокислоты и освобождению пиридоксальфосфата. В связи с тем что во всех пиридоксалевых ферментах (включая транс-аминазы) карбонильная группа кофермента (—СНО) оказалась связанной с ε-аминогруппой лизина белковой части, в классический механизм реакции трансаминирования А.Е. Браунштейн и Э. Снелл внесли следующее дополнение. Оказалось, что взаимодействие между субстратом, т.е. L-амино-кислотой (на рисунке – аспартат), и пиридоксальфосфатом происходит не путем конденсации с выделением молекулы воды, а путем реакции замещения, при которой NH2-группа субстрата вытесняет ε-NН2-группу лизина в молекуле ферментного белка, что приводит к формированию пиридоксальфосфатного комплекса.

57. Прямое окислительное дезаминирование.

В процессе дезаминирования происходит отщепление от аминокислоты аминогруппы, которая превращается в аммиак. Помимо аммиака, продуктами дезаминирования являются жирные кислоты, окси- и кетокислоты, т. е. безазотистые соединения, которые затем используются для синтеза углеводов, липидов и других соединений.

Окислительное дезаминирование: r— СН—cooh + 1/2°2 > r—с—cooh + nh3

I II

nh2 о

Механизм окислительного дезаминирования. Этот процесс катализи­руется либо флавинзависимой оксидазой, либо НАД+-зависимой дегидрогеназой.

Наиболее важной в метаболизме аминокислот в целом и широко распро­страненной является дегидрогеназа, катализирующая окислительное дезами­нирование L-глутаминовой кислоты и содержащая в качестве кофермента НАД* либо НАДФ+, глутаматдегидрогеназа (ГДГ).

58. Декарбоксилирование аминокислот.

Среди различных типов декарбоксилирования аминокислот для организ­ма человека и животных наибольшее значение имеет а-декарбоксилирование, т. е. отщепление карбоксильной группы при а-углеродном атоме и образова­ние продуктов реакции аминов, обладающих, как правило, сильным фармако­логическим действием и поэтому названных биогенными аминами.

Реакции декарбоксилирования, в отличие от других процессов проме­жуточного обмена аминокислот, являются необратимыми. Декарбоксилазы аминокислот являются сложными ферментами, коферментами которых, как и у трансаминаз, является пиридоксальфосфат (ПФ), специфичность их дейст­вия определяется апобелковым компонентом фермента. Механизм реакции декарбоксилирования аминокислот в соответствии с теорией пиридоксалевого катализа связан с образованием шиффова основания между пиридоксальфос фатом и аминокислотой, лабилизацией всех связей в субстрате (а, Ь, с), что обусловливает способность аминокислоты вступать в реакции трансаминиро- вания (а), декарбоксилирования (b), альдольного расщепления (с).

Другим примером образования биологически активных аминов в процес­се декарбоксилирования аминокислот является образование гистамина (из гистидина), большие количества которого выделяются из тучных клеток соединительной ткани, вызывая аллергическую реакцию в ответ на действие аллергена. Количество гистамина увеличивается при различных патологических со­стояниях организма: травмах, стрессе, а также при введении в организм раз­личных ядов и некоторых лекарственных веществ (антибиотиков, лечебных сывороток и др.).

Гистамин обладает широким спектром биологического действия. Много гистамина образуется в очаге воспаления, обладая сосудорасширяющим дей­ствием, он ускоряет приток лейкоцитов и тем самым активирует защитные си­лы в борьбе с инфекцией. Большое количество гистамина образуется в слизис­той желудка, где он активирует секрецию пепсина и соляной кислоты. Таким образом, биогенные амины являются сильными, фармакологиче­ски активными веществами, оказывающими разностороннее действие на фи­зиологические функции организма. Некоторые биогенные амины (гистамин, серотонин, их производные) нашли широкое применение в качестве лекарст­венных средств.

59. Потребность человека в углеводах.

Суточная норма углеводов в пище составляет 400-500 г. Основными углеводами пищи являются: крахмал - разветвленный гомополисахарид из глюкозы; дисахариды - сахароза, лактоза, мальтоза. При переваривании углеводов в желудочно-кишечном тракте происходит ферментативный гидролиз гликозидных связей и образование моносахаридов, главным из которых является глюкоза. Гидролиз крахмала начинается в полости рта при участии амилазы слюны, которая частично расщепляет внутренние -1,4-гликозидные связи, образуя менее крупные, чем крахмал молекулы - декстрины. Далее гидролиз крахмала продолжается в верхнем отделе кишечника под действием панкреатической амилазы, также расщепляющей -1,4-гликозидные связи. В результате из крахмала образуются дисахаридные остатки мальтозы и изомальтозы. Гидролиз всех дисахаридов происходит на поверхности клеток кишечника и катализируется специфическими ферментами: сахаразой, лактазой, мальтазой и изомальтазой. Эти гликозидазы синтезируются в клетках кишечника. Всасывание моносахаридов из кишечника в кровь осуществляется путем облегченной диффузии. Если концентрация глюкозы в кишечнике невелика, то ее транспорт может происходить за счет градиента концентрации ионов натрия, создаваемого Na+, K+-AТФ-азой

60. Пищ. углеводы. источники, строение. роль клетчатки и др. пищ. волокон.

Углеводы - это питательные вещества, которые обеспечивают организм энергией, извлекаемой из разнообразных основных продуктов: хлеба, картофеля, овощей и фруктов, риса и макаронных изделий. Углеводы поступают в различной форме. Самые обычные и насыщенные это сахара, волокна и крахмалы. Пищевые волокна (клетчатка) не является питательным веществом в класическом понимании, однако доказано ее важное значение для нашего здоровья. Пищевые волокна состоят из неперевариваемых комплексов растительных углеводов и играет важную роль в здоровом функционировании желудочно-кишечного тракта. Пищевые волокна встречаются в основном в клетках стенок растений, их можно разделить на две группы:1. Нерастворимые пищевые волокна: целлюлоза, гемицеллюлоза, лигнин; 2. Растворимые пищевые волокна: смолы, пектины, камеди, стойкие крахмалы и др.Действие пищевых волокон заключается в регулировании желудочной и кишечной подвижности благодаря их способности связывать воду, что увеличивает объем пищевых отходов. Пищевые волокна также питают полезную флору кишечника (растворимые волокна), негативно влияют на липиды и холестерин, поступающие с пищей. Пищевые волокна также помогают контролировать общее поглощение энергии, вызывая чувство пресыщения. Пищевые волокна должны каждый день поступать в наш организм в количестве 30 гр. Пищевые волокна содержаться: Растворимые пищевые волокна содержатся: овес, яблоки, грэпфрукт, абрикосы, анулин (цикорий), черника, груши, морковь. Нерастворимые пищевые волокна: продукты из цельного зерна, отруби, некоторые грубые овощи (например кудрявая кормовая капуста).

63. Фосфолипи́ды — сложные липиды, сложные эфиры многоатомных спиртов и высших жирных кислот. Содержат остаток фосфорной кислоты и соединенную с ней добавочную группу атомов различной химической природы. Общим структурным фрагментом всех глицерофосфолипидов является) фосфатидная кислота (1,2-диацил,3-фосфоглицерол).

Таким образом, молекулы фосфолипидов имеют гидрофобную часть, об­разованную радикалами жирных кислот, и гидрофильную — остатки фосфор­ной кислоты, аминокислот, аминоспиртов. Глицерофосфолипиды широко распространены в организме животных. Ниже приведены характеристика структур, функций и распространение в природе основных глицерофосфоли­пидов.

Сфингофосфолипиды В составе этих соединений глицерола нет. Они являются производными сложного ненасыщенного дигидроксиаминоспирта — сфингозина или его на-сыщенного аналога — дигидросфингозина.

При ацилировании H2N-rpynnы сфингозина жирной кислотой образуется соединение — церамид, фосфохолиновое производное которого называется сфингомиелином. Сфингомиелины являются наиболее распространенными сфинголипидами, находятся в мембранах животных и растительных клеток. Особенно богата ими нервная ткань; сфингомиелины обнаружены также в ткани почек, печени и других органов, входят в состав липидов крови.

64. Жиры, или триглицериды — природные органические соединения, полные сложные эфиры глицерина и одноосновных жирных кислот; входят в класс липидов. Состав жиров отвечает общей формуле: CH2-O-C(O)-R¹ | CH-О-C(O)-R² | CH2-O-C(O)-R³, где R¹, R² и R³ — радикалы (иногда — различных) жирных кислот.

Природные жиры содержат в своём составе три кислотных радикала, имеющих неразветвлённую структуру и, как правило, чётное число атомов углерода (содержание «нечетных» кислотных радикалов в жирах обычно менее 0,1 %).

Жиры гидрофобны, практически нерастворимы в воде, хорошо растворимы в органических растворителях и обычно плохо растворимы в спирте.

Все жиры и масла - сливочное масло, свинное сало, подсолнечное и другие растительные масла - почти на 100% состоят из жира. Жиры и масла, подобно сахару, являются почти чистыми пищевыми веществами и одновременно пищевыми продуктами: сливочное масло, растительное масло, свиное сало (шпик) и др. Их называют «видимыми» или «столовыми» жирами. В мясе также легко увидеть - это белый слой в свинине, говядине, баранине. Другие жиры входят в состав многих животных и растительных продуктов и невидимы глазом. 

Биохимическое прогоркание характерно для жиров, содержащих значительное количество воды и примеси белков и углеводов (например, для коровьего масла). Под воздействием содержащихся в белках ферментов (липаз) происходит гидролиз жиров и образование свободных жирных кислот. Увеличение кислотности может не сопровождаться появлением прогорклости. Микроорганизмы, развивающиеся в жирах, выделяют другие ферменты — липооксидазы, под действием которых жирные кислоты окисляются до β-кетокислот. Метилалкилкетоны, образующиеся при распаде последних, являются причиной изменения вкуса и запаха жира. Во избежание этого производится тщательная очистка жиров от примесей белковых веществ, хранение в условиях, исключающих попадание микроорганизмов, и при низкой температуре, а также добавление консервантов (NaCl, бензойная кислота) и антиоксидантов.

65. Полиненасыщенные жирные кислоты

линолевая (C17H31COOH, 2 двойные связи)

линоленовая (C17H29COOH, 3 двойные связи)

арахидоновая (C19H31COOH, 4 двойные связи)

Полиненасыщенные жирные кислоты - органические вещества, выполняющие в организме человека различные функции:- являются источником энергии;
- участвуют в "строительстве" липидного биослоя, из которого состоят мембраны клеток организма человека; - снижают риск развития сердечно-сосудистых заболеваний и атеросклероза. Полиненасыщенные жирные кислоты (омега-3 масла) содержат эйкозапентаеновую (ЭПК) и докозагексасаеновую кислоты (ДГК). Последние исследования показали, что именно эти кислоты снижают уровень холестерина и триглицеридов в сыворотке крови, уменьшают риск образования тромбов; - играют исключительно важную роль в формировании нервной системы и зрительного аппарата ребенка в утробе матери и в течение первых лет жизни.  Серое вещество человеческого мозга и мембраны сетчатки чрезвычайно богаты омега-3 кислотами

ЖИРНЫЕ КИСЛОТЫ КЛАССА омега-3. К омега-3-жирным кислотам относятся a -линоленовая, эйкозапентаеновая кислота и докозагексаеновая кислота, которые присутствуют в основном в рыбе, а также в небольших количествах могут синтезироваться в организме из a -линоленовой кислоты. Они совершенно необходимы для многих функций организма, включая развитие и нормальное функционирование глаз и мозга. Эти вещества помогают также справиться с воспалительными процессами. В тыквенных семечках, соевых бобах. ЖИРНЫЕ КИСЛОТЫ КЛАССА омега-6. Незаменимая жирная кислота этой группы – линолевая, которой много в растительных маслах. помогает при аллергических дерматитах и экземе. Свежая рыба глубоководных сортов и рыбий жир, сафлоровое, соевое, конопляное, рапсовое и льняное масла, грецкие орехи, семена тыквы. ЖИРНЫЕ КИСЛОТЫ КЛАССА омега -9. Мононенасыщенные жиры содержат ненасыщенные жирные кислоты с одной двойной связью. Наиболее важной мононенасыщенной жирной кислотой в питании является олеиновая кислота. Она присутствует в мембранах клеток растений и животных и способствует поддержанию эластичности артерий и кожи. Источники поступления в организм: Оливковое и миндальное масла.

66. Холестери́н  — органическое соединение, природный жирный (липофильный) спирт, содержащийся в клеточных мембранах всех животных организмов за исключением безъядерных (прокариот). Нерастворим в воде, растворим в жирах и органических растворителях. Около 80 % холестерина вырабатывается самим организмом (печенью, кишечником, почками, надпочечниками, половыми желёзами), остальные 20 % поступают с пищей. В организме находится 80 % свободного и 20 % связанного холестерина.

Он необходим для выработки витамина D, выработки надпочечниками различных стероидных гормонов.

Таким образом, холестерин — стабилизатор текучести плазматической мембраны.

Поскольку холестерин плохо растворим в воде, в чистом виде он не может доставляться к тканям организма при помощи основанной на воде крови. Вместо этого холестерин в крови находится в виде хорошо растворимых комплексных соединений с особыми белками-транспортерами, так называемыми аполипопротеинами. Такие комплексные соединения называются липопротеинами.

67. Гормо́ны — биологически активные сигнальные химические вещества, выделяемые эндокринными железами непосредственно в организме и оказывающие дистанционное сложное и многогранное воздействие на организм в целом либо на определённые органы и ткани-мишени. Гормоны служат гуморальными (переносимыми с кровью) регуляторами определённых процессов в определённых органах и системах.

Различают три группы истинных гормонов: 1) пептидные и белковые гормоны, 2) гормоны – производные аминокислот и 3) гормоны стероидной природы. Четвертую группу составляют эйкозаноиды – гормоноподоб-ные вещества, оказывающие местное действие.

Пептидные и белковые гормоны включают от 3 до 250 и более аминокислотных остатков. Это гормоны гипоталамуса и гипофиза (тироли-берин,соматолиберин, соматостатин, гормон роста, кортикотропин, тире-отропин и др. – см. далее), а также гормоны поджелудочной железы (инсулин, глюкагон).Гормоны – производные аминокислот в основном представлены производными аминокислоты тирозина. Это низкомолекулярные соединения адреналин инорадреналин, синтезирующиеся в мозговом веществе надпочечников, и гормоны щитовидной железы (тироксин и его производные). Гормоны 1-й и 2-й групп хорошо растворимы в воде.

Гормоны стероидной природы представлены жирорастворимыми гормонами коркового вещества надпочечников (кортикостероиды), половыми гормонами(эстрогены и андрогены), а также гормональной формой витамина D.

Эйкозаноиды, являющиеся производными полиненасыщенной жирной кислоты (арахидоновой), представлены тремя подклассами соединений: простагландины, тромбоксаны и лейкотриены. Эти нерастворимые в воде и нестабильные соединения оказывают свое действие на клетки, находящиеся вблизи их места синтеза.

Гормоны контролируют основные процессы жизнедеятельности организма на всех этапах его развития с момента зарождения. Они влияют на все виды обмена веществ в организме, активность генов, рост и дифференцировку тканей, формирование пола и размножение, адаптацию к меняющимся условиям среды, поддержание постоянства внутренней среды организма (гомеостаз), поведение и многие другие процессы. Избыточное образование или недостаток того или иного гормона в организме человека приводит к эндокринным заболеваниям. Например, следствием недостатка гормонов щитовидной железы в организме являются кретинизм, микседема, а их избытка — базедова болезнь и тиреотоксикоз; нарушение функций поджелудочной железы может сопровождаться дефицитом гормона инсулина и, как следствие, сахарным диабетом.

68) К жирорастворимым витаминам относятся: витамин A,D,E,K. При нормальном питании суточная потребность организма в витаминах удовлетворяется полностью. Жирорастворимые витамины человек получает из продуктов растительного и животного происхождения. Тех, в которых содержатся натуральные масла и жиры. Некоторые витамины этой группы – мощные антиоксиданты, защищающие организм от действия свободных радикалов. Только немногие из витаминов, такие, как A, D, Е, В12, могут накапливаться в организме. Этот тип витаминов накапливается в тканях организма, особенно в печени и жировой ткани. Поэтому их дефицит становится очевидным не сразу. Но также возможна и передозировка, особенно А и D – гипервитаминоз. Обычно к недостатку или избытку жирорастворимых витаминов приводят несбалансированные диеты, изобилующие одним типом жиров или, наоборот, их исключающие.

69) Витамины группы А - это группа жирорастворимых витаминов, которую составляют три формы витамина А (ретинол, ретиналь, ретиноевая кислота), обеспечивающие свойственное этому витамину комплексное биологическое действие. Учитывая нахождение этих форм в одних и тех же продуктах питания (животного происхождения), их традиционно объединяют единым названием ретинол или витамин А. Также витамин А может образовываться из каротина - его провитамина. У взрослого человека витамин А может депонироваться (откладываться про запас) в печени, и браться оттуда в периоды нехватки в организме. У детей такой возможности нет и они должны получать витамин А ежедневно.Значение витамина:- обеспечивает здоровье кожи и волос; - обеспечивает возможность видеть в сумерки и ночью, быструю адаптацию зрения к темноте; - регулирует работу желез внутренней секреции; - повышает сопротивляемость слизистых оболочек дыхательных путей; - повышает сопротивляемость организма различным экстремальным факторам и выносливость к нагрузкам; - сочетание его с витамином С является противосклеротическим фактором. Суточная потребность: Потребность взрослого человека в витамине А составляет до 1,5мг в сутки, для беременных - 2мг, для кормящих - 2,5мг, при работе, связанной с большой нагрузкой на зрение - 3мг. Источники: Лучшие источники витамина А — рыбий жир и печень, следующими в ряду стоят сливочное масло, яичные желтки, сливки и цельное молоко. Каротин содержится в моркови, шпинате, красном сладком перце, луке, салате и укропе.

70) Витамины группы D - в эту группу входят два жирорастворимых витамина, обладающих одинаковой активностью: эргокальциферол (витамин D2) и холекальциферол (витамин D3), традиционно называемые витамином D. Кроме поступления с пищей кальциферолы синтезируются в коже при воздействии на нее ультрафиолетовых лучей. Значение витамина: - нормализация обмена кальция и фосфора, способствуют отложению фосфата кальция в костях; - стимуляция роста, поэтому высокая потребность в этом витамине наблюдается у детей и подростков при интенсивном росте и окостенении скелета. Признаки нехватки витамина:. - плохое самочувствие, снижение работоспособности; - бессонница; - боли в ногах, быстрая усталость при стоянии и ходьбе, неуверенная и шаткая походка; - возможно развитие плоскостопия. У детей наиболее вероятной группой риска является возраст от 2 месяцев до2 лет, и проявляется недостаток витамина в следующем: - задержка прорезывания зубов и окостенения родничков у детей; - потливость, вялость, плаксивая раздражительность; - в тяжелых случаях недостаточности витамина развивается рахит. Суточная потребность: Для взрослых, детей и подростков потребность в витамине D составляет 2.5мкг, для детей до 3 лет - 12,5мкг, для беременных и кормящих женщин - 15мкг. Источники: Синтез в организме: холекальциферол образуется в коже под воздействием ультрафиолетовых лучей солнечного света. Жив: сливочное масло, сыр и другие молочные продукты, яичный желток, рыбий жир, икра. Раст: люцерна, хвощ, крапива, петрушка, грибы

71) Витамин Е (токоферолы). В группу витаминов Е входят 8 природных и синтетических соединений, обладающих разным биологическим действием и традиционно называемых витамином Е. Относятся они к жирорастворимым витаминам. Значение витамина: - выполняет роль антиоксиданта, т.е. предохраняет восприимчивые к кислороду субстанции от окисления; - необходим для нормального развития сперматозоидов и благополучного протекания беременности; - влияет на состояние желез внутренней секреции (половых желез, гипофиза, надпочечников, щитовидной железы). Признаки нехватки витамина: Нехватка витамина Е встречается редко, т.к. он содержится во многих продуктах. - нарушение жирового обмена; - расстройство кровообращения; - утомляемость, апатия. Суточная потребность: Потребность взрослого человека в витамине Е составляет около 12-15мг. Источники: Витамин Е присутствует во многих продуктах, особенно им богаты некоторые жиры и масла. В частности, он содержится в следующих продуктах: орехи, масла, шпинат, подсолнечное масло и семечки, цельные зерна, лосось, печень, яичный желток, овес. Содержится в растительном и сливочном маслах, зелени, молоке, яйцах, печени, мясе, а также зародышах злаковых. В качестве пищевой добавки обозначается как E306 (смесь токоферолов), E307 (α-токоферол), E308 (γ-токоферол) и E309 (δ-токоферол).

72) К водорастворимым витаминам относятся: Аскорбиновая кислота, витамины В1, В2, В3, В6, В12, Вс, РР, Р, Н, N. Витамины, которые растворяются в воде и из пищи поступают сразу в кровь, называются водорастворимыми. Они не накапливаются в тканях и достаточно быстро выводятся из организма. С одной стороны, такие свойства позволяют избежать их избытка в организме, с другой – постоянно образующийся дефицит приходится восполнять. Поэтому в ежедневное меню стоит включить продукты, богатые водорастворимыми витаминами.

73) Аскорби́новая кислота(витамин C) — органическое соединение, родственное глюкозе, является одним из основных питательных веществ в человеческом рационе, которое необходимо для нормального функционирования соединительной и костной ткани. Выполняет биологические функции восстановителя и кофермента некоторых метаболических процессов, рассматривается в качестве антиоксиданта. Биологическая роль: Образование коллагена, серотонина из триптофана, образование катехоламинов, синтез кортикостероидов. Аскорбиновая кислота также участвует в превращении холестерина в желчные кислоты. Витамин С необходим для детоксикации в гепатоцитах при участии цитохрома P450. Витамин С сам нейтрализует супероксид-анион радикал до перекиси водорода. Восстанавливает убихинон и витамин Е. Стимулирует синтез интерферона, следовательно, участвует в иммуномодулировании. Переводит двухвалентное железо в трёхвалентное, тем самым способствует его всасыванию. Тормозит гликозилирование гемоглобина, тормозит превращение глюкозы в сорбитол. Витамин С — сильнейший антиоксидант — защищает липопротеины от окисления, антиатерогенная молекула. Суточная норма потребления: Люди должны получать аскорбиновую кислоту с пищей, поскольку у высших приматов (сухоносых обезьян) ген, отвечающий за образование одного из ферментов синтеза аскорбиновой кислоты, нефункционален. Физиологическая потребность для взрослых — 90 мг/сутки (беременным женщинам рекомендуется употреблять на 10 мг больше, кормящим — на 30 мг). Физиологическая потребность для детей — от 30 до 90 мг/ сутки в зависимости от возраста. Источники: Облепиха, хвоя, черная смородина, клюква, шиповник, цитрусовые, болгарский перец. Пищевая промышленность: Аскорбиновая кислота и ее натриевая соль (аскорбат натрия) применяется в пищевой промышленности в качестве антиоксиданта Е300, предотвращающего окисление продукта.

74) Витамин С- Аскорби́новая кислота́ — органическое соединение, родственное глюкозе, является одним из основных питательных веществ в человеческом рационе, которое необходимо для нормального функционирования соединительной и костной ткани. Выполняет биологические функции восстановителя и кофермента некоторых метаболических процессов, рассматривается в качестве антиоксиданта. Значение витамина: - обеспечивает нормальное состояние соединительной ткани, обусловливающей эластичность и прочность кровеносных сосудов; - повышает устойчивость к заболеваниям, холоду и многим другим неблагоприятным факторам окружающей среды; - улучшает способность организма к усвоению железа; - необходим для синтеза некоторых гормонов; - защищает от распада многие другие витамины; - ускоряет процесс заживления ран и переломов; - нормализует обмен холестерина. Признаки нехватки витамина: - цинга; - быстрое утомление; - снижение устойчивости к холоду и высокая подверженность простудным заболеваниям; - кровоточивость десен; - на коже голени, бедер и спины возникают мелкие кровоизлияния вокруг волосяных фолликулов, отмечается их приподнятость, что воспринимается как "гусиная" кожа при ознобе. Суточная потребность: Потребность взрослого человека в витамине С составляет 70-100мг. Источники: Обеспечить это количество можно, например, съев полкило свежих апельсинов или грейпфрутов. Много его в помидорах, сладком перце, квашеной капусте, черной смородине, лимонах, киви и бананах.

75) Тиамин (витамин B1) — водорастворимый витамин, соединение, отвечающее формуле C₁₂H₁₇N₄OS. Бесцветное кристаллическое вещество, хорошо растворимое в воде, нерастворимое в спирте. Разрушается при нагревании. Значение витамина: Известный как витамин B1 тиамин играет важную роль в процессах метаболизма углеводов и жиров. Вещество необходимо для нормального протекания процессов роста и развития и помогает поддерживать надлежащую работу сердца, нервной и пищеварительной систем, повышает сопротивляемость организма инфекциям. Тиамин, являясь водорастворимым соединением, не запасается в организме и не обладает токсическими свойствами. Признаки нехватки витамина: - общая слабость, быстрая утомляемость, головная боль; -раздражительность, мышечная слабость, боли и судороги в икроножных мышцах, чувство жжения кожи, одышка при небольшой физической нагрузке; - снижение артериального давления; - потеря аппетита. Суточная потребность: Потребность взрослого человека в витамине В1 составляет 1,3-2,6мг, для детей - 0,3-1,7мг. Источники: Основные количества тиамина человек получает с растительной пищей. Богаты тиамином такие растительные продукты, как пшеничный хлеб из муки грубого помола, соя, фасоль, горох, шпинат. Меньше содержание тиамина в картофеле, моркови, капусте. Из животных продуктов содержанием тиамина выделяются печень, почки, мозг, свинина, говядина. Также в дрожжах, Витамин B1 также синтезируется некоторыми видами бактерий, составляющих микрофлору толстого кишечника.

76) Пиридоксин — одна из форм витамина B6. Представляет собой бесцветные кристаллы, растворимые в воде. B пищевых продуктах витамин В6 встречается в трёх видах: пиридоксин, пиридоксаль, пиридоксамин, которые примерно одинаковы по своей биологической активности. Значение витамина: - участвует в обмене веществ; - участвует в процессах кроветворения (образовании гемоглобина); - нужен для нормального функционирования центральной нервной системы; - предотвращает цирроз печени; - входит в состав ферментов и вместе с ними участвует более чем в сорока ферментных реакциях. Признаки нехватки витамина: - дерматит; - поражение слизистых (в том числе трещины на губах); - конъюнктивит; - тошнота, рвота, малокровие со снижением количества лейкоцитов; - нарушения деятельности нервной системы. Суточная потребность: Потребность взрослого человека в витамине В6 составляет около 1,5-3мг, для детей 0,4-2мг. Источником витамина являются пивные дрожжи, мясо, рыба, цельное зерно злаков, отруби. Он также синтезируется кишечной микрофлорой, но недостаточно.

77) Никотиновая кислота (витамин B5, витамин PP; брутто-формула C6H5NO2, Молекулярная масса 123,11) — лекарственное средство, витамин, участвующий во многих окислительных реакциях живых клеток. Белый кристаллический порошок без запаха, слабокислого вкуса. Трудно растворим в холодной воде (1:70), лучше в горячей (1:15), мало растворим в этаноле, очень мало — в эфире. Значение витамина: - участвует в начальных этапах окисления углеводов, органических кислот и других соединений; - повышает использование в организме растительных белков; - нормализует секреторную и двигательную функцию желудка; - улучшает секрецию и состав сока поджелудочной железы; - нормализует работу печени. Признаки нехватки витамина: - раздражительность, бессонница, подавленное настроение, сухость и бледность губ, отечность языка, мышечные боли; - весной и летом на коже появляются быстро увеличивающиеся розовые пятна, кожа на пораженных участках утолщается, окрашивается в буро-коричневый цвет, шелушится. Суточная потребность: Потребность взрослого человека в витамине РР составляет 15-20мг. Ниацин - один из наиболее стойких в отношении хранения и кулинарной обработки витаминов: высокая температура при варке и жарении почти не влияет на его содержание в продукте. Устойчив он и к воздействию света, кислорода воздуха, щелочей. Источник: содержится в дрожжах, ржаном хлебе, ананасе, гречке, фасоли, мясе, грибах, печени, почках. В пищевой промышленности используется в качестве пищевой добавки E375.

78) Рибофлавин (лактофлавин, витамин B2) — один из наиболее важных водорастворимых витаминов, кофермент многих биохимических процессов. Рибофлавин представляет собой жёлто-оранжевого цвета игольчатые кристаллы, собранные в друзы, горького вкуса. Рибофлавин является производным гетероциклического соединения изоаллоксазина, связанного с многоатомным спиртом рибитом. Плохо растворим в воде (0,12 мг/мл при 27,5 °C) и этаноле, не растворим в ацетоне, диэтиловом эфире, хлороформе, бензоле. Рибофлавин стабилен в кислой и быстро разрушается в щелочной среде. Значение витамина: - предопределяет физическое развитие; - оптимизирует использование организмом белка, что очень важно для детей и подростков; - участвует в окислении жиров и углеводов; - влияет на зрение: на адаптацию глаза к темноте, на цветовосприятие; - участвует в синтезе гемоглобин. Признаки нехватки витамина:- чувство тепла и легкого жжения слизистых оболочек губ и полости рта, трещинки в уголках рта, шелушение кожи вокруг губ и за ушами; - светобоязнь и слезоточивость с чувством жжения в глазах, ослабление адаптации зрения к темноте. Суточная потребность: Потребность взрослого человека в витамине В2 составляет около 2-4 мг. Источник: содержится в молоке, дрожжах, печени, почках, сердце млекопитающих, рыбе, растительных продуктах, синтезируется кишечной микрофлорой.

79. Авитамино́з — заболевание, являющееся следствием длительного неполноценного питания, в котором отсутствуют какие-либо витамины.

Гипервитаминоз — острое расстройство в результате интоксикации сверхвысокой дозой одного или нескольких витаминов (содержащихся в пище или витаминсодержащих лекарствах).

Чаще всего, гипервитаминозы вызываются приёмом резко повышенных доз витаминов А и D.

Гиповитаминоз (от гипо… и витамины), болезненное состояние, возникающее при нарушении соответствия между расходованием витаминов и поступлением их в организм; то же, что витаминная недостаточность.

Гиповитаминоз развивается при недостаточном поступлении витаминов. Гиповитаминоз развивается незаметно: появляется раздражительность, повышенная утомляемость, снижается внимание, ухудшается аппетит, нарушается сон. Систематический длительный недостаток витаминов в пище снижает работоспособность, сказывается на состоянии отдельных органов и тканей (кожа, слизистые, мышцы, костная ткань) и важнейших функциях организма, таких как рост, интеллектуальные и физические возможности, продолжение рода, защитные силы организма.

Цинга́, цынга́ (синоним скорбу́т, лат. scorbutus) — болезнь, вызываемая острым недостатком витамина C (аскорбиновая кислота). Недостаток витамина C приводит к нарушению синтеза коллагена, соединительная ткань теряет свою прочность. Симптомы — вялость, быстрая утомляемость, ослабление мышечного тонуса, ревматоидные боли в крестце и конечностях (особенно нижних), расшатывание и выпадение зубов; хрупкость кровеносных сосудов приводит к кровоточивости дёсен, кровоизлияниям в виде тёмно-красных пятен на коже.

80. Мы́шечное сокраще́ние — реакция мышечных клеток на воздействие нейромедиатора, реже гормона, проявляющаяся в уменьшении длины клетки. Эта жизненно важная функция организма, связанная с оборонительными, дыхательными, пищевыми, половыми, выделительными и другими физиологическими процессами.

Все виды произвольных движений — ходьба, мимика, движения глазных яблок, глотание, дыхание и т. п. осуществляются за счёт скелетных мышц. Непроизвольные движения (кроме сокращения сердца) — перистальтика желудка и кишечника, изменение тонуса кровеносных сосудов, поддержание тонуса мочевого пузыря — обусловлены сокращением гладких мышц. Работа сердца обеспечивается сокращением сердечной мускулатуры. В основе мышечного сокращения лежит скольжение актиновых нитей между миозиновыми, а затем возвращение обратно.

Механизм скольжения - в основе - освобождение ионов Са2+ и выход их в межфибриллярное пространство. Там ионы Са2+ взаимодействуют с белком тропонином обладающим высоким сродством к Са2+. В результате высвобождается А-центр актиновых протофибрилл. А-центр - сорбированная молекула АДФ, несущая на себе отрицательный заряд. Под действием Са2+ уменьшается отрицательный заряд АДФ. Через Са2+образуется мостик между АДФ и АТФ. В результате уменьшается отрицательный заряд АТФ и он взаимодействует с молекулой АТФ-азы. Затем кальциевый мостик разрушается, т. к. АТФ под влиянием АТФ-азы превращается в АДФ. После этого образуется новый мостик. Частично расходуется на само мышечное сокращение. Инициатором мышечного сокращения является Са2+. Механизм мышечного расслабления: В настоящее время расслабление считается активным процессом, причем расход энергии больше, чем при сокращении. Источник сокращения - АТФ, расщепляющийся при сокращении.

81. Биомембраны. Для обозначения клеточной границы, служа­щей, с одной стороны, барьером между содержимым клетки и внешней сре­дой, а с другой — полупроницаемой перегородкой, через которую могут про­ходить вода и растворенные в ней вещества.

Биологические функции мембран: Биологическим мембранам принадлежит важная роль в структурной орга­низации и функционировании клетки

Структурная. Клеточная мембрана отделяет клетку от окружающей сре­ды. Внутриклеточные мембраны делят клетку на компартменты, выполняю­щие специфические биологические функции.

Транспортная. Мембрана обеспечивает селективный транспорт веществ, т. е. является высокоизбирательным фильтром, и с ее помощью регулируется поступление внутрь клетки питательных веществ и выход наружу продуктов обмена.

Рецепторная. Интегрированные в плазматическую мембрану рецепторы участвуют в восприятии внешних сигналов, передают информацию в клетку и позволяют ей быстро отвечать на изменения, происходящие в окружающей среде.

Мембранные рецепторы также обеспечивают межклеточные контакты и формирование тканей (адгезию). Выделены специальные тканеспецифичные адгезионные белки, обеспечивающие объединение однотипных клеток в ткань. Важную роль мембранные рецепторы играют также в регуляции актив­ности ионных каналов (электрическая возбудимость, создание мембранного потенциала).

Метаболическая. Биологические мембраны прямо или косвенно участ­вуют в процессах метаболических превращений веществ в клетке, поскольку большинство ферментов связано с мембранами. Липидное окружение фер­ментов в мембране создает определенные условия для их функционирования, накладывает ограничения на активность мембранных белков и таким образом оказывает регуляторное действие на процессы метаболизма.

Энергопреобразующая. Важнейшей функцией многих биомембран слу­жит превращение одной формы энергии в другую. К энергопреобразующим мембранам относятся внутренняя мембрана митохондрий, цитоплазматиче- ская мембрана бактерий, мембраны бактериальных хроматофоров, тилако- идов хлоропластов, цианобактерий и ряд других.

Таким образом, мембраны — это активные биохимические системы, играю­щие ключевую роль в процессах биологической регуляции и жизнедеятельнос­ти клетки и организма в целом. В состав мембран эукариотических клеток входят также углеводы в форме либо гликопротеинов, либо гликолипидов, составляя 0,5—10% от общего вещества мембраны. Свободные углеводы в составе биомембран не встречаются. Особенно велика концентрация углеводов на наружной поверхности плазматической мембраны. Кроме того, в состав мембран входят вода, неорганические соли и некото рые минорные компоненты, например РНК (до 0,1%). В соот­ветствии с этой моделью структурной основой биологических мембран явля­ется липидный бислой, в котором углеводородные цепи молекул фосфолипидов находятся в жидкокристаллическом состоянии. В липидный бислой погруже­ны и встроены молекулы белков, способные передвигаться в мембране. Сле­довательно мембраны не являются системами, состоящими из жесткофиксированных элементов; жидкостно-мозаичная модель представляет мембрану как «море» жидких липидов, в котором плавают «айсберги» белков.

82. Биосинтез белка — сложный многостадийный процесс синтеза полипептидной цепи из аминокислотных остатков, происходящий на рибосомах клеток живых организмов с участием молекул мРНК и тРНК. Биосинтез белка можно разделить на стадии транскрипции, процессинга и трансляции. Во время транскрипции происходит считывание генетической информации, зашифрованной в молекулах ДНК, и запись этой информации в молекулы иРНК. В ходе ряда последовательных стадий процессинга из иРНК удаляются некоторые фрагменты, ненужные в последующих стадиях, и происходит редактирование нуклеотидных последовательностей. После транспортировки кода из ядра к рибосомам происходит собственно синтез белковых молекул, путем присоединения отдельных аминокислотных остатков к растущей полипептидной цепи. Трансляция заключается в синтезе полипептидной цепи в соответствии с информацией, закодированной в матричной РНК. Аминокислотная последовательность выстраивается при помощи тРНК, которые образуют с аминокислотами комплексы — аминоацил-тРНК. Каждой аминокислоте соответствует своя тРНК, имеющая соответствующий антикодон, «подходящий» к кодону мРНК. Во время трансляции рибосома движется вдоль мРНК, по мере этого наращивается полипептидная цепь. Энергией биосинтез белка обеспечивается за счет АТФ. Готовая белковая молекула затем отщепляется от рибосомы и транспортируется в нужное место клетки. Для достижения своего активного состояния некоторые белки требуют дополнительной посттрансляционной модификации.

83. Минеральные вещества не обладают энергетической ценностью, как белки, жиры и углеводы. Однако без них жизнь человека невозможна. Особенно важна их роль в построении костной ткани. Минеральные вещества участвуют в важнейших обменных процессах организма: водно-солевом и кислотно-щелочном. Многие ферментативные процессы в организме невозможны без участия тех или иных минеральных веществ. инеральные вещества участвуют во всех биохимических процессах, протекающих в организме, являются необходимым компонентом всех органов и тканей. Так, кальций составляет основу костей скелета, медь, железо и магний необходимы для транспортировки белков и углеводов через клеточные мембраны, железо обеспечивает перенос газов кровью. Различные минеральные вещества необходимы для нормальной свертываемости крови, обеспечения процессов возбудимости мышечной и нервной ткани... Перечислять можно еще очень и очень долго.

Все необходимые минеральные вещества наш организм получает только с пищей, поэтому они являются незаменимыми компонентами питания. При недостатке тех или иных минеральных веществ возникают различные расстройства здоровья. К примеру, различные нарушения деятельности центральной нервной системы могут вызываться недостатком натрия, кальция, калия, фосфора, хлора, брома; дефицит йода приводит к снижению функций щитовидной железы и развитию зобной болезни. В свою очередь избыток некоторых минеральных веществ также вреден для здоровья.

Важна также сбалансированность минеральных веществ как между собой, так и с другими питательными веществами. Так, усвояемость кальция резко снижается при избытке фосфора и магния и при недостатке жира и жирорастворимых витаминов.

Минеральными веществами богаты многие продукты как животного, так и растительного происхождения, однако в очень многих растительных продуктах содержание микроэлементов плохо (с точки зрения человеческого организма) сбалансировано. В продуктах же животного происхождения сбалансированность минеральных веществ гораздо лучше. В самом оптимальном сочетании микроэлементы содержатся в молоке и в молочных продуктах.

Классификация минеральных веществ: макроэлементы (кальций, фосфор, магний, натрий, калий, хлор, сера, железо). Они содержатся в пище в относительно больших количествах и необходимы организму в «макроколичествах»;

микроэлементы (цинк, медь, йод, фтор, бром, кобальт, марганец, молибден и другие), которые нужны организму в маленьких количествах. Содержание их в продуктах во многом зависит от места, почвы, воды, экологии тех районов, где их получают.

84. Мышечная ткань составляет 40–42% от массы тела. Основная динамическая функция мышц – обеспечить подвижность путем сокращения и последующего расслабления. При сокращении мышц осуществляется работа, связанная с превращением химической энергии в механическую.

Различают три типа мышечной ткани: скелетную, сердечную и гладкую мышечную ткань.

Существует также деление на гладкие и поперечно-полосатые (исчерченные) мышцы. К поперечно-полосатым мышцам, помимо скелетных, относятся мышцы языка и верхней трети пищевода, внешние мышцы глазного яблока и некоторые другие. Морфологически миокард относится к поперечно-полосатой мускулатуре, но по ряду других признаков он занимает промежуточное положение между гладкими и поперечно-полосатыми мышцами.

85. Применение ферментов. Многие ферменты используют в пищевой промышленности. В кондитер­ском производстве применяется инвертаза дрожжей, превращающая сахарозу в глюкозу и фруктозу, предотвращая кристаллизацию сахарозы при высоких ее концентрациях.

Глюкозоизомераза, иммобилизованная на целлюлозном носителе, приме­няется для получения глюкозо-фруктозных сиропов с преимущественным со­держанием фруктозы. Крупномасштабным производством является получе­ние глюкозы из крахмала с использованием иммобилизованной амилоглюкозидазы в проточных перемешиваемых реакторах.

Для просветления пива используют протеиназы, в частности папаин, им­мобилизованный на хитине. В пивоварении для замены солода используют амилазы. Эти ферменты находят свое применение также при производстве па­токи и растворимого крахмала. В хлебопечении амилазы на 30% ускоряют процесс созревания теста, улучшают качество хлеба, предотвращая процесс черствления.

При обработке молока ферменты используют в нескольких технологиче­ских процессах.

При производстве сыра одной из основных стадий является коагуляция молока, которая осуществляется при помощи реннина.

Целлюлазы используют при приготовлении растворимого кофе, а также при обработке цитрусовых. Кислая липаза применяется в хлебопечении, она катализирует процесс образования моноглицеридов, препятствующих черствлению хлеба.

В кожевенном производстве для обработки шкур применяют препараты лротеиназ микробного происхождения, при этом качество сырья значительно улучшается, а время технологического процесса сокращается почти в два раза.

В текстильной промышленности пектолитические ферменты с успехом используют для переработки льносоломы и получения из нее льноволокна. Некоторые протеиназы применяют для обесклеивания шелка и высвобожде­ния шелковых волокон.

86. Выделение и очистка белков.

Для изучения структур и функций белков требуется выделение и очистка их с минимальным количеством примесей, а в идеале — до гомогенного со­стояния.

Высаливание. Высокие концентрации сульфата аммония, а также солей щелочных металлов осаждают белки. Механизм осаждения связан со способ­ностью солей разрушать гидратную оболочку растворенных белковых макро­молекул, что приводит к их агрегации и последующему осаждению.

Адсорбционная хроматография. В этом хроматографическом методе ис­пользуется различие в относительном сродстве соединений к твердому адсор­бенту, взятому в качестве неподвижной фазы.

Распределительная хроматография. В распределительной хроматогра­фии применяется различная относительная растворимость (распределение) веществ между подвижной фазой и жидкой фазой, удерживаемой неподвижно на пористом инертном носителе.

Ионообменная хроматография. В ионообменной хроматографии используется различное сродство ионов раствора к ионообменным центрам противоположной полярности в неподвижной фазе, т. е. в ионообменниках белки I связываются обычно с помощью электростатических сил, возникающих между заряженными поверхностями белков и плотными кластерами заряженных групп самого ионообменника. Установлено также, что белковые молекулы об­разуют с ионитами, кроме ионных, еще и другие типы связей, например водо­родные и гидрофобные.

Фронтальная ионообменная хроматография. Метод фронтальной хроматографии состоит в фильтрации раствора, содержащего несколько сорби­рующихся веществ, через колонку с сорбентом. Вследствие различий в сорбционных свойствах отдельных компонентов смеси в колонке образуется ряд зон, двигающихся с различными скоростями (так называемая первичная хро­нограмма).

Основные принципы метода просты. Гель состоит из открытой поперечносшитой полимерной структуры, сформированной в виде шариков (гранул). Поры внутри гранул имеют такие размеры, что некоторые из них недоступны для крупных молекул, тогда как более мелкие молекулы могут проникать во все поры. Недоступность пор обусловлена тем, что они или слишком узки для молекул, или, если даже достаточно широки, не имеют каналов, выходящих на поверхность гранул. В настоящее время принято считать оптимальными такие условия потока, при которых все доступные поры заполнены молекулами проходящего по колонке белка. Таким образом, здесь действуют равновесные, а не кинетические факторы.

87. Полисахари́ды — общее название класса сложных высокомолекулярных углеводов, молекулы которых состоят из десятков, сотен или тысяч мономеров — моносахаридов.

Полисахариды необходимы для жизнедеятельности животных и растительных организмов. Они являются одним из основных источников энергии, образующейся в результате обмена веществ организма. Они принимают участие в иммунных процессах, обеспечивают сцепление клеток в тканях, являются основной массой органического вещества в биосфере.

Классификация полисахаридов: К полисахаридам относятся вещества, построенные из большого числа остатков моносахаридов или их производных. Если полисахарид содержит остатки моносахарида одного вида, его называют гомополисахаридом. В том случае, когда полисахарид составлен из моносахаридов двух видов или более, регулярно или нерегулярно чередующихся в молекуле, его относят к гетерополисахаридам.

К полисахаридам относятся, в частности:

декстрин — полисахарид, продукт гидролиза крахмала;

крахмал — основной полисахарид, откладываемый, как энергетический запас у растительных организмов;

гликоген — полисахарид, откладываемый, как энергетический запас в клетках животных организмов, но встречается в малых количествах и в тканях растений;

целлюлоза — основной структурный полисахарид клеточных стенок растений;

хитин — основной структурный полисахарид экзоскелета насекомых и членистоногих, а также клеточных стенок грибов;

галактоманнаны — запасные полисахариды некоторых растений семейства бобовых, такие как гуаран и камедь рожкового дерева;

глюкоманнан — полисахарид, получаемый из клубней конняку, состоит из чередующихся звеньев глюкозы и маннозы, растворимое пищевое волокно, уменьшающее аппетит;

амилоид — применяется при производстве пергаментной бумаги.

Функциональные свойства

Структурные полисахариды придают клеточным стенкам клеток прочность.

Водорастворимые полисахариды не дают клеткам высохнуть.

Резервные полисахариды по мере необходимости расщепляются на моносахариды и используются организмом.

88. Антиоксиданты (антиокислители) — ингибиторы окисления, природные или синтетические вещества, способные тормозить окисление (рассматриваются преимущественно в контексте окисления органических соединений).

Окисление углеводородов, спиртов, кислот, жиров и др. кислородом воздуха представляет собой цепной процесс. Цепные реакции превращений осуществляются с участием активных свободных радикалов — перекисных (RO2*), алкоксильных (RO*), алкильных (R*), а также активных форм кислорода (супероксид анион, синглетный кислород). Для цепных разветвлённых реакций окисления характерно увеличение скорости в ходе превращения (автокатализ). Это связано с образованием свободных радикалов при распаде промежуточных продуктов — гидроперекисей и др.

Механизм действия наиболее распространённых антиоксидантов (ароматические амины, фенолы, нафтолы и др.) состоит в обрыве реакционных цепей: молекулы антиоксиданта взаимодействуют с активными радикалами с образованием малоактивных радикалов. Окисление замедляется также в присутствии веществ, разрушающих гидроперекиси (диалкилсульфиды и др.). В этом случае падает скорость образования свободных радикалов. Даже в небольшом количестве (0,01—0,001 %) антиоксиданты уменьшают скорость окисления, поэтому в течение некоторого периода времени (период торможения, индукции) продукты окисления не обнаруживаются. В практике торможения окислительных процессов большое значение имеет явление синергизма — взаимного усиления эффективности антиоксидантов в смеси, либо в присутствии других веществ. Антиоксиданты широко применяют на практике. Окислительные процессы приводят к порче ценных пищевых продуктов (прогорканию жиров, разрушению витаминов), потере механической прочности и изменению цвета полимеров (каучук, пластмассы, волокно), осмолению топлива, образованию кислот и шлама в турбинных и трансформаторных маслах и др. Для увеличения стойкости пищевых продуктов, содержащих жиры и витамины, используют природные антиоксиданты — токоферолы (витамины Е), нордигидрогваяретовую кислоту и др. — и синтетические антиоксиданты — пропиловый и додециловый эфиры галловой кислоты, бутилокситолуол (ионол) и др.

Антиоксиданты, используемые как пищевые добавки:

Пектин

Аскорбиновая кислота (витамин C)

Лимонная кислота

89. Генети́ческий код — свойственный всем живым организмам способ кодирования аминокислотной последовательности белков при помощи последовательности нуклеотидов.

Свойства генетического кода

Триплетность — значащей единицей кода является сочетание трёх нуклеотидов (триплет, или кодон).

Непрерывность — между триплетами нет знаков препинания, то есть информация считывается непрерывно.

Неперекрываемость — один и тот же нуклеотид не может входить одновременно в состав двух или более триплетов (не соблюдается для некоторых перекрывающихся генов вирусов,митохондрий и бактерий, которые кодируют несколько белков, считывающихся со сдвигом рамки).

Однозначность (специфичность) — определённый кодон соответствует только одной аминокислоте (однако, кодон UGA у Euplotes crassus кодирует две аминокислоты — цистеин иселеноцистеин)

Вырожденность (избыточность) — одной и той же аминокислоте может соответствовать несколько кодонов.

Универсальность — генетический код работает одинаково в организмах разного уровня сложности — от вирусов до человека (на этом основаны методы генной инженерии; есть ряд исключений, показанный в таблице раздела «Вариации стандартного генетического кода» ниже).

Помехоустойчивость — мутации замен нуклеотидов не приводящие к смене класса кодируемой аминокислоты, называют консервативными; мутации замен нуклеотидов, приводящие к смене класса кодируемой аминокислоты, называют радикальными.

90. Взаимосвязь обмена углеводов, жиров, белков проявляется в двух аспектах: а) в наличии единых промежуточных продуктов обмена и б) во взаимопревращениях углеродов, жиров, белков.

Живой организм представляет собой сложнейшую систему, состоящую из огромного количества клеток (организм человека содержит несколько сот триллионов клеток), являющихся, в свою очередь, сложнейшими образованиями. В каждую секунду в организме происходят сотни разнообразных химических реакций, самостоятельных и объединенных в процессы. Эти химические реакции и процессы составляют основу жизнедеятельности живого организма. И вся эта сложнейшая система работает четко и слаженно, быстро и точно в соответствии с потребностями реагирует изменениями обмена веществ на внешние воздействия, сдвиги во внутренней среде.

Наряду с механизмами активной регуляции обменных процессов, организм характеризуется рядом структурных особенностей и других свойств, способствующих упорядоченности обменных процессов, облегчающих осуществление регуляторных воздействий. К их числу можно отнести прежде всего систему дифференцировки клеток. Клетки одного органа, ткани имеют одинаковое строение, один и тот же набор

Нервная и гормональная системы , системы саморегуляции свое регулирующее влияние на скорость химических реакций осуществляют преимущественно через:

доступность субстратов (концентрация реагирующих веществ);

изменение активности ферментов;

изменение количества ферментов;

доступность кофакторов.

Одни из этих путей регулирующих воздействий (доступность субстратов и кофакторов, изменение активности ферментов) можно отнести к механизмам срочной регуляции, способным изменить скорость обменных процессов в организме в считанные секунды или минуты. Другие (изменение количества ферментов) осуществляют свое регулирующее воздействие сравнительно медленно. Для проявления их действия требуется несколько часов или даже дней.

91) Витамин К относится к группе липофильных (жирорастворимых) и гидрофобных витаминов, необходимых для синтеза белков, обеспечивающих достаточный уровень коагуляции. Химически, является производным 2-метил-1,4-нафтохинона. Значение витамина: - отвечает за свертываемость крови и прочность стенок сосудов; - ускоряет заживление ран; - играет значительную роль в обмене веществ в костях и в соединительной ткани, а также в здоровой работе почек. Во всех этих случаях витамин участвует в усвоении кальция и в обеспечении взаимодействия кальция и витамина D. В других тканях, например, в лёгких и в сердце, тоже были обнаружены белковые структуры, которые могут быть синтезированы только с участием витамина К. Источники: Витамин K обнаружен в зелёных листовых овощах, таких, как шпинат и латук; в крестоцветных — кормовой капусте, белокочанной капусте, цветной капусте, брокколи, и брюссельской капусте; в таких растениях, как крапива, пшеничные отруби, злаки, в некоторых фруктах, таких, как авокадо, киви и бананы; в мясе; коровьем молоке и др. молочных продуктах; яйцах; сое и продуктах из неё. Оливковое масло также содержит значительное количество витамина К. Суточная потребность: Необходимое количество витамина К рассчитывается для каждого человека индивидуально: на каждый килограмм веса его требуется 1 мкг.

92) Витамин Р представляет собой комплекс соединений, важнейшими из которых для нас являются различные флавоноиды, особенно цитрин (цитринин) и рутин. Роль Витамина Р: В организме человека Витамин Р повышает устойчивость капилляров, уменьшает их проницаемость и восстанавливает их резистентность (лат. resistere — сопротивляться). Огромное количество заболеваний или сезонных обострений связано именно с нарушением функций капилляров (застои и спазмы). Это является одной из причин возникновения язвенной болезни, гипертонии, атеросклероза, обострения различных воспалительных состояний, некоторых кожных заболеваний, глазных болезней и т.д. Кроме того, Витамин Р: - обладает антиоксидантной активностью; - является переносчиком водорода; - принимает участие в окислительно-восстановительных процессах организма; - влияет на деятельность щитовидной железы; - необходим для лучшего усвоения Витамина С; - обладает антибактериальным воздействием; - стимулирует процесс накопления желчи. Витамин Р применяется и при лечении травм в спорте, поскольку это вещество является также прекрасным обезболивающим средством.К симптомам дефицита относят: - хрупкость и нарушение проницаемости капилляров; - боли в ногах и плечах; - общая слабость; - кровоточивость десен. Заболевания, вызываемые дефицитом Витамина Р: хрупкость капилляров. Дозировки: Ежедневная норма потребления Витамина Р не установлена, однако большинство специалистов по питанию согласны, что на каждые 500 мг Витамина С, вам нужно принимать как минимум 100 мг Витамина Биофлавоноидов. Именно при совместном применении двух витаминов наблюдается наибольший эффект обоих. Повышенные дозы Витамина Р и Витамина С необходимы при приеме антибиотиков, сульфаниламидов, аспирина, так как все эти препараты отрицательно действуют на капилляры. Источники: Естественным источником Витамина Р являются свежие фрукты, ягоды, овощи (сельдерей, петрушка, укроп, щавель, лук, томаты, перец и др.). Гречиха, плоды черной смородины, граната, облепихи, шиповника, красной и черноплодной рябины, банан, зверобой, грецкий орех и многие другие растения также обладают высокой Р-витаминной активностью.

93) Биотин (витамин Н, витамин B7, кофермент R) — водорастворимый витамин группы В. Молекула биотина состоит из тетрагидроимидазольного и тетрагидротиофенового кольца, в тетрагидротиофеновом кольце один из атомов водорода замещен на валериановую кислоту. Биотин является кофактором в метаболизме жирных кислот, лейцина и в процессе глюконеогенеза.

Биохимическая роль: Входит в состав ферментов, регулирующих белковый и жировой обмен, обладает высокой активностью. Участвует в синтезе глюкокиназы. Является коферментом различных ферментов, в том числе и транскарбоксилаз. С участием биотина протекают реакции активирования и переноса СО2. При недостатке биотина наблюдаются: - поражения кожи;

- бледный гладкий язык; - сонливость, депрессия; - болезненность и слабость мышц; - гипотония

высокий уровень холестерина и сахара в крови; - анемия; - потеря аппетита и тошнота; - ухудшение состояния волос; - замедляется рост. Суточная норма потребления: Физиологическая потребность для взрослых – 50 мкг/сутки. Для детей – от 10 до 50 мкг/сутки в зависимости от возраста.

94) Витамин В3 (пантотеновая кислота) - один из водорастворимых витаминов, играющих важную роль в обмене веществ. Пантотеновая кислота помимо поступления с пищей, частично синтезируется кишечной микрофлорой. Значение витамина: - участвует в синтезе гемоглобина, кортизона, холестеринаж; - оказывает нормализующее влияние на состояние нервной системы, функционирование надпочечников и щитовидной железы; - способствует росту и пигментации воло.

Признаки нехватки витамина: - общее снижение сопротивляемости организма к инфекциям; - нарушение деятельности сердечно-сосудистой системы; - угнетение желудочной секреции;

- применение многих антибиотиков ведет к подавлению жизнедеятельности микрофлоры кишечника, которая вырабатывает витаминВ5, что снижает обеспеченность организма этим витамином. В таком случае наблюдается вялость, апатия, сонливость, жжение, покалывание и онемение пальцев ног, покраснение кожи ног, особенно стоп. Суточная потребность:

Потребность взрослого человека в витамине В5 составляет около 10мг и удовлетворяется при обычном питании. Она увеличивается при больших физических нагрузках, беременности и кормлении грудью. Источники: Раст: горох, дрожжи, фундук, зеленые листовые овощи, гречневая и овсяная крупы, цветная капуста.; Жив: почки, сердце, цыплята, яичный желток, молоко, икра рыб; Синтез в организме: вырабатывается в значительных количествах кишечной палочкой.

95) Витамин В9 (фолиевая кислота).

Витамин В9 (фолацин) - один из водорастворимых витаминов, впервые выделенный из зеленых листьев (по латыни фолиум - лист, чем и обусловлено название). В организм фолацин поступает в связанном состоянии и приобретает биологическую активность под воздействием пищеварительных соков. Всасывается он вместе с той частью фолиевой кислоты, которая синтезируется полезной микрофлорой самого кишечника. Для полноценного всасывания фолацина необходимо нормальное состояние желудка. Всосавшийся витамин В9 депонируется в печени при участии аскорбиновой кислоты и витамина В12. Значение витамина: - участвует в образовании новых клеток организма;

- оказывает влияние на уровень холестерина в крови; - стимулирующее действует на кроветворную функцию костного мозга. Признаки нехватки витамина: Недостаток фолиевой кислоты в организме наблюдается довольно редко, и вызвано в большинстве случаев нарушением деятельности желудочно-кишечного тракта. Как правило недостаток витамина ведет за собой: - малокровие;

- раздражение слизистой рта; - расстройства желудка. Суточная потребность: Потребность взрослого человека в витамине В9 составляет около 0,2-0,3мг. Источник: Животные и человек не синтезируют фолиевую кислоту, получая её вместе с пищей, либо благодаря синтезу микрофлорой кишечника. Фолиевая кислота содержится в зеленых овощах с листьями, в бобовых, в хлебе из муки грубого помола, дрожжах, печени, входит в состав мёда.