Реферат Структура и биологические функции отдельных классов сложных белков
Работа добавлена на сайт bukvasha.net: 2015-10-28Поможем написать учебную работу
Если у вас возникли сложности с курсовой, контрольной, дипломной, рефератом, отчетом по практике, научно-исследовательской и любой другой работой - мы готовы помочь.
Предоплата всего
от 25%
Подписываем
договор
Министерство образования и науки Российской Федерации
Волгоградский Государственный Технический Университет
Кафедра Органической химии
Семестровая работа
“Структура и биологические функции отдельных классов сложных белков”
Выполнил:студент
группы ХТ-342
Слушаев А.И.
Проверил:
доц.Мирошниченко А.В.
Волгоград 2011
Содержание
Введение………………………………………………………………………….3
1Свойства белков………………………………………………………………...6
2 Классификация сложных белков белков……………………………………..8
2.1 Хромопротеины…………………………………………………………...9
2.2 Гемопротеины……………………………………………………………..9
2.3 Нуклеопротеины…………………………………………………………11
2.4 Липопротеины……………………………………………………………14
2.5 Фосфопротеины…………………………………………………………..15
2.6 Гликопротеины……………………………………………………………17
2.7 Металлопротеины…………………………………………………………20
3 Структурная организация белков…………………………………………….22
4 Функции белков………………………………………………………….........24
4.1Каталитическая функция………………………………………………….24
4.2 Структурная функция…………………………………………….............26
4.3 Защитная функция………………………………………………………...26
4.4 Регуляторная функция……………………………………………………28
4.5 Сигнальная функция……………………………………………………...29
4.6 Транспортная функция…………………………………………………...30
4.7 Запасная функция…………………………………………………………31
4.8 Рецепторная функция……………………………………………….........31
4.9 Моторная функция………………………………………………………32
4.10 Обмен веществ………………………………………………………….33
Заключение……………………………………………………………………….34
Список использованной литературы…………………………………………...35
Введение
Белки (протеины, полипептиды) — высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку пептидной связью альфа-аминокислот. Общей классификации белков нет, в зависимости от общих особенностей они классифицируются: по растворимости (водорастворимые, солерстворимые, спирторастворимые, нерастворимые и пр.), по конформационной структуре (фибриллярные, глобулярные.), по химическому составу (простые, сложные.). Простые белки построены только из аминокислот. Сложные белки построены из двух компонентов - простой белок и небелковое вещество, называемое простетической группой. Простетические группы прочно связаны с белковой частью молекулы. В зависимости от ее химической природы они классифицируются на:
1) Нуклеопротеиды – простетическая група – нуклеиновые кислоты. Среди многочисленных классов нуклеопротеидов наиболее изученными являются рибосомы, состоящие из нескольких молекул РНК и рибосомных белков, и хроматин – основной нуклеопротеид эукариотических клеток, состоящий из ДНК и структурообразующих белков – гистонов (содержатся в клеточном ядре и митохондриях)
2) Гемопротеиды - небелковый компонент этих протеидов – гем, построен из четырех пиррольных колец, с ними связан ион двухвалентного железа (через атомы азота). К таким белка относятся: гемоглобин, миоглобин, цитохромы. Этот класс белков еще называют хромопротеиды, поскольку гемоглобин является окрашенным соединением. Гемоглобин – транспорт кислорода. Миоглобин – запасание кислорода в мышцах. Цитохромы (ферменты) – катализ окислительно-восстановаительных реакций и электронный транспорт в дыхательной цепи.
3) Металлопротеиды - в состав простетической группы входят металлы. Хлорофилл – содержит гем, но вместо железа – магний. Цитохром а – содержит медь, сукцинатдегидрогеназа и др. ферменты содержат негеминовое железо (ферродоксин).
4)Липопротеиды – содержат липиды, входят в состав клеточных мембран
5) Фосфопротеиды – содержат остаток фосфорной кислоты
6) Глюкопротеиды – содержат сахара
По структурной организации белки бывают: первичные, вторичные, третичные, четвертичные. Белки важнейшие соединения, без которых функционирование живых организмов было бы невозможно. Это обусловлено функциями которые они выполняют. Классификация по функциям :
1) Структурная (пластическая) – белками образованы многие клеточные компоненты, а в комплексе с липидами они входят в состав клеточных мембран.
2) Каталитическая – все биологические катализаторы – ферменты по своей химической природе являются белками.
3) Транспортная – белок гемоглобин транспортирует кислород, ряд других белков образуя комплекс с липидами транспортируют их по крови и лимфе (пример: миоглобин, сывороточный альбумин).
4) Механохимическая – мышечная работа и иные формы движения в организме осуществляются при непосредственном участии сократительных белков с использованием энергии макроэргических связей (пример: актин, миозин).
5) Регуляторная – ряд гормонов и других биологически активных веществ имеют белковую природу (пр.: инсулин, АКТГ).
6) Защитная – антитела (иммуноглобулины) являются белками, кроме того основу кожи составляет белок коллаген, а волос – креатин. Кожа и волосы защищают внутреннюю среду организма от внешних воздействий. В состав слизи и синовиальной жидкости входят мукопротеиды.
7) Опорная – сухожилия, поверхности суставов соединения костей образованы в значительной степени белковыми веществами (пр.: коллаген, эластин).
8) Энергетическая – аминокислоты белков могут поступать на путь гликолиза, который обеспечивает клетку энергией.
9) Рецепторная – многие белки участвуют в процессах избирательного узнавания (рецепторы).
Целью данной работы является подробное описание структуры и биологических функций отдельных классов сложных белков. Будет рассмотрен каждый класс, его особенности.
1 Свойства белков
Белки образуются поликонденсацией c отщеплением водорода от аминогруппы и гидроксильной группы от карбоксильной. Рассмотрим образование дипептида на примере аланина и глицина.
Состав белков определяют благодаря гидролизу, который проводят в кислой или щелочной среде. Гидролиз бывает полным и неполным, под действием реагентов идет разрыв пептидных связей, что приводит к образованию исходных альф-аминокислот и веществ, входящих в простетическую группу.
| |
Рис – 1 Полипептидная цепь простого белка
В сложных белках, между аминокислотными остатками находится простетическая группа.
Растворы белка относятся к растворам ВМС и обладают рядом свойств гидрофильных коллоидов: медленной диффузией, высокой вязкостью, опаслеценцией, дают конус Тиндаля.
1) Амфотерность связана с наличием в молекуле белка катионообразующих групп – аминогрупп и анионообразующих – карбоксильных группу. Знак заряда молекулы зависит от количества свободных групп. Если преоблазают карбоксильные группы то заряд молекулы отрицательный (проявляются свойства слабой кислоты), если аминогруппы – то положительный (основные свойства).
Заряд белка также зависит от рН среды. В кислой среде молекула приобретает положительный заряд, в щелочной – отрицательный.
[ NH3+ - R – COO- ] 0
pH > 7 [ OH- ] 7 > pH [ H+ ]
[ NH2 - R – COO- ]- [ NH3+ - R – COOH]+
Значение рН при котором число разноименных зарядов в белковой молекуле одинаково, т. е. суммарный заряд равен нулю называется изоэлектрической точкой данного белка. Устойчивость белковой молекулы к воздействию физических и химических факторов в изоэлектрической точке наименьшая. Большинство природных белков содержат значительное количество дикарбоновых аминокислот и поэтому относятся к кислым белкам. Их изоэлектрическая точка лежит в слабокислой среде.
2) Растворы белков обладают буферными свойствами за счет их амфотерности.
3) Растворимость. Поскольку молекула белка содержит полярные амино – и карбоксильные группы, то в растворе поверхностные остатки АК гидратируются – происходит образование коацервата.
4) Коацервация - слияние водных оболочек нескольких частиц, без объединения самих частиц.
5) Коагуляция – склеивание белковых частиц и выпадение их в осадок. Это происходит при удалении их гидратной оболочки. Для этого достаточно изменить структуру частицы белка, так, чтобы ее гидрофильные группы, которые связывают воду растворителя, оказались внутри частицы. Реакции осаждения балка в растворе делятся на две группы: обратимые (высаливание) и необратимые (денатурация).
6) Денатурацией называется существенное изменение вторичной и третичной структуры белка, т. е. Нарушение системы нековалентных взаимодействий, не затрагивающее его ковалентной (первичной) структуры. Денатурированный белок лишен всякой биологической активности в клетке и в основном используется как источник аминокислот. Денатурирующими агентами могут быть химические факторы: кислоты, щелочи, легко гидратирующие соли, органические растворители, различные окислители. К физическим факторам могут быть отнесены: действие высокого давления, многократное замораживание и оттаивание, ультразвуковые волны, УФ-лучи, ионизирующая радиация. Но наиболее распространенным физическим фактором денатурации белка является повышение температуры.
В ряде случаев денатурированный белок в клетке может быть подвергнут ренатурации, т. е. свернут обратно в первоначальную пространственную структуру. Этот процесс происходит при участии специфических белков.
2 Классификация сложных белков
Сложность строения белковых молекул, чрезвычайное разнообразие выполняемых ими функций затрудняют создание единой и четкой их классификации, хотя попытки сделать это предпринимались неоднократно, начиная с конца 19 века. Исходя из химического состава белки делят на простые и сложные (иногда их называют протеидами ). Молекулы первых состоят только из аминокислот. В составе же сложных белков помимо собственно полипептидной цепи имеются небелковые компоненты, представленные углеводами (гликопротеиды), липидами (липопротеиды), нуклеиновыми кислоты (нуклеопротеиды), ионами металла (металлопротеиды), фосфатной группой (фосфопротеиды), пигментами (хромопротеиды) и т. д.
2.1 Хромопротеины
Хромопротеины (от греч. chroma – краска) состоят из простого белка и связанного с ним окрашенного небелкового компонента. Различают гемопротеины (содержат в качестве простетической группы железо), магнийпорфирины и флавопротеины (содержат производные изоаллоксазина). Хромопротеины наделены рядом уникальных биологических функций: они участвуют в таких фундаментальных процессах жизнедеятельности, как фотосинтез, дыхание клеток и целостного организма, транспорт кислорода и диоксида углерода, окислительно-восстановительные реакции, свето-и цветовосприятие и др. Таким образом, хромопротеины играют исключительно важную роль в процессах жизнедеятельности. Хромопротеины, являются непременными и активными участниками аккумулирования энергии, начиная от фиксации солнечной энергии в зеленых растениях, и утилизации ее до превращений в организме животных и человека. Хлорофилл (магнийпорфирин) вместе с белком обеспечивает фотосинтетическую активность растений, катализируя расщеплениемолекулы воды на водород и кислород (поглощением солнечной энергии).
Рис - 2 Строение гема |
2.2 Гемопротеины
К группе гемопротеинов относятся гемоглобин и его производные, миогло-бин, хлорофилл содержащие белки и ферменты (вся цитохромная система, каталаза и пероксидаза). Все они содержат в качестве небелкового компонента структурно сходные железо- (или магний) порфирины, но различные по составу и структуре белки, обеспечивая тем самым разнообразие их биологических функций. Гемоглобин в качестве белкового компонента содержит глобин, а небелкового – гем. Видовые различия гемоглобина обусловлены глобином, в то время как гем одинаков у всех видов гемоглобина. Основу структуры простетической группы большинства гемосодержащих белков составляет порфириновое кольцо, являющееся в свою очередь производным тетрапиррольного соединения –порфирина. Последний состоит из четырех замещенных пирролов:
Рис – 3 Структурный состав гемоглобина
соединенных между собой метиновыми мостиками (—СН=). Незамещенный порфирин называется порфином. В молекуле гема порфин представлен в виде протопорфирина IX, содержащего четыре метильные группы (—СН3), две винильные группы (—СН=СН2) и два остатка пропионовой кислоты. Протопорфирин, присоединяя железо, превращается в гем. Гем в виде гем-порфирина является простетической группой не только гемоглобина и его производных, но и миоглобина, каталазы, пероксидазы и цитохромов; в то же время в цитохромах а и a3, входящих в состав интегрального комплекса, названного цитохромокси-дазой, содержится гем а, называемый также формилпорфирином:
Гем а вместо метильной группы содержит формильный остаток (в 8-м положении) и вместо одной винильной группы (во 2-м положении) – изопре-ноидную цепь. Железо своими четырьмя связями образует комплекс с порфирином, а оставшиеся 5-я и 6-я координационные связи железа в молекулах гемоглобина и цитохромов связываются с белковыми компонентами по-разному. В частности, в гемоглобинах (и миоглобине) благодаря 5-й координационной связи железо соединяется с атомом азота имидазольной группы гистидина белковой молекулы. Шестая координационная связь железа предназначена для присоединения кислорода (с образованием оксигемоглобина и оксимиоглобина) или других лигандов: СО, цианидов и др. В цитохромах, напротив, и 5-я, и 6-я координационные связи железа соединены с остатками гистидина и метио-нина (в цитохроме с обе винильные группы соединены еще и с остатками цистеина) белковой молекулы. Этим, вероятнее всего, могут быть объяснены функции железа в гемоглобине, валентность которого не изменяется при присоединении кислорода (в отличие от валентности железа в цитохромах): в гемоглобине железо остается двухвалентным независимо от присоединения или отдачи кислорода. Здесь следует указать на уникальную роль гемоглобина в траспорте кислорода от легких к тканям и диоксида углерода от тканей к легким. Это элементарное проявление жизни – дыхание, хотя и выглядит простым, основано на взаимодействии многих типов атомов в гигантской молекуле гемоглобина. Следует отметить, что самым надежным методом качественного определения различных производных гемоглобина является исследование их спектров поглощения.
2.3 Нуклеопротеины
Нуклеопротеины
– это белки, связанные с нуклеиновыми кислотами. Они составляют существенную часть рибосом, хроматина, вирусов. В хроматине нуклеиновая кислота представлена дезоксирибонуклеиновой кислотой (ДНК) и связана с гистонами. В рибосомах рибонуклеиновая кислота (РНК) связывается со специфическими рибосомальными белками. Вирусы являются практически чистыми рибо- и дезоксирибонуклеопротеинами. Нуклеиновые кислоты являются полимерными молекулами и состоят из мономеров, называемых нуклеотидами. Нуклеотид содержит фосфорную кислоту (один, два или три остатка), сахар (рибозу или дезоксирибозу), азотистое основание пуринового ряда (аденин, гуанин) или пиримидинового ряда (цитозин, урацил либо тимин).
Рис – 4 Сравнение строения азотистого основания, нуклеозида и нуклеотида
Выделяют два вида нуклеиновых кислот в зависимости от пентозы, входящей в их состав - рибонуклеиновая кислота (РНК) и дезоксирибонуклеиновая кислота (ДНК). Сахарофосфатный остов в ДНК и РНК заряжен отрицательно благодаря заряду фосфатных групп. В то же время пуриновые и пиримидиновые основания гидрофобны. Цепи ДНК и РНК обладают направленностью, т.е. имеют 3'-конец и 5'-конец. В ДНК цепи антипараллельны, т.е. направлены в разные стороны. Имеется комплементарность азотистых оснований, соответствие аденин комплементарен тимину (А=Т), гуанин комплементарен цитозину (Г=Ц).
Отличия между РНК и ДНК:
количество цепей: в РНК одна цепь, в ДНК две цепи,
размеры: ДНК намного крупнее,
локализация в клетке: ДНК находится в ядре, почти все РНК - вне ядра,
вид моносахарида: в ДНК - дезоксирибоза, в РНК - рибоза,
нуклеотиды: в ДНК имеется тимин, в РНК - цитозин.
функция: ДНК отвечает за хранение наследственной информации, РНК - за ее реализацию.
Рис – 5 Строение РНК | Рис – 6 Строение ДНК | |
Нуклеопротеины состоят из белков и нуклеиновых кислот. Последние рассматриваются как простетические группы. В природе обнаружено 2 типа нуклеопротеинов, отличающихся друг от друга по составу, размерам и физико-химическим свойствам,– дезоксирибонуклеопротеины (ДНП) и рибонуклеопротеины (РНП). Названия нуклеопротеинов отражают только природу углеводного компонента (пентозы), входящего в состав нуклеиновых кислот. У РНП углевод представлен рибозой, у ДНП – дезоксирибозой. Термин «нуклеопротеины» связан с названием ядра клетки, однако ДНП и РНП содержатся и в других субклеточных структурах. Следовательно, речь идет о химически индивидуальном классе органических веществ, имеющих своеобразные состав, структуру и функции независимо от локализации в клетке. Доказано, что ДНП преимущественно локализованы в ядре, а РНП – в цитоплазме. В то же время ДНП открыты в митохондриях, а в ядрах и ядрышках обнаружены также высокомолекулярные РНП.
2.4 Липопротеины
К липопротеинам, строго говоря, принадлежат только белки, содержащие ковалентно связанные липиды. Однако традиционно к липопротеинам относят и надмолекулярные образования, переносящие липиды в плазме крови, и состоящие из белков и молекул всех классов липидов. Структуру транспортных липопротеинов можно сравнить с орехом, у которых имеется скорлупа и ядро. "Скорлупа" липопротеина является гидрофильной, ядро – гидрофобное. Ядро формируют неполярные эфиры холестерола (ХС) и триацилглицеролы (ТАГ). В поверхностном слое ("скорлупе") находятся фосфолипиды, холестерол, белки. Белки в липопротеинах называются апобелками, их выделяют несколько видов: А, В, С, D.
В каждом типе липопротеинов преобладают соответствующие ему апобелки.
| |
Выделяют четыре основных класса липопротеинов:
липопротеины высокой плотности (ЛПВП, σ-липопротеины, α-ЛП),
липопротеины низкой плотности (ЛПНП, β-липопротеины, β-ЛП),
липопротеины очень низкой плотности (ЛПОНП, пре-β-липопротеины,
пре-β-ЛП),
хиломикроны (ХМ).
Липо-протеины широко распространены в природе: в растениях, тканях животных и у микроорганизмов – и выполняют разнообразные биологические функции. Они входят в состав клеточной мембраны и внутриклеточных биомембран ядра, митохондрий, микросом (структурированные липопро-теины), а также присутствуют в свободном состоянии (главным образом в плазме крови). К липопротеинам относятся, кроме того, тромбопласти-ческий белок ткани легких, липовителлин желтка куриного яйца, некоторые фосфолипиды молока и т.д. Установлено, что липопротеиныучаствуют в структурной, комплексной организации миелиновых оболочек, нервной ткани, хлоропластов, фоторецепторной и электронно-транспортной систем, палочек и колбочек сетчатки и др.
2.5 Фосфопротеины
Фосфопротеины – это белки, в которых присутствует фосфатная группа. Она связывается с пептидной цепью через остатки тирозина, серина и треонина, т.е. тех аминокислот, которые содержат ОН-группу.
Рис - 8 Способ присоединения фосфата к белку
Фосфорная кислота может выполнять:
Структурную роль, придавая заряд, растворимость и изменяя свойства белка, например, в казеине молока, яичном альбумине.
Функциональную роль. В клетке присутствует много белков, которые связаны с фосфатом не постоянно, а в зависимости от активности метаболизма. Белок может многократно переходить в фосфорилированную или в дефосфорилированную форму, что играет регулирующую роль в его работе.
Рис - 9 Изменение конформации белка в фосфорилированном
и дефосфорилированном состоянии
Фосфопротеины занимают особое положение в биохимии фосфорсодержащих соединений не только в результате своеобразия структурной организации, но и вследствие широкого диапазона функций в метаболизме. Характерной особенностью структуры фосфопротеинов является то, что фосфорная кислота оказывается связанной сложноэфирной связью с белковой молекулой через гидроксильные группы β-оксиаминокислот, главным образом серина и в меньшей степени треонина. На одну молекулу белка обычно приходится 2–4 остатка фосфата.
Уровень фосфопротеинов в клетке зависит в значительной степени от регулирующего действия ферментов, катализирующих фосфорилирование (протеин-киназы) и дефосфорилирование (протеинфосфатазы). Следует отметить, что фосфопротеины содержат органически связанный, лабильный фосфат, абсолютно необходимый для выполнения клеткой ряда биологических функций. Кроме того, они являются ценным источником энергетического и пластического материала в процессе эмбриогенеза и дальнейшего постна-тального роста и развития организма.
2.6 Гликопротеины
Гликопротеины – это белки, содержащие углеводный компонент, ковалентно присоединенный к полипептидной основе. Выделяют два подкласса белков, содержащих углеводы: протеогликаны и гликопротеины. Между этими подклассами имеются существенные отличия:
Гликопротеины | Протеогликаны |
| · доля углеводов 15-20%, · не содержат уроновых кислот, · углеводные цепи содержат не более 15 звеньев, · углевод имеет нерегулярное строение. | · доля углеводов 80-85%, · имеются уроновые кислоты, · углеводные цепи крайне велики, · углевод имеет регулярное строение. |
Для гликопротеинов характерно низкое содержание углеводов. Они присоединены либо N-гликозидной связью к амидному азоту аспарагина, либо О-гликозидной связью к гидроксигруппе остатка серина, треонина, гидроксилизина. Углевод имеет нерегулярное строение и содержит маннозу, галактозу, глюкозу, их аминопроизводные, N-ацетилнейраминовую кислоту.
Рис – 10 Способ присоединения углевода к белку
Функцией гликопротеинов являются:
1. Структурная – клеточная стенка бактерий, костный матрикс, например, коллаген, эластин.
2. Защитная – например, антитела, интерферон, факторы свертывания крови (протромбин, фибриноген).
| |
3. Рецепторная – присоединение эффектора приводит к изменению конформации белка-рецептора, что вызывает внутриклеточный ответ.
4. Гормональная – гонадотропный, адренокортикотропный и тиреотропный гормоны.
5. Ферментативная – холинэстераза, нуклеаза.
6. Транспортная – перенос веществ в крови и через мембраны, например, трансферрин, транскортин, альбумин, Na+,К+-АТФаза.
Протеогликаны – характеризуются наличием крупных полисахаридов, состоящих из повторяющихся дисахаридных остатков.
Дисахариды включают в себя какую-либо уроновую кислоту и аминосахар. Многократно дублируясь, дисахариды образуют олиго- и полисахаридные цепи – гликаны. Для углеводной части встречаются другие названия – кислые гетерополисахариды (т.к. имеют много кислотных групп), гликозаминогликаны (содержат аминогруппы). Основными представителями гликозаминогликанов являются гиалуроновая кислота, хондроитинсульфаты, кератансульфаты и дерматансульфаты, гепарин. Эти молекулы входят в состав протеогликанов, функцией которых является заполнение межклеточного пространства и удержание здесь воды, также они выступают как смазочный и структурный компонент суставов и других тканевых структур.
Рис - 11 Строение гиалуроновой кислоты и хондроитинсульфата
Углеводная часть, аналогично с гликопротеинами, связывается с белком через остатки серина и аспарагина.
| |
По функции протеогликаны особенно значимы для межклеточного пространства, особенно соединительной ткани, в которое погружены коллагеновые волокна. При помощи электронной микроскопии выяснено, что они имеют древовидную структуру.
2.7 Металлопротеины
Если в белке содержатся ионы одного или нескольких металлов, то такие белки называются металлопротеины. Ионы металлов соединены координационными связями с функциональными группами белка.
Металлопротеины часто являются ферментами. Ионы металлов в этом случае:
участвуют в ориентации субстрата в активном центре фермента,
входят в состав активного центра фермента и участвуют в катализе, являясь, например, акцепторами электронов на определенной стадии ферментативной реакции.
К ферментативным металлопротеинам относятся белки, содержащие например:
медь – цитохромоксидаза, в комплексе с другими ферментами дыхательной цепи митохондрий участвует в синтезе АТФ,
железо – ферритин, депонирующий железо в клетке, трансферрин, переносящий железо в крови,
цинк – алкогольдегидрогеназа, обеспечивающая метаболизм этанола и других спиртов, лактатдегидрогеназа, участвующая в метаболизме молочной кислоты, карбоангидраза, образующая угольную кислоту из CO2 и H2O, щелочная фосфатаза, гидролизующая фосфорные эфиры различных соединений.
селен – тиреопероксидаза, участвующая в синтезе гормонов щитовидной железы, антиоксидантный фермент глутатионпероксидаза,
кальций – α-амилаза слюны и панкреатического сока, гидролизующая крахмал.
Трансферрин – растворимый в воде железопротеин (мол. масса 90000), гликопротеин, обнаруживаемый главным образом в сыворотке крови в составе β-глобулинов. Содержание железа в нем составляет 0,13%. Предполагают, что атом железа соединяется с белком координационными связями с участием гидроксильных групп тирозина. Молекула трансфер-рина содержит 2 атомажелеза; трансферрин служит физиологическим переносчиком железа в организме.
Гемосидерин в отличие от ферритина и трансферрина является водонерастворимым железосодержащим белковым комплексом, состоящим, кроме того, на 25% из нуклеотидов и углеводов. Он содержится главным образом в ретикулоэндотелиоцитах печени и селезенки. Биологическая роль гемосидерина изучена недостаточно.
3 Структурная организация белков
Кроме последовательности аминокислот полипептида (первичной структуры), крайне важна третичная структура белка, которая формируется в процессе фолдинга (от англ. folding, «сворачивание»). Третичная структура формируется в результате взаимодействия структур более низких уровней. Выделяют четыре уровня структуры белка:
Первичная структура — Представляет собой линейную цепь аминокислот, расположенных в определенной последовательности и соединенных между собой пептидными связями. Пептидная связь образуется за счет
Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями.
Рис 2 - Полипиптидная спираль
Третичная структура — пространственное строение полипептидной цепи (набор пространственных координат составляющих белок атомов). Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которых гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль. В стабилизации третичной структуры принимают участие:
- ковалентные связи (между двумя остатками цистеина — дисульфидные мостики);
- ионные связи между противоположно заряженными боковыми группами аминокислотных остатков;
- водородные связи;
- гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. При взаимодействии с окружающими молекулами воды белковая молекула «стремится» свернуться так, чтобы неполярные боковые группы аминокислот оказались изолированы от водного раствора; на поверхности молекулы оказываются полярные гидрофильные боковые группы.
Четверичная структура — взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса. Белковые молекулы, входящие в состав белка с четвертичной структурой, образуются на рибосомах по отдельности и лишь после окончания синтеза образуют общую надмолекулярную структуру. В состав белка с четвертичной структурой могут входить как идентичные, так и различающиеся полипептидные цепочки. В стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной. Надмолекулярные белковые комплексы могут состоять из десятков молекул.
Рис 3 – Виды структурной организации белков
4 Функции белков
4.1 Каталитическая функция
Наиболее хорошо известная роль белков в организме — катализ различных химических реакций. Ферменты — группа белков, обладающая специфическими каталитическими свойствами, то есть каждый фермент катализирует одну или несколько сходных реакций. Ферменты катализируют реакции расщепления сложных молекул (катаболизм) и их синтеза (анаболизм), а также репликации и репарации ДНК и матричного синтеза РНК. Известно несколько тысяч ферментов; среди них такие, как, например, пепсин, расщепляют белки в процессе пищеварения. В процесс посттрансляционной модификации некоторые ферменты добавляют или удаляют химические группы на других белках. Известно около 4000 реакций, катализируемых белками. Ускорение реакции в результате ферментативного катализа иногда огромно: например, реакция, катализируемая ферментом оротат-карбоксилазой, протекает в 1017 быстрее не катализируемой (78 миллионов лет без фермента, 18 миллисекунд с участием фермента). Молекулы, которые присоединяются к ферменту и изменяются в результате реакции, называются субстратами.
Хотя ферменты обычно состоят из сотен аминокислот, только небольшая часть из них взаимодействует с субстратом, и ещё меньшее количество — в среднем 3—4 аминокислоты, часто расположенные далеко друг от друга в первичной аминокислотной последовательности — напрямую участвуют в катализе. Часть фермента, которая присоединяет субстрат и содержит каталитические аминокислоты, называется активным центром фермента.
Ферменты присутствуют во всех живых клетках и способствуют превращению одних веществ (субстратов) в другие (продукты). Ферменты выступают в роли катализаторов практически во всех биохимических реакциях, протекающих в живых организмах. Ферменты играют важнейшую роль во всех процессах жизнедеятельности, направляя и регулируя обмен веществ организма. Подобно всем катализаторам, ферменты ускоряют как прямую, так и обратную реакцию, понижая энергию активации процесса. Химическое равновесие при этом не смещается ни в прямую, ни в обратную сторону. Отличительной особенностью ферментов по сравнению с небелковыми катализаторами является их высокая специфичность — константа связывания некоторых субстратов с белком может достигать 10−10 моль/л и менее. Каждая молекула фермента способна выполнять от нескольких тысяч до нескольких миллионов «операций» в секунду. Например, одна молекула фермента ренина, содержащегося в слизистой оболочке желудка теленка, створаживает около 106 молекул казеиногена молока за 10 мин при температуре 37 °C. При этом эффективность ферментов значительно выше эффективности небелковых катализаторов — ферменты ускоряют реакцию в миллионы и миллиарды раз, небелковые катализаторы — в сотни и тысячи раз.
4.2 Структурная функция
Структурная функция белков заключается в том, что белки участвуют в образовании практически всех органоидов клеток, во многом определяя их структуру (форму); образуют цитоскелет, придающий форму клеткам и многим органоидам и обеспечивающий механическую форму ряда тканей; входят в состав межклеточного вещества, во многом определяющего структуру тканей и форму тела животных. Большинство структурных белков являются филаментозными белками: например, мономеры актина и тубулина — это глобулярные, растворимые белки, но после полимеризации они формируют длинные нити, из которых состоит цитоскелет, позволяющий клетке поддерживать форму. Коллаген и эластин — основные компоненты межклеточного вещества соединительной ткани (например, хряща), а из другого структурного белка кератина состоят волосы, ногти, перья птиц и некоторые раковины.
4.3 Защитная функция
Защитные белки выполняют функцию защиты организма от вторжения других организмов или предохранения его от повреждений. Эту функцию выполняют иммуноглобулины ( или антитела ), образующиеся у позвоночных, обладающие способностью распознавать чужеродные клетки ,- проникшие в организм бактерии или вирусы или клетки самого организма, переродившиеся в раковые,- а также чужеродные для организма белки, и прочно связываться с ними. Аналогичная защитная функция у фибриногена итромбина - белков, участвующих в процессе свертывания крови; они предохраняют организм от потери крови при повреждении сосудистой системы. Главная особенность белков как молекулярных машин — способность специфически связывать другие белки, иные биополимеры и малые молекулы и взаимодействовать с ними. Благодаря этой способности белки выполняют большинство функций клеток и организмов. Обычно к защитным белкам относят прежде всего белки, участвующие в иммунной защите организма. Однако многие другие белки также могут выполнять функцию защиты организма различными способами. Белки способствуют ороговеванию верхних слоев кожи. Таким белком является кератин, синтезируемый в клетках эпидермиса наземных позвоночных. Слой мертвых клеток, заполненных кератином, обеспечивает механическую защиту, а также защищает организм от потерь воды и проникновения болезнетворных бактерий и других паразитов. Сходную функцию физической защиты выполняют структурные белки, из которых состоят клеточные стенки некоторых протистов (например, зеленой водоросли хламидомонады) и капсидов вирусов. К физическим защитным функциям белков можно отнести способность крови свертываться, что обеспечивает белок фибриноген, содержащийся в плазме крови. Фибриноген бесцветен; когда кровь начинает свертываться, он расщепляется ферментом тромбином; после расщепления образуется мономер —фибрин, который, в свою очередь, полимеризуется и выпадает в осадок (длинными белыми нитями). Фибрин, выпадая в осадок, делает кровь не жидкой, а студенистой. В процессе свертывания крови он является основополагающим белком — после того, как он образовал осадок, из нитей фибрина и эритроцитов при сжатии фибрина образует прочный красный тромб.
Существуют несколько видов защитных функций белков:
1) Физическая защита. В ней принимает участие коллаген — белок, образующий основу межклеточного вещества соединительных тканей (в том числе костей, хряща, сухожилий и глубоких слоев кожи)дермы); кератин, составляющий основу роговых щитков, волос, перьев, рогов и др. производных эпидермиса. Обычно такие белки рассматривают как белки со структурной функцией. Примерами этой группы белков служат фибриногены итромбины, участвующие в свёртывании крови.
2) Химическая защита. Связывание токсинов белковыми молекулами может обеспечивать их детоксикацию. Особенно важную роль в детоксикации у человека играют ферменты печени, расщепляющие яды или переводящие их в растворимую форму, что способствует их быстрому выведению из организма.
3) Иммунная защита. Белки, входящие в состав крови и других биологических жидкостей, участвуют в защитном ответе организма как на повреждение, так и на атаку патогенов.
4.4 Регуляторная функция
Регуляторные белки , называемые репрессорами , функционируют как регуляторы биосинтеза ферментов в бактериальных клетках. Имеется много других белков, функции которых уникальны, что затрудняет их классификацию: Так, например, монеллин - белок, содержащийся в одном из африканских растений, имеет очень сладкий вкус. Он стал предметом изучения как нетоксичное и не способствующее ожирению вещество, которое может быть использовано вместо сахара. Плазма крови некоторых антарктических рыб содержит белки со свойствами антифриза, предохраняющие кровь этих рыб от замерзания. Шарниры в местах прикрепления крыльев у ряда насекомых состоят из белка резилина , обладающего почти идеальной эластичностью. Многие процессы внутри клеток регулируются белковыми молекулами, которые не служат ни источником энергии, ни строительным материалом для клетки. Эти белки регулируют транскрипцию, трансляцию, сплайсинг, а также активность других белков и др. Регуляторную функцию белки осуществляют либо за счёт ферментативной активности (например, протеинкиназы), либо за счёт специфического связывания с другими молекулами, как правило, влияющего на взаимодействие с этими молекулами ферментов. Так, транскрипция генов определяется присоединением факторов транскрипции — белков-активаторов и белков-репрессоров к регуляторным последовательностям генов. На уровне трансляции считывание многих мРНК также регулируется присоединением белковых факторов, а деградацияРНК и белков также проводится специализированными белковыми комплексами. Важнейшую роль в регуляции внутриклеточных процессов играютпротеинкиназы — ферменты, которые активируют или подавляют активность других белков путём присоединения к ним фосфатных групп.
4.5 Сигнальная функция
Сигнальная функция белков — способность белков служить сигнальными веществами, передавая сигналы между клетками, тканями, о́рганами и разными организмами. Часто сигнальную функцию объединяют с регуляторной, так как многие внутриклеточные регуляторные белки тоже осуществляют передачу сигналов. Сигнальную функцию выполняют белки-гормоны, цитокины, факторы роста и др. Гормоны переносятся кровью. Большинство гормонов животных — это белки или пептиды. Связывание гормона с рецептором является сигналом, запускающим в клетке ответную реакцию. Гормоны регулируют концентрации веществ в крови и клетках, рост, размножение и другие процессы. Примером таких белков служит инсулин, который регулирует концентрацию глюкозы в крови. Клетки взаимодействуют друг с другом с помощью сигнальных белков, передаваемых через межклеточное вещество. К таким белкам относятся, например, цитокины и факторы роста. Цитокины — небольшие пептидные информационные молекулы. Они регулируют взаимодействия между клетками, определяют их выживаемость, стимулируют или подавляют рост, дифференцировку, функциональную активность и апоптоз, обеспечивают согласованность действий иммунной, эндокринной и нервной систем. Примером цитокинов может служить фактор некроза опухоли, который передаёт сигналы воспаления между клетками организма.
4.6 Транспортная функция
Растворимые белки, участвующие в транспорте малых молекул, должны иметь высокое сродство (аффинность) к субстрату, когда он присутствует в высокой концентрации, и легко его высвобождать в местах низкой концентрации субстрата. Примером транспортных белков можно назвать гемоглобин, который переносит кислород из лёгких к остальным тканям и углекислый газ от тканей к лёгким, а также гомологичные ему белки, найденные во всех царствах живых организмов. Некоторые мембранные белки участвуют в транспорте малых молекул через мембрану клетки, изменяя её проницаемость. Липидный компонент мембраны водонепроницаем (гидрофобен), что предотвращает диффузию полярных или заряженных (ионы) молекул. Мембранные транспортные белки принято подразделять на белки-каналы и белки-переносчики. Белки-каналы содержат внутренние, заполненные водой поры, которые позволяют ионам (через ионные каналы) или молекулам воды (через белки-аквапорины) перемещаться через мембрану. Многие ионные каналы специализируются на транспорте только одного иона; так, калиевые и натриевые каналы часто различают эти сходные ионы и пропускают только один из них. Белки-переносчики связывают, подобно ферментам, каждую переносимую молекулу или ион и, в отличие от каналов, могут осуществлять активный транспорт с использованием энергии АТФ. «Электростанция клетки» — АТФ-синтаза, которая осуществляет синтез АТФ за счёт протонного градиента, также может быть отнесена к мембранным транспортным белкам.
4.7 Резервная функция
К таким белкам относятся так называемые резервные белки, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества в семенах растений и яйцеклетках животных; белки третичных оболочек яйца (овальбумины) и основной белок молока (казеин) также выполняют, главным образом, питательную функцию. Ряд других белков используется в организме в качестве источника аминокислот, которые в свою очередь являются предшественниками биологически активных веществ, регулирующих процессы метаболизма.
4.8 Рецепторная функция
Белковые рецепторы могут как находиться в цитоплазме, так и встраиваться в клеточную мембрану. Одна часть молекулы рецептора воспринимаетсигнал, которым чаще всего служит химическое вещество, а в некоторых случаях — свет, механическое воздействие (например, растяжение) и другие стимулы. При воздействии сигнала на определённый участок молекулы белок-рецептор происходят её конформационные изменения. В результате меняется конформация другой части молекулы, осуществляющей передачу сигнала на другие клеточные компоненты. Существует несколько механизмов передачи сигнала. Некоторые рецепторы катализируют определённую химическую реакцию; другие служат ионными каналами, которые при действии сигнала открываются или закрываются; третьи специфически связывают внутриклеточные молекулы-посредники. У мембранных рецепторов часть молекулы, связывающаяся с сигнальной молекулой, находится на поверхности клетки, а домен, передающий сигнал, внутри.
4.9 Моторная функция
Сократительные и двигательные белки - белки, которые обеспечивают клетку или организм двигательной функцией,- способностью сокращаться, изменять форму и передвигаться. Белками с такой функцией являются актин и миозин , представляющие собой нитевидные белки, функционирующие в сократительной системе скелетной мышцы, а также во многих немышечных тканях ( микрофиламенты эукариотических клеток) . Другим примером таких белков служит тубулин - белок из которого построены микротрубочки , являющиеся важными элементами ресничек и жгутиков, при помощи которых клетки передвигаются. Длинные клетки нервной системы животных также содержат микротрубочки. Целый класс моторных белков обеспечивает движения организма (например, сокращение мышц, в том числе локомоцию (миозин), перемещение клеток внутри организма (например, амебоидное движение лейкоцитов), движение ресничек и жгутиков, а также активный и направленный внутриклеточный транспорт (кинезин, динеин). Динеины и кинезины проводят транспортировку молекул вдоль микротрубочек с использованием гидролиза АТФ в качестве источника энергии. Динеины переносят молекулы и органоиды из периферических частей клетки по направлению к центросоме, кинезины в противоположном направлении[43][44]. Динеины также отвечают за движение ресничек и жгутиков эукариот. Цитоплазматические варианты миозина могут принимать участие в транспорте молекул и органоидов по микрофиламентам.
2.10 Обмен веществ
Большинство микроорганизмов и растений могут синтезировать 20 стандартных аминокислот, а также дополнительные (нестандартные) аминокислоты, например, цитруллин. Но если аминокислоты есть в окружающей среде, даже микроорганизмы сохраняют энергию путём транспорта аминокислот внутрь клеток и выключения их биосинтетических путей. Аминокислоты, которые не могут быть синтезированы животными, называются незаменимыми. Основные ферменты в биосинтетических путях, например, аспартаткиназа, которая катализирует первый этап в образовании лизина, метионина и треонина из аспартата, отсутствуют у животных. Животные, в основном, получают аминокислоты из белков, содержащихся в пище. Белки разрушаются в процессе пищеварения, который обычно начинается с денатурации белка путём помещения его в кислотную среду и гидролиза с помощью ферментов, называемых протеазами. Некоторые аминокислоты, полученные в результате пищеварения, используются для синтеза белков организма, а остальные превращаются в глюкозу в процессе глюконеогенеза или используются в цикле Кребса. Использование белка в качестве источника энергии особенно важно в условиях голодания, когда собственные белки организма, в особенности мускулов, служат источником энергии. Аминокислоты также являются важным источником азота в питании организма.
Заключение
В данной работе были рассмотрены химические и физические свойства белков, классификация белков, состав и строение белков, были рассмотрены разнообразные функции белков, а также их значение.
Доказано, что белки - обязательная составная часть всех живых клеток, играют исключительно важную роль в живой природе, являются главным, наиболее ценным и незаменимым компонентом питания. Это связанно с той огромной ролью, которую они играют в процессах развития и жизни человека. Белки являются основой структурных элементов и тканей, поддерживают обмен веществ и энергии, участвуют в процессах роста и размножения, обеспечивают механизмы движений, развитие иммунных реакций, необходимы для функционирования всех органов и систем организма. Все эти свойства обуславливаются сложностью их строения, а так же особенностями простетических групп.
Список используемой литературы
1) http://ru.wikipedia.org/wiki/белки
2) http://belok-s.narod.ru/tb_4_2_0.htm
3) http://www.xumuk.ru/biologhim/018.html
4) Равич – Щербо М. И., Новиков В. В. Физическая и коллоидная химия // М:. Высш. шк., 1975,255 с.;
5) Кнорре Д. Г., Мызина С. Д. Биологическая химия. – М.: Высш. шк. 1998, 479 с.;
6) Якубке Х.-Д., Ешкайт Х. Аминокислоты, пептиды, белки. М.: Мир, 1985, 541c.;
